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Cargas estructurales de aminoácidos

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Hola,

Me preguntaba si podría obtener una explicación de por qué la carga de este péptido es +2 y -2. ¿Cómo averiguas esto? ¿En qué se basa exactamente?

Gracias


Describe cómo se clasifican los aminoácidos según sus propiedades químicas. Explique cómo un cambio en la secuencia de aminoácidos de la proteína FXR1 podría disminuir la capacidad de la proteína para unirse al ARN.

La naturaleza de los aminoácidos puede variar, pueden ser ácidos, alcalinos o neutros según el grupo funcional unido a su cadena lateral. El grupo funcional de los aminoácidos determina la propiedad de la naturaleza hidroamante o fóbica de determinados aminoácidos. La interacción de diferentes biomoléculas depende de sus afinidades entre sí, como enlaces de hidrógeno, enlaces iónicos, interacción de van der Waals basada en la unidad estructural y fundamental o monómero de la biomolécula.

Con base en la explicación dada, podemos decir que si hay una modificación en la secuencia del aminoácido componente de la proteína FXR1, podría conducir a una disminución en la afinidad para unirse al ARN al cambiar el dominio de unión de esta proteína. . Podría haber un cambio estructural completo de tal manera que ya no pueda interactuar con el ARN.


Fundamentos de la biología estructural molecular

Fundamentos de la biología estructural molecular revisa los fundamentos matemáticos y físicos de la biología estructural molecular. Sobre la base de estos conceptos fundamentales, describe la estructura molecular y explica los mecanismos genéticos básicos. Dada la naturaleza cada vez más interdisciplinaria de la investigación, los investigadores de carrera temprana y aquellos que se desplazan a un campo adyacente a menudo requieren un libro "fundamentals" para ponerse al día sobre los fundamentos de un campo en particular. Este libro llena ese nicho.

Fundamentos de la biología estructural molecular revisa los fundamentos matemáticos y físicos de la biología estructural molecular. Sobre la base de estos conceptos fundamentales, describe la estructura molecular y explica los mecanismos genéticos básicos. Dada la naturaleza cada vez más interdisciplinaria de la investigación, los investigadores de carrera temprana y aquellos que se desplazan a un campo adyacente a menudo requieren un libro "fundamentals" para ponerse al día sobre los fundamentos de un campo en particular. Este libro llena ese nicho.


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3.1.2 Reacciones de hidrólisis

Los polímeros se descomponen en monómeros en un proceso conocido como hidrólisis, que significa "dividir el agua". (Figura 3.3). Durante estas reacciones, el polímero se divide en dos componentes: una parte gana un átomo de hidrógeno (H +) y la otra gana una molécula de hidroxilo (OH–) a partir de una molécula de agua dividida.

Figura 3.3 En la reacción de hidrólisis que se muestra aquí, el disacárido maltosa se descompone para formar dos monómeros de glucosa con la adición de una molécula de agua. Tenga en cuenta que esta reacción es la inversa de la reacción de síntesis que se muestra en la Figura 3.2.

Las reacciones de deshidratación e hidrólisis son catalizadas o "aceleradas" por enzimas específicas. Las reacciones de deshidratación implican la formación de nuevos enlaces, que requieren energía, mientras que las reacciones de hidrólisis rompen enlaces y liberan energía. Estas reacciones son similares para la mayoría de las macromoléculas, pero cada reacción de monómero y polímero es específica para su clase. Por ejemplo, en nuestros cuerpos, los alimentos se hidrolizan o se descomponen en moléculas más pequeñas por las enzimas catalíticas del sistema digestivo. Esto permite una fácil absorción de nutrientes por las células del intestino. Cada macromolécula se descompone mediante una enzima específica. Por ejemplo, los carbohidratos se descomponen mediante amilasa, sacarasa, lactasa o maltasa. Las proteínas son degradadas por las enzimas pepsina y peptidasa y por el ácido clorhídrico. Los lípidos son degradados por las lipasas. La descomposición de estas macromoléculas proporciona energía para las actividades celulares.


Definición de aminoácidos

Un aminoácido es un tipo de ácido orgánico que contiene un grupo funcional carboxilo (-COOH) y un grupo funcional amina (-NH2) así como una cadena lateral (designada como R) que es específica para el aminoácido individual. Los elementos que se encuentran en todos los aminoácidos son carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, pero sus cadenas laterales también pueden contener otros elementos.

La notación abreviada de los aminoácidos puede ser una abreviatura de tres letras o una sola letra. Por ejemplo, la valina puede estar indicada por V o val histidina es H o his.

Los aminoácidos pueden funcionar por sí solos, pero más comúnmente actúan como monómeros para formar moléculas más grandes. La unión de unos pocos aminoácidos forma péptidos, y una cadena de muchos aminoácidos se llama polipéptido. Los polipéptidos pueden modificarse y combinarse para convertirse en proteínas.

Creación de proteínas

El proceso de producción de proteínas basadas en una plantilla de ARN se llama traducción. Ocurre en los ribosomas de las células. Hay 22 aminoácidos involucrados en la producción de proteínas. Estos aminoácidos se consideran proteinogénicos. Además de los aminoácidos proteinogénicos, hay algunos aminoácidos que no se encuentran en ninguna proteína. Un ejemplo es el neurotransmisor ácido gamma-aminobutírico. Normalmente, los aminoácidos no proteinogénicos funcionan en el metabolismo de los aminoácidos.

La traducción del código genético involucra 20 aminoácidos, que se denominan aminoácidos canónicos o aminoácidos estándar. Para cada aminoácido, una serie de tres residuos de ARNm actúa como un codón durante la traducción (el código genético). Los otros dos aminoácidos que se encuentran en las proteínas son la pirrolisina y la selenocisteína. Estos están codificados especialmente, generalmente por un codón de ARNm que de otra manera funciona como un codón de terminación.

Errores ortográficos comunes: amminoácido

Ejemplos de aminoácidos: lisina, glicina, triptófano


Estructura de 20 aminoácidos estándar

1. Alanina & # 8211 ala & # 8211 A

2. Arginina & # 8211 arg & # 8211 R

3. Asparagina & # 8211 asn & # 8211 N

4. Ácido aspártico & # 8211 asp & # 8211 D

5. Cisteína y # 8211 cys y # 8211 C

6. Glutamina & # 8211 gln & # 8211 Q

7. Ácido glutámico & # 8211 glu & # 8211 E

8. Glicina & # 8211 gly & # 8211 G

9. Histidina & # 8211 his & # 8211 H

10. Isoleucina & # 8211 ile & # 8211 I

11. Leucina & # 8211 leu & # 8211 L

12. Lisina & # 8211 lys & # 8211 K

13. Metionina & # 8211 met & # 8211 M

14. Fenilalanina & # 8211 phe & # 8211 F

15. Proline & # 8211 pro & # 8211 P

16. Serina & # 8211 ser & # 8211 S

17. Treonina & # 8211 thr & # 8211 T

18. Triptófano & # 8211 trp & # 8211 W

19. Tirosina & # 8211 tyr & # 8211 Y

20. Valina & # 8211 val & # 8211 V


Proteína

Las proteínas están formadas por residuos de aminoácidos (más de 100 aminoácidos) unidos por enlaces peptídicos, químicamente, la polimerización de aminoácidos en proteínas es una reacción de deshidratación, son de naturaleza coloidal de alto peso molecular (más de 5000), no dializable y termolábil. Cada proteína tiene una secuencia de aminoácidos única y definida con precisión, las secuencias de aminoácidos son importantes por varias razones:

  • El conocimiento de la secuencia de aminoácidos de las proteínas ayuda a aclarar su mecanismo de acción (por ejemplo, el mecanismo catalítico de la enzima).
  • La alteración en la secuencia de aminoácidos puede producir una función anormal y una enfermedad, p. Ej. Enfermedad de célula falciforme.

Estructura proteica

Los enlaces responsables de la estructura de las proteínas son:

I. Enlaces covalentes

  1. Enlaces peptídicos (enlaces amida):El grupo carboxílico de un aminoácido se combina con el grupo amino de otro aminoácido (con la eliminación de una molécula de agua). Este es un enlace rígido, fuerte, no puede ocurrir rotación de la molécula de proteína alrededor de este enlace (que conecta los átomos de C y N), por lo que estabiliza la estructura de la proteína, este enlace ocurre en transformación y los 4 átomos se encuentran en el mismo plano. (es decir, son coplanares).Los enlaces peptídicos no se rompen en la desnaturalización de proteínas, es decir. al exponerse al calor o los rayos X o al agitar, pueden romperse por acción enzimática o por ácido o base fuerte a temperatura elevada.
  2. Enlaces disulfuro (-S-S-):Ocurren entre 2 residuos de cisteína en la misma cadena polipeptídica o en diferentes cadenas polipeptídicas, es un bong muy estable que resiste las condiciones habituales para la desnaturalización de proteínas.

II. Enlaces no covalentes

Estos son enlaces débiles, se pueden separar fácilmente, sin embargo, el gran número de estos enlaces en la molécula de proteína se suma a las fuerzas que favorecen el plegamiento de proteínas.

  1. Los enlaces de hidrógeno se forman cuando se comparte un átomo de hidrógeno entre el hidrógeno del grupo -NH y el oxígeno del carbonilo de diferentes enlaces peptídicos, los enlaces de hidrógeno se pueden formar entre grupos R polares no cargados, p. Ej. -OH entre sí o con agua.
  2. Interacciones hidrofóbicas:Las cadenas laterales no polares de aminoácidos neutros tienden a introducirse en el interior de la molécula de proteína expuesta al agua, no son enlaces verdaderos sino interacciones que ayudan a estabilizar la estructura de la proteína.
  3. Electrostatic bonds (ionic interaction or salt bridge): These bonds occur between the charged group of side chains of amino acids, (NH3 + of basic amino acids and COO¯ of acidic amino acids)
    They are either:
    una. Repulsive: If the interactions between the side chains are of the same sign, [both are (+) or both are (-)].
    B. Attractive: If the interactions occur between side chains of different charges [i.e. one is (+) and the other is (-)].
The conformation of proteins (Orders of protein structure)

In its native form, protein molecule has a characteristic three-dimensional shape (primary, secondary, tertiary structure), which is required for its specific biological function or activity, proteins formed of two or more polypeptide chains have a quaternary structure.

Estructura proteica

1- Primary structure of proteins

This refers to the number and sequence of amino acids in the polypeptide chain or chains linked by peptide bonds, understanding of primary structures of proteins is important because many genetic diseases result with abnormal amino acid sequences. The amino acids sequences are read from N-terminal (amino acid number 1) to C-terminal ends of the peptide, the primary structure of proteins determines the secondary and tertiary structures which are essential for protein functions.

2- Secondary structure of proteins

Coiling, folding, or bending of the polypeptide chain leading to specific structure kept by interactions of amino acids close to each other in the sequence of the polypeptide chain, there are two main regular forms of secondary structure: α-helix and β-pleated sheets, other forms may be found.

3- Tertiary structure of proteins

It is the three-dimensional structure of each polypeptide chain, there are two main forms of tertiary structure: fibrous and globular types.

Domains are the functional and three-dimensional structural units of a polypeptide, folding of the peptide chain within a domain is independent of folding in other domains, thus each domain has the characteristics of a small compact globular protein, polypeptides that are greater than 200 amino acids generally consist of two or more domains,

The domains are usually connected with relatively flexible areas of protein. Interactions stabilizing tertiary structure include disulfide bonds, hydrophobic interactions, hydrogen bonds, and ionic interactions.

4- Quaternary structure of proteins

Certain polypeptides will aggregate to form one functional protein, proteins possess quaternary structure if they consist of 2 or more polypeptide chains, structurally identical, or totally unrelated united by non-covalent bonds (hydrogen, electrostatic bonds, and hydrophobic interaction), such proteins are termed oligomers, and the individual polypeptide chain is termed monomer or subunit, this protein will lose its function when the subunits are dissociated.
p.ej. Hemoglobin is an example of protein present in the quaternary structure, it is a tetramer having 2α chains and 2β chains.

Desnaturalización de proteínas

It is the loss of native structure (natural conformation) of protein by many physical or chemical agents leading to changes in the secondary, tertiary, and quaternary structure of proteins due to rupture of the non-covalent bonds (hydrogen bonds, hydrophobic bonds, and electrostatic bonds and may be disulphide, but not peptide bonds), with loss of biological activity. Denaturation disrupts all orders of protein structure except the primary structure.


The D, L system

Glyceraldehyde contains a chiral carbon, and therefore, there are two enantiomers of this molecule. One is labeled the "L" form, and the other the "D" form. This is the frame of reference used to describe amino acid enantiomers as being either the "L" or "D" form

Even though the two enantiomers would seem to be essentially equivalent to each other, all common amino acids are found in the "L" enantiomer in living systems. When looking down the H-C, a bond towards the (C_) there is a mnemonic to identify the L-enantiomer of amino acids (note: in this view the three functional groups are pointing away from you, and not towards you the H atom is omitted for clarity - but it would be in front of the C)

Starting with the carbonyl functional group, and going clockwise around the (C_) of the L-enantiomer, the three functional groups spell out the word CORN. If you follow the above instructions, it will spell out CONR (a silly, meaningless word) for the D-enantiomer


Configuration

Notice in Table (PageIndex<1>) that glycine is the only amino acid whose &alpha-carbon is no chiral. Therefore, with the exception of glycine, the amino acids could theoretically exist in either the D- or the L-enantiomeric form and rotate plane-polarized light. As with sugars, chemists used L-glyceraldehyde as the reference compound for the assignment of absolute configuration to amino acids. Its structure closely resembles an amino acid structure except that in the latter, an amino group takes the place of the OH group on the chiral carbon of the L-glyceraldehyde and a carboxylic acid replaces the aldehyde. Modern stereochemistry assignments using the Cahn-Ingold-Prelog priority rules used ubiquitously in chemistry show that all of the naturally occurring chiral amino acids are S except Cys which is R.

We learned that all naturally occurring sugars belong to the D series. It is interesting, therefore, that nearly all known plant and animal proteins are composed entirely of L-amino acids. However, certain bacteria contain D-amino acids in their cell walls, and several antibiotics (e.g., actinomycin D and the gramicidins) contain varying amounts of D-leucine, D-phenylalanine, and D-valine.



Comentarios:

  1. Archibald

    Bravo, que frase ... gran pensamiento

  2. Yardly

    Comparto plenamente tu opinión. Hay algo en esto y creo que es una gran idea. Estoy completamente de acuerdo contigo.

  3. Verdell

    Creo que estás equivocado. Puedo probarlo.

  4. Syd

    ¡Triste consuelo!

  5. Audwine

    Le ruego que perdón, esta variante no me queda bien. ¿Quién más puede respirar?

  6. Aralar

    Pido disculpas, pero no se acerca a mí. ¿Quién más, qué puede pedir?



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