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2.I: Interacciones hidrofóbicas - Biología

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2.I: Interacciones hidrofóbicas

Significado de la interacción hidrofóbica

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Glosario de términos biológicos


Dispersión de neutrones: aplicaciones en biología, química y ciencia de materiales

8.8.4.3 Direcciones futuras de la dispersión de neutrones a alta presión

La interacción hidrofóbica ha sido uno de los problemas intrigantes de la química física, la química teórica y la biología [151]. El concepto de "enlace hidrofóbico" propuesto por Kauzmann [152] ahora se reconoce como la "interacción hidrofóbica" [153, 154] y como una de las interacciones moleculares fundamentales que gobiernan las estructuras y funciones de proteínas, ácidos nucleicos, etc. [ 136]. Como se refirió Kauzmann, los estudios sobre sus efectos de presión son muy esperados para una mejor comprensión de la interacción hidrofóbica además de sus efectos de temperatura [134].

Es bien sabido que la presión es una variable importante para determinar las propiedades físicas de los hidrocarburos [148], polímeros [155], biomacromoléculas [138] y proteínas en soluciones acuosas [137]. β-Las moléculas de LG se despliegan por encima de algún umbral de presión [156, 157]. Panick y col. investigó las diferencias entre PAG-inducido y T-desnaturalización inducida y agregación de β-LG por espectroscopia infrarroja y dispersión de rayos X de ángulo pequeño [157]. Recientemente, una revisión completa sobre la mejora funcional de β-LG por alta presión hidrostática fue dada por Lopez-Fandino [135]. El comportamiento de desnaturalización y despliegue / replegamiento de β-LG fue ampliamente discutido como una función compleja de PAG, T, pH y fuerza iónica.

Como se discutió anteriormente, aunque la materia condensada blanda es muy sensible a la presión, los estudios intensivos sobre los comportamientos de fase y las interacciones moleculares de la materia condensada blanda aún no están maduros. Por lo tanto, es bastante prometedor que la dispersión de neutrones arrojará una luz brillante para comprender mejor la materia condensada blanda con respecto a la presión.


Termodinámica de interacciones hidrofóbicas

Cuando un hidrófobo se deja caer en un medio acuoso, los enlaces de hidrógeno entre las moléculas de agua se romperán para dejar espacio para el hidrófobo; sin embargo, las moléculas de agua no reaccionan con el hidrófobo. Esto se considera una reacción endotérmica, porque cuando se rompen los enlaces, se introduce calor en el sistema. Las moléculas de agua que están distorsionadas por la presencia del hidrófobo formarán nuevos enlaces de hidrógeno y formarán una estructura de jaula similar al hielo llamada clatrato jaula alrededor del hidrófobo. Esta orientación hace que el sistema (hidrófobo) esté más estructurado con una disminución de la entropía total del sistema, por lo tanto ( Delta S & lt 0 ).

El cambio en la entalpía ( ( Delta H )) del sistema puede ser negativo, cero o positivo porque los nuevos enlaces de hidrógeno pueden compensar parcial, completamente o en exceso los enlaces de hidrógeno rotos por la entrada del hidrófobo. Sin embargo, el cambio de entalpía es insignificante para determinar la espontaneidad de la reacción (mezcla de moléculas hidrófobas y agua) porque el cambio de entropía ( ( Delta S )) es grande.

Según la fórmula de Gibbs Energy

[ Delta G = Delta H - T Delta S etiqueta]

con un pequeño valor desconocido de ( Delta H ) y un gran valor negativo de ( Delta ), el valor de ( Delta G ) resultará positivo. Un ( Delta G ) positivo indica que la mezcla de las moléculas hidrófoba y de agua no es espontánea.


Para citar a Sir Max Perutz, en general, el interior de las proteínas tiende a ser "ceroso", mientras que el exterior de las proteínas solubles tiende a ser "jabonoso". Esas dos hélices alfa interactúan en un espacio energéticamente desfavorable para un disolvente polar, como el agua. Dado que la parte exterior de la doble hélice de ADN tiende a estar muy cargada, y los bordes de los pares de bases apilados también tienen aceptores y donantes de enlaces H, la parte de la hélice alfa que interactúa con la secuencia de ADN también contendrá aminoácidos cargados. cadenas laterales.

En contraste, la porción de la hélice alfa que mira hacia adentro, hacia el interior de la proteína, tendrá cadenas laterales en gran parte no polares.


¿Qué es el enlace de hidrógeno?

Enlace de hidrógeno, interacción que involucra un átomo de hidrógeno ubicado entre un par de otros átomos que tienen una alta afinidad por los electrones. Dicho enlace es más débil que un enlace iónico o enlace covalente, pero más fuerte que las fuerzas de van der Waals.

Pueden existir enlaces de hidrógeno entre átomos en diferentes moléculas o en partes de la misma molécula.

Un átomo del par (el donante), generalmente flúor, nitrógeno u oxígeno, está unido covalentemente a un átomo de hidrógeno (-FH, -NH u -OH), cuyos electrones comparte de manera desigual.

Su alta afinidad electrónica hace que el hidrógeno adquiera una ligera carga positiva.

El otro átomo del par, también típicamente F, N u O, tiene un par de electrones no compartidos, lo que le da una ligera carga negativa.

Principalmente a través de la atracción electrostática, el átomo donante comparte efectivamente su hidrógeno con el átomo aceptor, formando un enlace.

Debido a su extenso enlace de hidrógeno, el agua (H2O) es líquida en un rango de temperaturas mucho mayor de lo que cabría esperar para una molécula de su tamaño.

El agua también es un buen disolvente para compuestos iónicos y muchos otros porque forma fácilmente enlaces de hidrógeno con el soluto.

El enlace de hidrógeno entre los aminoácidos en una molécula de proteína lineal determina la forma en que se pliega en su configuración funcional.

Los enlaces de hidrógeno entre las bases nitrogenadas en los nucleótidos de las dos cadenas de ADN (pares de guanina con citosina, adenina con timina) dan lugar a la estructura de doble hélice que es crucial para la transmisión de información genética.

Causas de interacciones hidrofóbicas

Químico estadounidense Walter Kauzmann descubrió que las sustancias no polares como las moléculas de grasa tienden a agruparse en lugar de distribuirse en un medio de agua porque esto permite que las moléculas de grasa tengan un contacto mínimo con el agua.

La imagen de arriba indica que cuando los hidrófobos se unen, tendrán menos contacto con el agua. Interactúan con un total de 16 moléculas de agua antes de que se unan y solo 10 átomos después de que interactúan.


Clase 2: Enlaces químicos e interacciones moleculares Lípidos y membranas

El profesor Imperiali cubre los conceptos básicos de los enlaces químicos covalentes y no covalentes. Luego se enfoca en los lípidos, sus estructuras y propiedades, y la formación de bicapas lipídicas.

Instructor: Barbara Imperiali

Lección 1: Bienvenida Introdu.

Clase 2: Enlace químico.

Clase 3: Estructuras de Am.

Clase 4: Enzimas y Meta.

Clase 5: Carbohidratos an.

Clase 9: Remodelación de cromatina.

Clase 11: Cells, The Simpl.

Clase 16: ADN recombinante.

Clase 17: Genomas y ADN.

Clase 18: SNPs y humanos.

Clase 19: Cell Traffickin.

Clase 20: Señalización celular.

Clase 21: Señalización celular.

Clase 22: Neuronas, Acción.

Clase 23: Ciclo celular y.

Clase 24: Stem Cells, Apo.

Clase 27: Visualizando Lif.

Clase 28: Visualizando Lif.

Conferencia 29: Imagen celular Te.

Clase 32: Enfermedades Infecciosas.

Clase 33: Bacterias y An.

Clase 34: Virus y hormigas.

Clase 35: Reproductiva Cl.

PROFESOR: Entonces, lo que quiero hacer hoy es ... quiero presentarles esto muy rápidamente ... es ... y les iba a mostrar esto al final de la última clase ... si simplemente vamos al extremo final de la escala, la escala del picómetro, ves carbono. No voy a empezar con el carbono, eso es un poco aburrido.

Pero durante las próximas semanas, algunas clases, más bien, porque tenemos que hacer esto en orden rápido, cubriremos detalles de carbohidratos, aminoácidos, nucleósidos y fosfolípidos y cómo se unen esos componentes básicos: sus propiedades, su capacidad para interactuar y participar en interacciones no covalentes con otras moléculas y la capacidad para fabricar polímeros a partir de algunas de ellas, como los nucleósidos y los aminoácidos y los carbohidratos, que luego comienzan a crear la riqueza de la vida.

También discutiremos hoy la química súper molecular de los fosfolípidos, ya que producen micelas y bicapas lipídicas, que son el límite clave de las células. Entonces esto es muy importante. Y luego, en la semana siguiente, veremos algunas de las cosas más importantes como proteínas, ácido nucleico, polímeros, por ejemplo, aquí está el ARN. Entonces, el curso literalmente hará esto: lo llevará de un extremo de la escala al otro. Así que quiero que te hagas una idea de estas dimensiones.

Quiero mencionar una especie de cosa bastante estúpida con respecto a cómo los químicos y bioquímicos hablan de ciertas métricas, ciertas distancias que son pertinentes a la biología y la bioquímica. Los ingenieros tienden a hablar de micrómetros y nanómetros. Hay una unidad que los químicos y biólogos usan mucho, es el Angstrom después de un finlandés o un sueco, no, no el finlandés. Creo que fue un noruego. Y eso es equivalente: 10 Angstrom es igual a 1 nanómetro.

Entonces, cuando estás mirando escalas, solemos hablar de Angstrom porque son un número conveniente. Pero no se deje engañar por esto. Puede ser un poco confuso porque es 10 al negativo 10. Entonces, un nanómetro es 10 al negativo 9, lo sabes con bastante frecuencia. Picómetro: 10 al negativo 12, micrómetro: negativo 6. Pero el Angstrom es una unidad divertida que usamos mucho, y es de 10 al negativo 10. Así que para asegurarnos de que no haya ambigüedad sobre ese detalle en particular, está bien ? Está bien.

Así que la conferencia de hoy se centrará en las moléculas de la vida. Y en particular, durante las próximas clases, voy a presentarles las diversas moléculas de la vida.

Pero antes que nada, tenemos que hacer un poco para comprender los enlaces químicos. Y, en particular, queremos ver los enlaces covalentes y no covalentes porque los enlaces covalentes son importantes: es la estructura, es el marco. Pero la unión no covalente es lo que nos da dinámica. Estas son fuerzas mucho más débiles que pueden romperse y rehacerse muy fácilmente y son esenciales para cosas como formar el dúplex de ADN, plegar las proteínas y asociar la bicapa lipídica. Todas esas son fuerzas no covalentes y son dinámicas porque son débiles, puede romper una con relativa facilidad siempre que esté listo para hacer otra en su lugar.

Así que dedicaré un poco de tiempo a eso. Y luego, hoy, hablaremos de lípidos y membranas.

Pero antes que nada, permítanme presentarles algunas de las moléculas de la vida en esta versión realizada por David Goodsell en Scripps. Entonces, en la esquina superior aquí, miras 2.3 es la estructura tridimensional de una proteína. Se pliega en un estado globular a través de fuerzas no covalentes. Traje un pequeño modelo 3D de una proteína para que lo veas y luego lo veas. Esa fue una de las sugerencias que hice. Puede coordinar la impresión de un modelo 3D como uno de sus proyectos posteriores.

Aprenderemos sobre las fuerzas que mantienen unido al polímero: las fuerzas covalentes. Pero luego las fuerzas no covalentes que forman estructuras globulares que son muy importantes para la función. No sirven de mucho como espaguetis deshilachados. Son mucho más útiles que su estructura tridimensional.

Aquí abajo, en la esquina, hay un carbohidrato. Realmente se ve bastante patético en esta versión, pero los carbohidratos tienen mucho valor, particularmente en el almacenamiento de energía, pero también en cosas como la matriz extracelular y como entidades que señalan información entre las células. Los carbohidratos de la superficie celular se comunican mucho.

Aquí ves la estructura canónica del ADN de doble hebra. Observaremos la estructura covalente de esas hebras simples, pero luego nos centraremos en las interacciones no covalentes que forman el ADN de doble hebra y almacenan información genética que también es fundamental para la vida.

Y, por último, sobre esto, pero cubriremos esto hoy, es una bicapa de lípidos. Es una estructura supramolécula fascinante que realmente está en el corazón de cómo todas sus células se mantienen en un compartimento rodeado por una bicapa lipídica.

Entonces, para cuando comencemos a hablar de ellos, comprenderá las fuerzas que ponen en marcha esa bicapa lipídica que podría decirse, y he leído artículos que dicen esto, que la evolución de las bicapas lipídicas es tan importante como la genética. código. Porque si las células no tuvieran un entorno, no tuvieran un interior donde poder concentrar reactivos y macromoléculas y hacer bioquímica, la vida no existiría de la misma manera.

Bien, echemos un vistazo a la composición de los sistemas vivos. Y sorprendentemente, somos aproximadamente un 75% de agua. Entonces, la mayoría de las proteínas están muy hidratadas. Hay mucha agua en las células. Hay mucha agua fuera de las células en la matriz. Y realmente, sobrevivimos raro. Sobrevivimos en un ambiente acuoso.

Y en lo que también querrás pensar es cuando pensamos en fuerzas no covalentes, estas son fuerzas puestas en el agua. No vivimos en un planeta muy distante donde estamos en una especie de metano líquido ni nada por el estilo. Entonces el agua es fundamental para la vida. El establecimiento de la hidrosfera cuando se formó la Tierra por primera vez, los eventos evolutivos que suceden después de eso fueron realmente de la mano con el hecho de que era un ambiente acuoso. Porque las fuerzas son diferentes tanto si se encuentran en ambientes hidrofóbicos como en ambientes hidrofílicos. Y realmente, comenzará a apreciar eso a medida que avancemos.

Así que esto básicamente sugiere que si pongo a uno de ustedes en un desecador gigante y bombeo toda el agua que pueda sacar, quedarían como, dependiendo de su peso, 40 libras de cosas. De lo que quede atrás, la mayoría serán macromoléculas biológicas ... ¡Ups! Y luego el resto, esa pequeña astilla, son cosas como iones y moléculas pequeñas: calcio, magnesio, hierro, manganeso, esos pequeños iones inorgánicos y metabolitos de moléculas pequeñas que están involucrados en el metabolismo central.

Veamos ahora las macromoléculas y su tipo de proporciones entre sí. La astilla más pequeña de los lípidos, de la que hablaremos hoy. Luego tiene los ácidos nucleicos que son críticos para el almacenamiento de información. Tienes proteínas, que hacen la porción más grande del pastel. Y carbohidratos, que son el 25%.

Entonces puede ver cuán importantes son los carbohidratos debido a que su proporción es relativamente grande. La proporción de lípidos, sin embargo, es pequeña pero absolutamente crítica, y se remonta a la bicapa de la membrana. Porque si no tuviéramos la bicapa de membrana, una vez más, no tendríamos vida de la misma manera que la tenemos ahora. Entonces eso te da una idea de las proporciones relativas de las cosas.

Y, francamente, cuando hablo de las macromoléculas, realmente me gusta comenzar con los lípidos debido a la bicapa de la membrana, pero porque sus estructuras son comparativamente simples en relación con los aminoácidos y los ácidos nucleicos. Entonces, podemos aprender algunos de los conceptos básicos de las estructuras químicas y cómo las convertimos en papel para poder hacer eso con los lípidos, que son un poco más simples.

Ahora, la vida, para un químico, tienen que preocuparse por todo este lío de la tabla periódica. Pero la buena noticia para usted es que, para los sistemas biológicos, nos ocupamos de componentes muy específicos de la tabla periódica. Entonces, esas macromoléculas biológicas están compuestas en gran parte por solo seis elementos: hidrógeno, carbono, nitrógeno y oxígeno, fósforo y azufre.

Así que eso hace que la cantidad de cosas que necesita saber sobre las estructuras covalentes básicas sea mucho más simple de lo que es para el químico promedio que tiene que preocuparse por todo aquí en las regiones inferiores y ... Ups, ¿qué estás haciendo? Y las cosas que son radiactivas, todo tipo de cosas. No tienes que preocuparte por nada de eso. Entonces, el enlace covalente del que hablaremos se encuentra entre esos seis elementos diferentes. Y constituyen el 98% de la masa celular.

Y luego, los otros componentes que son importantes en las células son algunos iones metálicos: el álcali y [? elementos alcalinos?]. Así que el sodio, el magnesio, el potasio, el calcio son todos muy importantes en la vida. Y luego estos iones de metales de transición que son realmente importantes en la catálisis enzimática, por ejemplo. Pero no cubriremos mucho de eso. Pero esos son los que se conocen como oligoelementos que son muy ... elementos de metales de transición que son muy importantes para la bioquímica.

Y luego, por último, hay algunos deshonestos que tienen cantidades aún más pequeñas en los sistemas fisiológicos. Estas son cosas como cromo, molibdeno y tungsteno, selenio y yodo. Y de esos, algunos de estos elementos solo se encuentran en organismos totalmente extraños. Entonces, por ejemplo, tú y yo no tenemos mucho molibdeno y tungsteno, no creo, a menos que se haya deslizado por accidente. Pero tú y yo definitivamente necesitamos selenio y yodo como oligoelementos. ¿Alguien sabe de dónde viene el yodo y dónde figura de manera más prominente? ¿Sí?

PROFESOR: Tiroides, absolutamente. Entonces, la hormona tiroidea es una pequeña molécula orgánica con varios yodos. Y necesitamos, absolutamente, yodo en nuestra dieta para desarrollar la hormona tiroxina que se ocupa de muchos aspectos del metabolismo. Entonces no necesitamos mucho. Y si obtenemos demasiado, es malo para ti. Pero definitivamente necesitamos rastros de estos elementos.

Ahora dedicaré muy poco tiempo a establecer los conceptos básicos de la unión de la química orgánica. Ahora, ¿quién ha tomado el GIR de química o estudió química en la escuela secundaria recientemente? ¿Son casi todos ustedes? Y ahora, si no levantó la mano, no se preocupe. Estamos aquí para ponerlo al día si lo necesita. Francamente, si solo sabe lo que hay en las próximas dos o tres diapositivas, está en muy buena forma. Toda la información que necesita se ha condensado. Pero si sale un poco de la nada, puedes venir a verme en horario de oficina y yo puedo repasar las cosas por ti y podemos ponerte al día. No hay necesidad de conocimientos previos, solo necesito una idea de cuántos conocimientos previos tienes.

Entonces, cuando hablamos de enlaces covalentes y comenzamos a pensar en los elementos que son críticos para la vida, es importante considerar las estructuras electrónicas de estos elementos y por qué resultan ser los elementos elegidos, ¿de acuerdo? Lo más importante sobre el hidrógeno, el carbono, el nitrógeno, el oxígeno, el fósforo y el azufre es que les encanta formar enlaces covalentes. Muchos iones metálicos forman sales, ya sabes, cloruro de sodio o muchas otras sales diferentes. Pero los enlaces covalentes son la estructura principal de todas las macromoléculas. Vínculos fuertes entre elementos, como estos seis en particular, estos seis, donde comparten electrones en enlaces covalentes en lugar de formar interacciones iónicas en las que alguien le da un electrón a otra persona y usted tiene una interacción de tipo más-menos.

Entonces, estos lazos compartidos son importantes para la vida. Por lo tanto, es bueno comprender por qué el hidrógeno, el carbono, el nitrógeno y el oxígeno, y luego el fósforo y el azufre, son tan importantes.

Para comprender el enlace covalente de estos elementos, es útil conocer la configuración electrónica, pero podría vivir sin eso. Lo más importante es que los enlaces covalentes, como el que existe entre el carbono y el hidrógeno aquí, reflejan un par compartido de electrones, uno del hidrógeno y otro del carbono, para formar un enlace covalente estable. Debido a su configuración electrónica, el carbono es neutro cuando tiene cuatro enlaces covalentes.

El nitrógeno es neutro cuando tiene tres enlaces covalentes. Pero hay un par de electrones más solitarios que no forman enlaces en nitrógeno neutro. Y el oxígeno es neutro cuando tiene dos enlaces covalentes. Estos podrían ser con hidrógeno, podrían ser con carbono, podrían estar con varios de los otros elementos.

En el caso del carbono, no nos ocupamos de los estados cargados de carbono porque tienen una energía bastante alta. Pueden ser intermedios de alta energía en una reacción catalizada por enzimas, pero no están ahí como intermedios de alta energía en sus macromoléculas.

Lo clave que debe notar es que para todos estos elementos, la capa de valencia está completa con ocho electrones. Pero estos pares solitarios, y yo, o las orejas de conejo, como a la gente le gusta llamarlos, realmente ocupan un lugar destacado en la bioquímica y la biología porque son lugares para las interacciones de enlaces de hidrógeno. Así que trabajamos mucho en enlaces de hidrógeno electrostáticos e interacciones hidrofóbicas. Si sabemos dónde están los electrones del par solitario, conocemos una parte de una interacción de enlace de hidrógeno.

Resulta que en biología, la mayoría de las veces tenemos un pH de 7 o en ese rango, excepto por algunos compartimentos subcelulares. Pero a pH 8, un par de electrones solitarios del nitrógeno recogerán un protón para convertirse en nitrógeno cargado positivamente. Y lo verá principalmente como una carga positiva. Entonces, la cadena lateral de lisina, que tiene un NH 3, un NH 2 al final de una cadena de carbono, es más comúnmente protonada y cargada positivamente. Entonces podría estar involucrado en una interacción. Por tanto, podemos considerar tanto el estado neutro como el de carga positiva del nitrógeno.

En el caso del oxígeno, ese par solitario de oxígeno puede recoger un protón para formar el ion hidronio. Entonces ese es un grupo OH cargado positivamente. Entonces tendría un protón extra, usando un par solitario y tres hidrógenos, o podría ceder un protón para formar el ion hidróxido. Y esos son los estados del oxígeno que son más comunes. Entonces, en eso, hemos enviado esos primeros cuatro de los seis elementos.

El fósforo y el azufre son un poco complicados, pero hay buenas noticias. El azufre copia el oxígeno, por lo que realmente no tiene que preocuparse demasiado por el azufre. Simplemente lo considerará como una especie de hermano mayor del oxígeno donde toda la química es muy, muy similar. El azufre, o el anión azufre cargado negativamente, son ambos importantes.

El fósforo es diferente. El fósforo no suele aparecer en la versión que copia el nitrógeno. Es capaz de adoptar estados de oxidación superiores. Y todo el fósforo que encuentras en la bioquímica en su mayor parte (hay algunas cosas raras en los organismos extraños) estará en forma de fósforo oxidado, que generalmente tiene uno, dos, tres, cuatro, cinco enlaces al fósforo. Puede adquirir un estado de oxidación superior. Y verás fósforo.

El fósforo en forma de fosfato es absolutamente esencial para la vida porque es el lugar donde almacenamos una tonelada de reactividad para las reacciones de nucleótidos, trifosfato de adenosina, difosfato de adenosina, el esqueleto del fosfodiéster en los ácidos nucleicos, fosforilación de aminoácidos para formar fosfoproteínas. Siempre está en este estado con todos los oxígenos adicionales y esa configuración de enlaces, ¿de acuerdo? Si sabe esto, tiene muchos de los enlaces covalentes bajo control.

Entonces, ¿alguna pregunta sobre esto? ¿Están todos bien? Sé que podría ser, probablemente sea un repaso para la mayoría de ustedes.

Lo siguiente que solo quiero mencionar brevemente son los grupos funcionales más típicos que se encuentran en las moléculas biológicas. Y puede decir, bueno, ¿qué significa grupo funcional? Por lo general, es un lugar donde ocurre la acción. Si tienes una molécula grande que tiene un montón de enlaces covalentes carbono-carbono y carbono-hidrógeno, no están sucediendo muchas cosas a menos que realmente puedas romper esos enlaces, pero son de alta energía. Pero los grupos funcionales son a menudo donde ocurre la química o ocurre la bioquímica.

Entonces está el hidroxilo OH. Nosotros, como químicos y bioquímicos, tendemos a usar una R cuando queremos decir otra cosa. Así que no escribimos una estructura completa, simplemente pondríamos R OH igual. Voy a decir cualquier cosa. Entonces, por ejemplo, si R fuera CH 3, CH 2, tendría etanol. Pero lo mantengo más genérico.

El siguiente grupo funcional que es importante es el grupo carboxilato o el grupo carboxilo. Se ve como esto. Ahora, cuando miramos estas moléculas, siempre querrá pensar dónde están los electrones del par solitario. Hay dos con oxígeno, dos con oxígeno, dos con oxígeno. Entonces eso realmente te muestra dónde están el resto de los electrones. Este es el grupo carboxilo.

Pero en la naturaleza, en los sistemas fisiológicos, esto se manifiesta más comúnmente en su forma aniónica. Eso es importante porque cuando empezamos a pensar en las interacciones entre las enzimas y sus sustratos, o el plegamiento de las proteínas, estamos pensando en algo con carga negativa, no neutra. Entonces este grupo pierde un protón para formar el grupo carboxilato. Y si quieres saber dónde están ahora las parejas solitarias, así es como se ven. Entonces esos son dos de los clave.

Pasemos ahora al nitrógeno. Esa es la amina neutra. Pero, como les acabo de mencionar, muy comúnmente recogerá un protón y estará en el estado de carga positiva.

Ahora, cuando les muestro a los dos tipos en el estado de carga positiva, lo que podrían decirme de inmediato es que si tengo un aminoácido con uno de estos grupos y un aminoácido cercano con uno de estos grupos, podrían formar un aminoácido electrostático. interacción entre ellos - más y menos se complementan entre sí. Entonces, si conoce los estados de carga, estará mucho mejor porque puede saber dónde ocurren los tipos no covalentes de interacciones iónicas o electrostáticas. Entonces estos son muy importantes.

Luego está el grupo fosfato, a menudo ionizado, y el grupo sulfhidrilo. Entonces, fosfato: el grupo sulfhidrilo también se llama grupo tiol. Y estoy seguro de que lo he escrito mal porque hydryl ... se ven así. Y el estado más común del sulfhidrilo, bueno, no el más común, también puede aparecer como la estructura aniónica. Entonces esos son los grupos funcionales básicos.

Ahora hay dos conjuntos de grupos funcionales más que verá mucho en los sistemas fisiológicos que son básicamente compuestos de algunas de estas estructuras. Porque cuando tenemos bloques de construcción individuales, necesitamos unirlos entre sí a través de diferentes tipos de químicas. Así que quiero mostrarles los tipos de química que se obtienen al formar un compuesto de hidroxilo y un grupo carboxilo y un compuesto de un grupo carboxilo y una amida. Porque el polímero que es el polímero de proteína tiene bloques de construcción que tienen un medio y carboxilos, pero todos están reunidos en qué estructura polimérica donde esos grupos se han unido en un polímero de condensación.

Así que déjame mostrarte cómo se ven esos. Y luego habremos terminado con los grupos funcionales. Así que hay-- el primero-- porque los dibujé en este orden, está bien-- es la amida. Y el otro es el éster. Cuando haces estas dos reacciones, si las haces en el laboratorio, se llaman reacciones de condensación porque a medida que formas ese enlace, expulsas una molécula de agua.

Estos son nuevos grupos funcionales realmente importantes para usted porque sus proteínas se mantienen unidas por grupos amida. De hecho, son tan importantes en las proteínas que a menudo las llamamos grupos de péptidos. Verás más sobre eso el lunes.

Y los ésteres son realmente importantes. Por ejemplo, en los derivados del glicerol que producen ácidos grasos o fosfolípidos, verá que los ésteres ocurren una y otra vez.

El otro grupo compuesto que también puede ver es el fosfato más un alcohol. Y el aspecto de ese grupo es el siguiente. Y lo verán interminablemente en los ácidos nucleicos. Mantengamos todos los cargos incluso aquí. Y esto es lo que se conoce como éster de fosfato. Está bien, y esa es otra condensación en la que expulsa agua.

Muy bien, volvamos a esta imagen. Y podemos resumirlo todo. Esos son todos los grupos que les acabo de describir. Y si lo desea, puede volver atrás y poner pares de electrones solitarios en todo. Y luego, los grupos compuestos que quiero mencionarles en particular son la amida y el éster. Y son muy importantes en los sistemas fisiológicos. Son el vínculo que mantiene unido al biopolímero en muchos casos. En esta imagen no se muestra el éster de fosfato (lo agregué este año porque es algo importante) es una reacción de condensación similar entre el fósforo y un alcohol, y ese en particular es el vínculo que verá que se mantiene unido ácidos nucleicos.

Y ahora un tipo de cosas en las que no entraremos en muchos detalles: quiero que noten que este nitrógeno aquí tiene un par de electrones solitarios. Recoge un protón con mucha facilidad. El nitrógeno amídico no está tan dispuesto a recoger un protón porque estropea el resto de su química. De modo que el nitrógeno en una amida tiende a observarse como neutro. Sin embargo, ese hidrógeno puede estar involucrado en enlaces de hidrógeno. Bien, ¿alguna pregunta sobre eso antes de pasar a los enlaces no covalentes? ¿Está todo claro?

Ahora trato de poner todo en un solo lugar para que lo tengas frente a ti. Lo que he puesto en esas dos diapositivas es lo que necesita saber sobre los enlaces covalentes orgánicos. No va más allá de eso. Diré que hay un poquito de memorización, pero una vez que aprendas esas cosas en la memoria, estás en un buen lugar con respecto a la comprensión de cómo se unen las moléculas de la vida. está bien.

Ahora, lo que es más importante para mí una vez que hemos puesto esas estructuras en su lugar es la unión no covalente. Porque para mí, la unión no covalente es sinónimo de dinámica: fuerzas que se pueden romper y reensamblar, romper y reensamblar fácilmente. La energía, la fuerza de un enlace típico entre dos carbonos o un carbono y un hidrógeno es del orden de 90 a 100 kilocalorías por mol. Se necesita mucho para romper esos lazos. No podemos romperlos a voluntad para ir y hacer alguna actividad biológica.

Pero el rango de energías de los enlaces no covalentes es mucho más modesto. Van desde ... por lo que es covalente. Pero el rango no covalente de 1, tal vez a alrededor de 10 kilocalorías por mol. Entonces, cuando piensas en esas fuerzas, se rompen y se hacen, se rompen y se hacen fácilmente. Y lo que es tan sorprendente acerca de la estructura de las proteínas y los ácidos nucleicos es que puedes romper gradualmente un enlace mientras haces otro enlace no covalente para que puedas tener la dinámica de la estructura que define muchas de sus propiedades funcionales.

Debido a que las estructuras son dinámicas, una enzima que es un compuesto de mucha interacción no covalente combinada con un sustrato puede formar gradualmente un conjunto de enlaces covalentes con ese sustrato, pero luego puede comenzar a cambiar la forma de esa estructura y esa forma para pasar un ciclo catalítico para hacer química y luego para liberar productos. Todo eso es impulsado por cambios en la unión no covalente. Cambios sutiles que ocurren sin grandes barreras energéticas que serían necesarias para romper los enlaces covalentes.

Como se muestra en la parte superior aquí, verá la energía de enlace promedio de los enlaces covalentes. Este pequeño número es algo, por ejemplo, entre dos cloro. Ese es un vínculo bastante débil. Pero, por supuesto, no tenemos muchos de ellos corriendo. Entonces, realmente, carbono-hidrógeno, carbono-carbono, están en el extremo superior: alrededor de 100 kilocalorías, 80 kilocalorías por mol.

Sin embargo, las otras interacciones importantes que componen las interacciones no covalentes son las siguientes. Entonces, el primero importante es el enlace iónico. También se le llama puente de sal o interacción electrostática. Why we give three names for this probably comes from which type of chemist decided to define them. They are all the same things. They are basically interactions between a positively charged entity, a protonated amine and a negatively charged entity, a deprotonated carboxylate.

Those are about the strongest of the non-covalent bonds, but it's very variable because it depends a lot on their environment. If those two entities are in a hydrophobic environment, they're going to charge right for each other to form a strong electrostatic interaction. But if those are out in water, each of those groups could be solvated by water and they'd have to give up solvation in order to form a good electrostatic interaction. When we talk about protein folding, we'll go into that in a little bit more detail.

So the reason why this says very variable is not to drive you crazy. It's just they're very variable. But they will still range, I would say, from 2 to 10 kilocalories. Come on. So those are important-- easy to pick out. The strongest of the set. If Dr. Ray gives you a problem set and starts asking you to pick out non-covalent interactions, that's the one you take care of straight away because it is the most obvious.

The next most important, though, is the hydrogen bond. Now hydrogen bonds have been known to mystify people for years because people are like, how do I pick these things out, how do I pick these things out? I'm going to give you a foolproof way of picking out hydrogen bonds so you will never be at a loss for hydrogen bonds, OK.

Well, how do we recognize them? They are between hydrogens that are on electronegative elements such as oxygen-- of course, there's other things attached here-- or on nitrogen, or on sulfur. So all of those three functional groups can serve as hydrogen bond donors. They can give a proton in a hydrogen bond and share that proton between a hydrogen bond acceptor, OK. So these are all going to be known as donors. So you can recognize them.

This-- carbon is not a hydrogen bond donor. Carbon's got his hydrogen and he's not giving it away to anybody for love or money. Its holding on tight. So this is not a hydrogen bond donor. OK?

Now what are the hydrogen bond acceptors are places where that hydrogen would want to sit-- yes.

AUDIENCE: There's the two lines next to it--

PROFESSOR: Actually, they just read-- they could be double or they could be single, but I was just putting them so that you see that the nitrogen has one, two, three bonds to it. OK, yeah. It could alternatively also be the form of nitrogen-- just to confuse you-- that has an extra proton that could be the protonated version because that can still be a hydrogen bond donor. está bien.

Now what are the hydrogen bond acceptors? They are any place where you have a lone pair. So let's just think of a carbonyl group-- two lone pairs. A hydroxyl group-- two lone pairs. A nitrogen that is not protonated-- one lone pair. Those are the hydrogen bond acceptors. So as long as you know your structures in the functional groups and you know where the lone pairs are, you can figure out where there could be a hydrogen bond. So all of these types are acceptors. está bien.

So in protein biochemistry, for example, those kinds of hydrogen bonding is very, very important to form the three-dimensional structures of proteins. And the reason why is because in a protein, proteins are made up of amide bonds where this Hn can be a donor, this O can be an acceptor, and you can get networks of hydrogen bonding interactions to establish structures of proteins. When a small molecule binds to a protein, it may look to fit in a place where it can maximize electrostatic interactions and the hydrogen bonding interactions.

So we'll ask you to start to be able to pick out hydrogen bonding. So here you saw the electrostatic interaction. Here is a typical hydrogen bonding interaction between a hydroxyl and a carbonyl group. I couldn't spot that very readily unless I remembered that there were lone pairs of electrons there, OK.

The other two ty-- any questions about that? Any questions about hydrogen bonding? Are you comfortable with thinking you could derive your way to figuring out where they are? You'll see them used a lot, so they'll become more and more familiar to you as you move forward. OK, good.

The last two types of interactions are the hydrophobic interactions and van der Waals forces. I never get the spelling right, but I'll get the concepts over you.

Now hydrophobic interactions are incredibly important. So when you think of folding a protein driven solely by electrostatic interactions and hydrogen bonding, you have a bit of a problem because all of those groups are hydrogen bonded to water. So you'd have to get rid of the water before they could make interactions with each other. Does that makes sense? Because we are in water. We're folding in water.

Hydrophobic interactions are really great because they want to form in water. If you're making, you know, a batch of salad dressing, oil and vinegar, and you shake it up, what happens? It separates. The oil goes to the top, the vinegar goes to the bottom. ¿Por qué? Because of hydrophobic interactions in the oil phase.

So if you have a large protein that has a bunch of hydrophobic groups, they will want to collapse out of the water to interact with each other. And then hydrogen bonding and electrostatic will fall into place. So hydrophobic interactions are a very important and vital force in nature in the non-covalent bonding. And those are literally interactions amongst molecules that have a lot of CH and CC bonds.

The final force that's shown up there is the van der Waals force. And we don't worry too much about that, but it is simply the interaction between very weakly polarized carbon-hydrogen or other types of bonds where there's a little bit of a dipole between the bond and they form little dipolar interactions. But mostly, I think you really want to focus on the electrostatic, the hydrogen bond, and the hydrophobic. These are more minor and it's a little bit of a subtlety.

So let's focus on those three. All right, so with that said, the key thing for you-- what do you need to be able to do is understand them and recognize them in complex systems.

Lastly I'm just going to leave this. It's going to stay in your notes. We in biochemistry tend to use line angle drawings. It's kind of complicated to draw these sort of great big things with all the hydrogens and oxygen and stuff spelled out, so we use the line angled drawing. There's some shown here for different molecules. And the rules are laid out so that you can go and just figure out, do a bit of practicing, and just figure out the line angle drawing and what it means.

Basically, every line represents a bond, every vertex represents a carbon atom. But what you do show on the drawings are the non-carbon atoms. So for example, oxygen, or nitrogen. And when you show, you imply the hydrogens that are bonded to carbon but you have to show the hydrogens that are on nitrogen or oxygen, for example, and you have to figure out what your charged state might be. So I'm going to leave you with that. All right. está bien.

So what we've learned so far is these basic forces in biology are critical for the assembly of the building blocks of biological macromolecules. What I want to talk to you about now-- and we'll probably, because I've spent a little bit of time on that, spill over a little more to next week-- but I'm going to talk to you about the first class of macromolecules, which are the lipids.

So what makes something a lipid? These are the most sort of complicated mixture of biological molecules. And formally, they're not really macromolecules. They're small molecules.

But what's common to all of them is that they are very rich in carbon-carbon and carbon-hydrogen bonds because all of these-- the line angle drawings of all of these would suggest to you that the dominant feature of all these molecules is a bunch of CC and CH ions, which makes the molecules quite hydrophobic. There are no functional groups there. And they behave very differently. For example, they would have a tough time dissolving in water in some cases. And so this complicated looking set of molecules can be distilled out as being very rich in carbon-hydrogen and carbon-carbon bonds. And we call those collectively lipids.

And they have a lot of different functions. So for example, triglycerides, such as shown here, with three ester bonds are storage for energy-- things like estradiol, things like steroids. They have this 6-6-6-5 arrangement of rings. All your steroid hormones kind of look like that. A lot of CH bonds. There are some vitamins. So for example, retinol is a vitamin. It's also a lipid. And then there are the phospholipids shown down here.

I just briefly want to mention a little bit about retinal and retinol, which are crucial. Retinol is a critical vitamin. It comes actually from carotene, which is a molecule that you find in a lot of orange and yellow fruits, such as carrots.

But the oxidized product of retinol is this lipid called retinal, which is central to the process of vision. So retinal binds to proteins that sit in the membrane. When light shines on them, the shape of the retinal changes. It goes from a particular configuration of the double bond to a different one. The shape just changes, and that sends a signal to your brain. So lipids are important, absolutely essential, in vision and sight because they are involved in the signaling process because their shapes change and send signals.

Other types of lipids-- so these things-- and we call them fatty acids mostly because they are greasy long-chained acids with a long hydrophobic tail and a hydrophilic end group here. These molecules are also what are known as amphipathic because they have a sort of split personality. They have a hydrophobic moiety and a hydrophilic moiety. Whenever you see amphi at the beginning of a word, it means in both. So both hydrophilic and lipophilic. So these are important.

And these are very important components. You probably heard a lot of press about some of the fatty acids and how bad trans fats are for you and how you should be careful to make sure your diet is rich in cis fats rather than trans fats because the trans fats are contributors to coronary heart disease. So you may wonder, what's the relationship between heart disease and these two types of lipophilic components which are in the body? So let me describe to you that relationship. Remember that cis fats are rich in things like the nut oils and fruit oils, such as olive oil.

So coronary heart disease is associated with trans fats. What's the linkage, what's the biology in that? So the story is related to cholesterol. Cholesterol is a critical component in our membranes. The trouble is we have to be able to move cholesterol around. But it's so hydrophobic it doesn't dissolve in water, OK? So in the body, your cholesterol is moved around in the form of lipoproteins that bind to the cholesterol and take it to the different organs where it is needed, all right?

And so the lipoproteins can either be low density and associate with cholesterol, or they can be high density, and those also associate with cholesterol. The high density lipoproteins are kind of large. In fact, they're fairly agile. They don't stick to arteries and vessels, and they can be excreted in the liver or move around the bloodstream without any problem.

It's the low density ones that are problems because they're low density and they kind of stick to the walls of your arteries and start making buildups and then plaques, which contribute to heart disease. So the low density ones have cholesterol, but they're very small, sticky, and it's a physical interaction with your blood vessels and they start to clog your arteries.

What's the relationship to saturated and trans fats? It's that they increase the low density lipoprotein in preference to the high density. So if you have a lot of trans fats, you make a lot of low density lipoproteins, it's trying to carry cholesterol around, but it gets stuck to your blood vessels and you start to clog your blood vessels. That contributes to heart disease.

So these lipophilic molecules are important. They are places to store energy. They are critical to hormones and signaling, for example. But there are some complications with disease because certain types of fatty acids contribute to heart disease. Sí.

AUDIENCE: Is it a lower density if it doesn't have a bend in it?

PROFESSOR: No, no. the density is of the entire physical particle. It's a nanoparticle that would show a different density respective to how it floats in water. So the density is really the physical metric of the entire particle as opposed to just the molecule. It might be different because of the way it compacts, but the important thing about the trans fats is that they really contribute to making the protein that forms the low density particles. OK, all right.

So I'm just going to introduce these-- not quickly, but I'll show you some cool images at the beginning of the next class. This is the last group of lipidic molecules, and they are actually-- whoops-- esters and phosphoesters of fatty acids with glycerol. This is a small molecule that forms esters through its oxygen to these long chains and also to phosphate. And these contribute to really important functions in the body.

They are also amphipathic because they have a hydrophobic component and a hydrophilic component. And we often draw them in a shorthand form like this to represent this head group and these tails. And I want to just leave you with this wonderful image of the sorts of supramolecular structures that these kinds of phospholipids can form.

So supramolecular is a very important term in biology as it is in engineering-- supramolecular. It means it's a structure that's above the molecular level. It's an aggregation of different molecules to make a super molecule with different properties from the individual components.

Phospholipids self-assemble-- and that's another important term-- into supramolecular structures that are very, very important in living systems. Some of them just are useful in other sorts of engineering approaches, such as liposomes and micelles, but the most important supramolecular structure of a phospholipid is the lipid bilayer that surrounds your cells. And what happens is you simply put those molecules-- the phospholipids in water and they will self-assemble on their own into these supramolecular structures.

Whether they form micelles or liposomes or bilayers is dependent very much on the tails of the lipids-- what sorts of shapes and structures you get. But in physiology-- in human physiology-- the phospholipids that we have want to form these bilayer structures that have incredibly important properties. Most importantly that they are semi-permeable and they can wrap, form the boundary to certain cells.

So I will continue with the final discussion of this on Monday before we move forward to the amino acids, peptides, and proteins. And I just quickly want to move you to ask you for Monday to try to catch a read of the section 3.2 in the text if you have a chance. It'll give you a nice preview.


Conclusiones

The results that we have presented provide an atomistic representation of the seminal observations by Privalov about the favourable hydration of protein upon cold denaturation 19,20 . We have shown how a major role in determining the state of yeast frataxin at different temperatures is played by the competition between water and protein molecules for forming hydrogen bonds with the protein hydrogen bonding donors and acceptors. Our results indicate that this protein interacts differently with water molecules at low and high temperatures, resulting in a more expanded and less structured denatured state at low temperatures, and in a more compact and structured denatured state at high temperatures.

These differences also determine the specific changes in the cold and hot folding pathways of this protein, and they suggest the possible origins of complex effects such as the anti-Hammond behaviour and the Brønsted plot in protein folding by linking them with the number of hydrogen bonds that water molecules tend to form. Upon increasing the temperature from cold to native conditions, as the number of protein-water hydrogen bonds decreases, the protein can form stable secondary and tertiary structures. Then, when the temperature is raised from native to hot denaturing conditions, thermal fluctuations destabilise the native fold, but at the same time a further decrease in the number of protein-water hydrogen bonds results in the conservation of many of secondary structure elements and in a relatively compact denatured state.

These observations may also explain the finding of an increase in compactness and secondary structure content for denatured and for intrinsically disordered proteins upon increasing temperatures 30,40,41 . Since intrinsically disordered proteins are richer in polar groups than globular proteins, by increasing the temperature, the loss of protein-water hydrogen bonds is rescued by protein-protein hydrogen bonds resulting in more compact conformations than those observed by standard proteins of similar length 30,40,41 .

In summary, we have shown that the analysis of the hydrogen bonds between water and protein molecules can provide a detailed characterisation of the hydrophobic effect in protein folding. Our results suggest that proteins behave rather closely according to the classic description of small hydrophobic particles 1,42,43,44,45 , as we show that interface water molecules do not lose hydrogen bonds with respect to bulk water (Fig. 5), but only rotational entropy.

As a consequence of this result, as the temperature is varied the conformation of the protein should adapt to this requirement which causes it to unfold both a low and at high temperatures.


Example of Hydrophobic

Membranas celulares

Cell membranes are made of macromolecules known as fosfolípidos. Phospholipids have phosphorous atoms in the heads of the molecules, which attract water. The tail of the molecule is made of lipids, which are hydrophobic molecules. The hydrophilic heads point towards water, and the hydrophobic tails attract toward each other. In small groups, phospholipids form micelles. As seen in the picture below, a micelle is a small hydrophobic ball. The hydrophobic tails expel water from the center of the ball.

Cell membranes are composed of two phospholipid layers, known as the bicapa de fosfolípidos. The middle of the sheet is made of hydrophobic tails, which expel water and can separate the contents of the cell from the outside environment. Cells have a variety of special proteins embedded into the membrane which help transport hydrophilic molecules like water and ions across the hydrophobic middle portion of the membrane.

In eukaryotic cells, organelles are formed inside of cells from smaller sacs created from phospholipid bilayers. Scientists have used the hydrophobic properties of phospholipids to create another structure to deliver medicine and nutrients to cells. As seen in the graphic above, liposomes are small sacs that can be filled with medicine. With the right proteins embedded into the membrane, the liposome will merge will the membrane of a target cell, and deliver the medicine to the inside of the cell.

Plant Leaves

Bird Feathers

Many aquatic birds must protect their feather from water intrusion, and secrete hydrophobic oils onto their feathers, which keeps water from penetrating. If you’ve ever heard the term “like water off of a duck”, that phase refers to the hydrophobicity of duck feathers. Ducks, and many other aquatic birds, spend a considerable amount of time underwater collecting food. However, they must also fly when they exit the water. If water was allowed to penetrate their feathers, the birds would become too heavy to fly. The birds brush the hydrophobic oils they secrete from their skin and special glands onto their feathers. When they dive underwater, the oils form a hydrophobic barrier that keeps water from penetrating. Then, when they emerge, they simply shake the water off and are able to fly.


Estructura secundaria

El plegamiento local del polipéptido en algunas regiones da lugar a la estructura secundaria de la proteína. Los más comunes son los α-hélice y β-Estructuras de chapa plegada (Figura 4). Ambas estructuras son el α-estructura de la hélice: la hélice mantenida en forma por enlaces de hidrógeno. Los enlaces de hidrógeno se forman entre el átomo de oxígeno en el grupo carbonilo en un aminoácido y otro aminoácido que está cuatro aminoácidos más adelante en la cadena.

Figura 4. La hélice α y la lámina plegada en β son estructuras secundarias de proteínas que se forman debido a los enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo y amino en la estructura del péptido. Certain amino acids have a propensity to form an α-helix, while others have a propensity to form a β-pleated sheet.

Every helical turn in an alpha helix has 3.6 amino acid residues. Los grupos R (los grupos variantes) del polipéptido sobresalen del α-cadena de hélice. En el β-hoja plegada, los & # 8220pleats & # 8221 están formados por enlaces de hidrógeno entre átomos en la columna vertebral de la cadena polipeptídica. Los grupos R están unidos a los carbones y se extienden por encima y por debajo de los pliegues del pliegue. Los segmentos plegados se alinean paralelos o antiparalelos entre sí, y se forman enlaces de hidrógeno entre el átomo de nitrógeno parcialmente positivo en el grupo amino y el átomo de oxígeno parcialmente negativo en el grupo carbonilo de la estructura del péptido. los α-hélice y βLas estructuras de láminas plegadas se encuentran en la mayoría de las proteínas globulares y fibrosas y desempeñan un papel estructural importante.


Esteroides

Unlike the phospholipids and fats discussed earlier, steroids have a fused ring structure. Although they do not resemble the other lipids, they are grouped with them because they are also hydrophobic and insoluble in water. All steroids have four linked carbon rings and several of them, like cholesterol, have a short tail (Figure 10). Many steroids also have the –OH functional group, which puts them in the alcohol classification (sterols).

Figure 10. Steroids such as cholesterol and cortisol are composed of four fused hydrocarbon rings.

El colesterol es el esteroide más común. Cholesterol is mainly synthesized in the liver and is the precursor to many steroid hormones such as testosterone and estradiol, which are secreted by the gonads and endocrine glands. It is also the precursor to Vitamin D. Cholesterol is also the precursor of bile salts, which help in the emulsification of fats and their subsequent absorption by cells. Although cholesterol is often spoken of in negative terms by lay people, it is necessary for proper functioning of the body. It is a component of the plasma membrane of animal cells and is found within the phospholipid bilayer. Being the outermost structure in animal cells, the plasma membrane is responsible for the transport of materials and cellular recognition and it is involved in cell-to-cell communication.

In Summary: Lipids

Los lípidos son una clase de macromoléculas que son de naturaleza no polar e hidrófoba. Los tipos principales incluyen grasas y aceites, ceras, fosfolípidos y esteroides. Las grasas son una forma almacenada de energía y también se conocen como triacilgliceroles o triglicéridos. Las grasas se componen de ácidos grasos y glicerol o esfingosina. Los ácidos grasos pueden ser insaturados o saturados, dependiendo de la presencia o ausencia de dobles enlaces en la cadena de hidrocarburos. Si solo están presentes enlaces simples, se conocen como ácidos grasos saturados. Los ácidos grasos insaturados pueden tener uno o más dobles enlaces en la cadena de hidrocarburos. Los fosfolípidos forman la matriz de las membranas. Tienen una columna vertebral de glicerol o esfingosina a la que se unen dos cadenas de ácidos grasos y un grupo que contiene fosfato. Los esteroides son otra clase de lípidos. Su estructura básica tiene cuatro anillos de carbono fusionados. El colesterol es un tipo de esteroide y es un componente importante de la membrana plasmática, donde ayuda a mantener la naturaleza fluida de la membrana. También es el precursor de hormonas esteroides como la testosterona.


Ver el vídeo: The Hydrophobic Effect (Agosto 2022).