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12.2: Familias de síntesis de aminoácidos - Biología

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12.2: Familias de síntesis de aminoácidos

Biología MCQ-06: Bioquímica: Aminoácidos: Parte 2 para el examen de ciencias biológicas JRF / NET

(1). ¿Qué aminoácido, entre los 20 aminoácidos codificadores de proteínas estándar, se encuentra con mayor abundancia en las proteínas?
una. Glicina
B. Metionina
C. Serina
D. Leucina

(2). ¿Cuál de los siguientes aminoácidos tiene más polaridad?
una. Lisina
B. Arginina
C. Histidina
D. Aspartato

(3). La mayoría del sitio activo de la enzima generalmente contiene uno o más residuos _____.
una. Glicina
B. Triptófano
C. Histidina
D. Arginina

(4). La siguiente es la secuencia de aminoácidos de un polipéptido extraño: "AGQHIK X SKPWYVGLBUFF". La "X" en la secuencia dada representa ___________.
una. Asparagina
B. Isoleucina
C. Un aminoácido ambiguo
D. Un aminoácido desconocido

(5). Aminoácido que actúa como molécula defensiva en plantas:
una. Canavanine
B. Con-canavalin
C. Prolina
D. Todos estos

(6). ¿Qué aminoácido actúa como precursor de la síntesis del neurotransmisor serotonina?
una. Tirosina
B. Triptófano
C. Glicina
D. Arginina

(7). _____ es un aminoácido exclusivamente cetogénico en humanos.
una. Valina
B. Metionina
C. Leucina
D. Prolina

(8). pI de ___________ está cerca del pH fisiológico.
una. Lisina
B. Histidina
C. Arginina
D. Ácido glutamico

(9). ¿Qué aminoácido actúa como precursor de la dopamina?
una. Glicina
B. Aspartato
C. Valina
D. Tirosina

(10). ¿Cuál es el peso molecular del triptófano?
una. 202 g.mol -1
B. 204 g.mol -1
C. 206 g.mol -1
D. 208 g.mol -1

(11). El aminoácido que actúa como precursor de la biosíntesis de IAA (ácido indol 3-acético) en las plantas es_____.

una. Tirosina
B. Fenilalanina
C. Triptófano
D. Metionina

(12). Aminoácido involucrado en el ciclo de la urea____.

una. Ornitina
B. Citrulina
C. Arginina
D. Tanto a como B)
mi. Todos estos

(13). ¿Cuál de los siguientes aminoácidos tiene la capacidad amortiguadora a pH fisiológico?

una. Lisina
B. Arginina
C. Histidina
D. Ácido aspártico

(14). El aminoácido que actúa como precursor de la síntesis de epinefrina es_____.

una. Glicina
B. Aspartato
C. Tirosina
D. Valina

(15). ¿Qué aminoácido actúa como precursor de la biosíntesis de óxido nítrico en animales?

una. Fenilalanina
B. Arginina
C. Aspartato
D. Ornitina

(dieciséis). ¿Cuál de los siguientes es un aminoácido esencial?

una. Ácido aspártico
B. Alanina
C. Leucina
D. Asparagina
mi. Todos estos

(17). ¿Cuál de los siguientes es un aminoácido no esencial?

una. Alanina
B. Histidina
C. Lisina
D. Metionina
mi. Todos estos

(18). ¿Cuál de los siguientes aminoácidos está codificado por un solo codón?

una. Lisina
B. Arginina
C. Triptófano
D. Fenilalanina

(19). El primer aminoácido descubierto es ____.

una. Asparagina
B. Aspartato
C. Glutamato
D. Glutamina

(20). Entre los 20 aminoácidos codificadores de proteínas estándar, ¿cuál fue el último aminoácido descubierto?

una. Leucina
B. Isoleucina
C. Treonina
D. Serina

Respuestas con explicaciones

(1). Resp. (D). Leucina

(2). Resp. (B). Arginina

(3). Resp. (C). Histidina

La histidina tiene su pI cercano al pH fisiológico. La mejor actividad amortiguadora de un aminoácido es a un pH igual o cercano a su valor pI (= pH isoeléctrico). Además, un aminoácido en su pI estará en forma iónica bipolar y allí puede actuar como donante de protones (ácido) y aceptor de protones. Dado que el pI de la histidina está cerca del pH fisiológico, puede actuar como un buen donante y aceptor de protones a este pH. Esta es la razón por la que el sitio activo de muchas enzimas contiene uno o más residuos de histidina, ya que la mayoría de las reacciones enzimáticas implican el intercambio de protones y electrones entre la enzima y los sustratos.

Dietilpirocarbonato (DEPC) que se utiliza en los laboratorios para inactivar la enzima RNasa inactivará los residuos de histidina en el sitio activo y, por lo tanto, desactivará la enzima.

(4). Resp. (D). Un aminoácido desconocido

(5). Resp. (a). Canavanine

La concanavalina A (ConA) es una lectina aislada de una leguminosa, el frijol rojo (Canavalia ensiformis)

Las lectinas son proteínas que se unen específicamente a los carbohidratos.

(6). Resp. (B). Triptófano

(7). Resp. (C). Leucina

La leucina y la lisina son los dos aminoácidos del ser humano que son exclusivamente cetogénicos.

(8). Resp. (B). Histidina

(9). Resp. (D). Tirosina

(10). Resp. (B). 204 g.mol-1

El triptófano es el aminoácido más grande entre "magia 20 '.

La pirrolisina es el aminoácido proteinogénico más grande con una masa molecular de 255 g.mol -1

(11). Resp. (C). Triptófano

El ácido indol-3-acético es la auxina natural en las plantas. Se conocen varias vías de biosíntesis de auxinas en plantas y en la mayoría de ellas, el triptófano actúa como precursor. La biosíntesis de auxina independiente de triptófano también es conocida ahora por la ciencia. El IAA se sintetiza a partir del anillo indol del triptófano en las hojas jóvenes y los brotes.

(12). Resp. (mi). Todos estos

Ciclo de la urea (también llamado ciclo de la ornitina): ciclo bioquímico en muchos animales, incluido el ser humano, para producir urea a partir del amoníaco. El ciclo de la urea fue el primer ciclo metabólico descubierto por Hans Krebs y Kurt Henseleit en 1932.

(13). Resp. (C). Histidina

Los aminoácidos tienen la mejor actividad amortiguadora en un pH igual a su pI. A este pH, los aminoácidos serán de naturaleza iónica bipolar (con carga neta cero) y pueden actuar tanto como donantes de protones (ácido) como aceptores de protones (base). El pI de la histidina está cerca del pH fisiológico y, por lo tanto, la histidina puede actuar como un buen tampón a un pH fisiológico (7,20 y # 8211 7,40).

(14). Resp. (C). Tirosina

(15). Resp. (B). Arginina

El óxido nítrico (NO) es una de las moléculas gaseosas de señalización biológica en la célula. También se llama como Factor relajante derivado del endotelio (EDRF). El NO es sintetizado a partir del aminoácido arginina por la enzima óxido nítrico sintasa en las células endoteliales de los vasos sanguíneos. El NO es un agente vasodilatador y relaja las células del músculo liso y, por lo tanto, mejora el flujo sanguíneo a través de los vasos sanguíneos.

(dieciséis). Resp. (C). Leucina

(17). Resp. (a). Alanina

(18). Resp. (C). Triptófano

(19). Resp. (B). Aspartato

El aspartato fue descubierto a partir de Asparagus racemosus por Plisson en 1827.

(20). Resp. (C). Treonina

La treonina fue descubierta en 1930 por William Cumming Rose

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Biología molecular de la célula. 4ª edición.

Todas las células eucarióticas tienen un retículo endoplásmico (RE). Por lo general, su membrana constituye más de la mitad de la membrana total de una célula animal promedio (cuadro 12-2). El RE está organizado en un laberinto en forma de red de túbulos ramificados y sacos aplanados que se extienden por todo el citosol (figura 12-35). Se cree que los túbulos y los sacos se interconectan, de modo que la membrana ER forma una hoja continua que encierra un solo espacio interno. Este espacio sumamente enrevesado se llama lumen ER o el ER espacio cisternal, ya menudo ocupa más del 10% del volumen celular total (ver tabla 12-1). La membrana del RE separa el lumen del RE del citosol y media la transferencia selectiva de moléculas entre estos dos compartimentos.

Figura 12-35

Micrografías fluorescentes del retículo endoplásmico. (A) Parte de la red ER en una célula de mamífero cultivada, teñida con un anticuerpo que se une a una proteína retenida en el ER. La sala de emergencias se extiende como una red a lo largo de todo el citosol, de modo que todos (más.)

El RE tiene un papel central en la biosíntesis de lípidos y proteínas. Su membrana es el lugar de producción de todas las proteínas y lípidos transmembrana de la mayoría de los orgánulos celulares, incluido el propio ER, el aparato de Golgi, los lisosomas, los endosomas, las vesículas secretoras y la membrana plasmática. La membrana del RE hace una contribución importante a las membranas peroxisomales y mitocondriales al producir la mayoría de sus lípidos. Además, casi todas las proteínas que se secretarán al exterior de la célula, más las destinadas al lumen del RE, el aparato de Golgi o los lisosomas, se entregan inicialmente al lumen del RE.


Conclusión

Un aumento fisiológicamente significativo en la tasa de síntesis de proteínas musculares requiere una disponibilidad adecuada de todos los precursores de aminoácidos. La fuente de EAA para la síntesis de proteínas musculares en el estado post-absortivo es la reserva intracelular libre. Los EAA intracelulares libres que están disponibles para su incorporación a las proteínas se derivan de la degradación de las proteínas musculares. En condiciones normales, aproximadamente el 70% de los EAA liberados por la degradación de las proteínas musculares se reincorporan a la proteína muscular. La eficiencia de la reincorporación de EAA a partir de la descomposición de proteínas en proteína muscular solo puede aumentarse de manera limitada. Por esta razón fundamental, un suplemento dietético de BCAA por sí solo no puede soportar una mayor tasa de síntesis de proteínas musculares. La disponibilidad de los otros EAA se convertirá rápidamente en un factor limitante para la síntesis de proteínas acelerada. De acuerdo con esta perspectiva, los pocos estudios en sujetos humanos han informado disminuciones, en lugar de aumentos, en la síntesis de proteínas musculares después de la ingesta de BCAA. Concluimos que los suplementos dietéticos de BCAA por sí solos no promueven el anabolismo muscular.


Aplicaciones de péptidos sintéticos

La invención de la síntesis de péptidos en los años cincuenta y sesenta impulsó el desarrollo de diferentes áreas de aplicación en las que ahora se utilizan péptidos sintéticos, incluido el desarrollo de anticuerpos específicos de epítopo contra proteínas patógenas, el estudio de las funciones de las proteínas y la identificación y caracterización de proteínas. Además, los péptidos sintéticos se utilizan para estudiar las interacciones enzima-sustrato dentro de importantes clases de enzimas, como quinasas y proteasas, que desempeñan un papel crucial en la señalización celular.

En biología celular, la unión al receptor o la especificidad de reconocimiento del sustrato de enzimas recién descubiertas a menudo se pueden estudiar utilizando conjuntos de péptidos sintéticos homólogos. Los péptidos sintéticos pueden parecerse a los péptidos naturales y actuar como fármacos contra el cáncer y otras enfermedades importantes. Finalmente, los péptidos sintéticos se utilizan como estándares y reactivos en aplicaciones basadas en espectrometría de masas (MS). Los péptidos sintéticos juegan un papel central en el descubrimiento, caracterización y cuantificación de proteínas basados ​​en la EM, especialmente aquellas que sirven como biomarcadores tempranos de enfermedades.

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Abstracto

La síntesis de un aminoácido no natural, 1-amino-3- [2- (1,7-dicarba-closoSe logró ácido -dodecaborán (12) -1-il) etil] ciclobutanocarboxílico. Este nuevo agente BNCT potencial se preparó mediante la monoalquilación de metro-carborano con 4-bromobuteno para producir 4-metro-carboranil-1-buteno, que luego se sometió a una cicloadición 2 + 2 usando dicloroketeno. La ciclobutanona boronada resultante se decloró reductivamente antes de la formación de la hidantoína correspondiente, que se hidrolizó al compuesto del título con excelente rendimiento.

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Ver el vídeo: Síntesis de aminoácidos (Mayo 2022).