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8: Enlaces peptídicos, polipéptidos y proteínas amperimétricas - Biología

8: Enlaces peptídicos, polipéptidos y proteínas amperimétricas - Biología


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8: enlaces peptídicos, polipéptidos y proteínas

¡Buena pregunta! Como ya sabe, el ADN siempre se muestra en la dirección 5 '$ rightarrow $ 3' porque siempre se sintetiza en esta dirección (los aminoácidos están unidos por un enlace peptídico CO-NH). Entonces, un polipéptido se ve así (fuente):

De hecho, si solo mira el polipéptido en la dirección inversa, podría verlo en la dirección del extremo C al extremo N. Pero no lo hacemos porque esa no es la dirección convencional de la biosíntesis del polipéptido.

Rastreando las raíces: Para saber por qué no existe un enlace peptídico "inverso" (NH-CO), primero necesitamos saber cómo se forman los enlaces peptídicos en los polipéptidos. Los polipéptidos se forman en el ribosoma y el proceso de formación del enlace peptídico se produce en el complejo peptidil transferasa del ribosoma. Dado que el ribosoma es una ribozima, esta reacción también es catalizada por los sitios catalíticos del ARN (es decir, 2'-OH) en lugar de proteínas. Vea la imagen a continuación para ver el mecanismo (de Marina V.Rodina):

Como se ve en el diagrama, el nitrógeno (en -NH2) del aceptor tRNA (sitio A) ataca el enlace éster en el peptidil tRNA (sitio P). El carbono carboxílico no puede atacar al nitrógeno (para la formación de enlaces "inversos") porque ya está en enlace éster. Uno podría preguntarse entonces "si el nitrógeno se unió al ARNt en el sitio P, el carbono carboxílico podría haber atacado al aminoácido en el sitio A. ¿Por qué el aminoácido no está unido al ARNt por el nitrógeno amínico?" Para saber por qué es así, vayamos un paso más allá y veamos cómo se cargan los ARNt, es decir, cómo funciona la aminoacil ARNt sintetasa. La aminoacil tRNA sintetasa carga tRNA en una reacción de dos pasos. Para mostrar el mecanismo, tomaré el ejemplo de la histidil-tRNA sintetasa (diagramas de Proteopedia):

aminoácido + ATP y rarr aminoacil-AMP + PPI

aminoacil-AMP + ARNt y rarr aminoacil-ARNt + AMP

Como es claramente visible ahora, en el primer paso se decide si el nitrógeno amínico o el carbono carboxílico se unirán al fosfato de ATP. Vea la imagen de nuevo:


TRADUCCIÓN (SÍNTESIS DE PROTEÍNA)

La biosíntesis de una proteína o un polipéptido en una célula viva se denomina traducción. La información genética almacenada en el ADN se pasa al ARN (transcripción) y se expresa en el lenguaje de las proteínas (traducción). La traducción se produce mediante mecanismos similares de procariotas y eucariotas y se describe en cinco etapas.

  1. Activación de aminoácidos (Aminoacil tRNA sintetasas).
  2. Iniciación (Unión de un ribosoma al ARNm).
  3. Alargamiento (adición repetida de aminoácidos).
  4. Terminación y liberación (liberación de una nueva cadena polipeptídica).
  5. Procesamiento de plegado y postraduccional (el polipéptido debe plegarse en una conformación tridimensional y puede sufrir un procesamiento enzimático).

La traducción requiere el uso de energía por parte del cl que es proporcionada por la hidrólisis de GTP y ATP. El trifosfato de guanosina (GTP) se utiliza para el movimiento de los ribosomas y para la unión de factores accesorios. El trifosfato de adenosina (ATP) se usa para cambiar los ARNt y para eliminar la estructura secundaria del ARNm. La síntesis de proteínas requiere muchos componentes como aminoácidos, ribosomas, ARNm, ARNt, factores proteicos y fuentes de energía (ATP y GTP).

Activación de aminoácidos:

El citoplasma contiene 20 aminoácidos diferentes y son activados por una enzima activadora específica conocida como aminoacil sintetasa y ATP antes de la unión con su ARNt específico. El aminoácido correcto se une al ARNt mediante un tipo de enzima llamada aminoacil-ARNt sintetasa (aminoacilación / carga). El proceso de transferencia de aminoácidos activados al ARNt se denomina carga de ARNt. Los ARNt son específicos de la enzima amino aminoacil-ARNt sintasa específica. Luego, la enzima cataliza una reacción en la que el ATP pierde dos fosfatos y se acopla al aminoácido como AMP para formar aminoacil AMP (fig. 8.13). La molécula de ARNt se une a la enzima, que transfiere el aminoácido del AMP aminoacilo y # 8211 al ARNt para formar el ARNt aminoacilo. La molécula de aminoacil-tRNA producida se libera luego de la enzima.

El primer paso en la traducción implica la unión de la subunidad ribosómica pequeña al ARNm y el uso de una molécula de ARNt iniciadora específica. En procariotas, la molécula de ARNt se acila con el aminoácido modificado (N-formil metionina). Ambos tRNA fMet reconocen el codón AUG pero sólo se utiliza tRNA fMet para la iniciación. La molécula de tRNA fMet se acila primero con metionina y una enzima añade un grupo formilo al grupo amino de la metionina. En eucariotas, la molécula de ARNt iniciadora está cargada con metionina pero no ocurre la formilación.

El inicio de la síntesis de polipéptidos en procariotas requiere subunidad ribosómica 30S y S0S, mRNA, tRNA fMet, factores de iniciación (IF-1, IF-2 e IF-3), iones GTP e iones magnesio. Las células eucariotas tienen al menos nueve factores de iniciación (eⅠF2, eⅠF23, eⅠF 3, eⅠF4A, eⅠF4B, eⅠF4E, eⅠF4G, eⅠF5, eⅠF6). Los factores de iniciación se unen a la subunidad ribosómica 30S en presencia de GTP para formar el complejo 30S-ⅠF. El complejo 30S-ⅠF se une a la región del ARNm con el codón de iniciación AUG. Cada ARNm en su región no traduccional consiste en un sitio de unión al ribosoma para cada polipéptido en forma de mensaje policistrónico. Este sitio de unión al ribosoma (5'-AGGAGGA-3 & # 8242) se conoce como secuencia de Shine-Dalgarno, que es importante en la unión del ARNm al complejo 30S-ⅠF.

El ribosoma tiene tres sitios de unión importantes, como el sitio de unión del aminoacil-tRNA (A), el sitio de unión del péptido (P) y el sitio de salida (E). El sitio A recibe todo el ARNt cargado entrante, mientras que el sitio P posee el ARNt anterior con los nuevos polipéptidos. El tRNA fMet se une directamente con el sitio & # 8216P & # 8217. El sitio E es el sitio del que salen los ARNt & # 8216 sin carga & # 8217 durante el alargamiento. El factor IF-1 se une al sitio A y evita la unión del ARNt en este sitio durante la iniciación.

El IF-2, que se ha combinado con GTP, permite que el tRNA iniciador (tRNA fMet) se una a la subunidad ribosómica 30S (fig. 8.14). Una unidad de ribosoma 30S se une con una unidad 505 para producir un complejo de iniciación 70S. De manera similar, en eucariotas, el complejo de iniciación 405 se une a la subunidad ribosómica 605 y forma el complejo de iniciación 805 completo. El enlace GTP a IF2 se hidroliza a GDP y Pi, que se liberan del complejo. Los tres factores de iniciación también parten del ribosoma. El complejo de iniciación ahora está listo para el alargamiento.

El alargamiento requiere el complejo de iniciación, aminoacil-tRNA, GTP y factores de alargamiento. La adición de aminoácidos a la cadena polipeptídica en crecimiento según el codón del ARNm se denomina alargamiento de cadena. El alargamiento de la cadena ocurre en tres fases.

  1. Unión de aminoacil-ARN.
  2. Formación de enlaces peptídicos.
  3. Translocación.
  4. Unión de aminoacil-tRNA: El ribosoma (70S) posee el ARNt en el sitio P, mientras que el sitio A está libre para recibir el siguiente aminoacil-ARNt de acuerdo con los codones del ARNm. El aminoacil-tRNA se une al factor de elongación de la proteína EF-Tu y a una molécula de GTP. La hidrólisis de GTP libera EF-Tu-GDP y EF-Tu se recicla. El segundo factor de elongación (EF-Ts) se une a EF-Tu y desplaza el PIB (figura 8.15). GTP se une al complejo EF-Tu-EF-Ts para producir el complejo EF-Tu-GTP liberando EF-Ts. El aminoacil-TRNA se une al EF-Tu-GTP y ese complejo puede unirse al sitio A en el ribosoma.
  5. Formación de enlaces peptídicos: Se forma un enlace peptídico entre los dos aminoácidos unidos a su TRNAS a los sitios A y P del ribosoma. Primero, el enlace entre el aminoácido y el tRNA en el sitio P se rompe y forma fMet libre y su TRNA. El enlace peptídico se forma entre el fMet libre y el Ser unido al ARNt en el sitio A (fig. 8.15). La enzima peptidil transferasa cataliza la formación de enlaces peptídicos.
  6. Translocación: El ribosoma se mueve al siguiente codón del ARNm (hacia el extremo 3 & # 8242) después de la formación del enlace peptídico. Este proceso se llama translocación. La translocación requiere la actividad de otro factor de elongación proteica, EF-G (en eucariotas, eEF-2). Un complejo EF-G-GTP se une al ribosoma y el GTP se hidroliza para suministrar energía para mover el ARNm. La translocación del ribosoma se produce junto con el desplazamiento del 1ARN no cargado fuera del sitio & # 8216P & # 8217.

Terminación y liberación:

La cadena polipeptídica se alarga continuamente hasta que un codón de terminación en el ARNm llega al ribosoma. La terminación de la traducción es señalada por uno de los tres cadones de parada como UAA, UAG y UGA. El ribosoma reconoce un codón de terminación con la ayuda de proteínas llamadas factores de terminación o factores de liberación (RF). En los procariotas, hay tres factores de liberación (RF-1, RF-2, RF-3). RF-1 reconoce UAA y UAG y RF-2 reconoce UAA y UGA. El RF-3 activa el RF-1 y RF-2, por lo que se denomina & # 8216 factor (s) estimulante (s) & # 8217. En eucariotas, solo hay una proteína RF (eRF-1) que está activa con los codones UAA, UAG y UGA.

Los eventos de terminación específicos desencadenados por los factores de liberación son la liberación del polipéptido del ARNt en el sitio P del ribosoma, la liberación del ARNt del ribosoma y la disociación de las dos subunidades ribosómicas y el RF del ARNm.

Procesamiento de plegado y postraducción:

Después de la liberación, algunos de los eventos de procesamiento ocurren en la cadena polipeptídica. Estas modificaciones incluyen plegamiento de proteínas, recorte por degradación proteolítica, empalme de inteína y cambios covalentes que se conocen colectivamente como modificaciones postraduccionales. Se encuentran muchas modificaciones químicas diferentes de las cadenas laterales de los aminoácidos o de los extremos amino y carboxilo de las proteínas. Las modificaciones pueden implicar la adición de pequeños grupos como metilación, fosforilación, acetilación e hidroxilación. Pueden producirse algunas modificaciones mediante la adición de estructuras moleculares más grandes, como lípidos y oligosacáridos.


8: Síntesis de proteínas en el ribosoma

  • Contribuido por Tim Soderberg
  • Profesor asociado emérito de química en la Universidad de Minnesota Morris

Recuerde de la sección 1.3D que los "enlaces peptídicos" que unen los aminoácidos para formar polipéptidos y proteínas son, de hecho, grupos funcionales amida. La siguiente figura muestra los primeros cuatro residuos de aminoácidos en una proteína, comenzando en el extremo amino.

Echemos un vistazo a & rsquos a la química detrás de la formación de un nuevo enlace peptídico entre los dos primeros aminoácidos, que llamaremos (aa-1 ) y (aa-2 ) - en una molécula de proteína en crecimiento. Este proceso tiene lugar en el ribosoma, que es esencialmente una gran "fábrica" ​​bioquímica en la célula, compuesta por muchas enzimas y moléculas de (ARN ) y dedicada al ensamblaje de proteínas. Aprenderá más en un curso de bioquímica o biología celular sobre el complejo pero fascinante proceso de síntesis de proteínas ribosómicas. Por ahora, nos concentraremos en la transformación orgánica catalizada por enzimas que está teniendo lugar: la formación de una amida a partir de un carboxilato y una amina.

Hemos visto reacciones de formación de amidas antes y recuerde las reacciones de glutamina y asparagina sintetasa (sección 11.5). Las mismas ideas que aprendimos para esas reacciones son válidas para la formación de enlaces peptídicos: el grupo carboxilato en un aminoácido sustrato debe activarse primero y la energía para esta activación proviene del ATP.

El grupo carboxilato de aa-1 se transforma primero en un intermedio acil-AMP mediante una reacción de sustitución nucleofílica en el ( alpha ) - fosfato de ATP.

En el siguiente paso, el aminoácido se transfiere a un tipo especial de polímero (ARN ) llamado transferencia (ARN ), o (ARNt ) para abreviar. No necesitamos preocuparnos aquí con la estructura de las moléculas de (tRNA ); todo lo que necesitamos saber por ahora es que el nucleófilo en esta reacción es un grupo hidroxilo en la adenosina terminal de una molécula de (tRNA ). Debido a que esta molécula de (tRNA ) es específica de (aa-1 ), la llamaremos (tRNA-1 )

El nucleófilo entrante es un alcohol, por lo que lo que estamos viendo es una esterificación: una reacción de sustitución de acilo entre el carboxilato activado de (aa-1 ) y un alcohol en (tRNA-1 ) para formar un éster.

Esta reacción, que comienza con la activación del aminoácido, es catalizada por una clase de enzimas llamadas aminoacil - (tRNA ) sintetasas (hay muchas de estas enzimas en la célula, cada una de las cuales reconoce su propio aminoácido - (tRNA ) par).

El primer aminoácido ahora está unido a través de un grupo éster a (tRNA-1 ). La reacción de formación de enlace peptídico real ocurre cuando un segundo aminoácido (aa-2) también unido a su propia molécula (tRNA-2 ), se coloca junto al primer aminoácido en el ribosoma. En otra reacción de sustitución de acilo, catalizada por un componente enzimático del ribosoma llamado peptidil transferasa (EC 2.3.2.12), el grupo amino en (aa-2 ) desplaza (tRNA1 ): así, un éster se ha convertido en una amida (termodinámicamente cuesta abajo, por lo que no se requiere ATP).

Este proceso continúa en el ribosoma, a medida que se agrega un aminoácido tras otro a la cadena de proteínas en crecimiento:

Cuando una señal codificada genéticamente indica que la cadena está completa, se produce una reacción de hidrólisis de éster y ndash en lugar de otra formación de amida en el último aminoácido, al que llamaremos (aa-n ). Esta reacción es catalizada por proteínas llamadas factores de liberación (RF).

Este evento de hidrólisis libera la proteína madura del ribosoma y da como resultado la formación de un grupo carboxilato libre al final de la proteína (esto se llama el extremo carboxi-terminal o (C ) - terminal de la proteína, mientras que el otro extremo & ndash el & lsquostarting & rsquo end & ndash se llama (N ) - terminal).


Proteínas

Puede asociar proteínas con tejido muscular, pero de hecho, las proteínas son componentes críticos de todos los tejidos y órganos. A proteína es una molécula orgánica compuesta por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Las proteínas incluyen la queratina en la epidermis de la piel que protege los tejidos subyacentes, el colágeno que se encuentra en la dermis de la piel, en los huesos y en las meninges que cubren el cerebro y la médula espinal. Las proteínas también son componentes de muchas de las sustancias químicas funcionales del cuerpo, incluidas las enzimas digestivas en el tracto digestivo, los anticuerpos, los neurotransmisores que las neuronas usan para comunicarse con otras células y las hormonas basadas en péptidos que regulan ciertas funciones corporales (por ejemplo, la hormona del crecimiento). ). Si bien los carbohidratos y los lípidos están compuestos de hidrocarburos y oxígeno, todas las proteínas también contienen nitrógeno (N) y muchas contienen azufre (S), además de carbono, hidrógeno y oxígeno.

Microestructura de proteínas

Figura 7. Estructura de un aminoácido

Las proteínas son polímeros formados por monómeros que contienen nitrógeno llamados aminoácidos. Un aminoácidos es una molécula compuesta por un grupo amino y un grupo carboxilo, junto con una cadena lateral variable. Solo 20 aminoácidos diferentes contribuyen a casi todos los miles de proteínas diferentes importantes en la estructura y función humana. Las proteínas corporales contienen una combinación única de unas pocas docenas a unos cientos de estos monómeros de 20 aminoácidos. Los 20 de estos aminoácidos comparten una estructura similar (Figura 7). Todos consisten en un átomo de carbono central al que están unidos los siguientes:

  • un átomo de hidrógeno
  • un grupo amino alcalino (básico) NH2 (ver tabla 1)
  • un grupo carboxilo ácido COOH (ver Tabla 1)
  • un grupo variable

Observe que todos los aminoácidos contienen tanto un ácido (el grupo carboxilo) como una base (el grupo amino) (amina = "Que contiene nitrógeno"). Por esta razón, son excelentes amortiguadores que ayudan al cuerpo a regular el equilibrio ácido-base. Lo que distingue a los 20 aminoácidos entre sí es su grupo variable, que se denomina cadena lateral o grupo R. Este grupo puede variar en tamaño y puede ser polar o apolar, lo que le da a cada aminoácido sus características únicas. Por ejemplo, las cadenas laterales de dos aminoácidos, cisteína y metionina, contienen azufre. El azufre no participa fácilmente en los enlaces de hidrógeno, mientras que todos los demás aminoácidos sí lo hacen. Esta variación influye en la forma en que se ensamblan las proteínas que contienen cisteína y metionina.

Figura 8. Enlace peptídico. Los diferentes aminoácidos se unen para formar péptidos, polipéptidos o proteínas a través de la síntesis de deshidratación. Los enlaces entre los aminoácidos son enlaces peptídicos.

Los aminoácidos se unen a través de la síntesis de deshidratación para formar polímeros de proteínas (Figura 8). El enlace único que mantiene unidos a los aminoácidos se llama enlace peptídico. A enlace peptídico es un enlace covalente entre dos aminoácidos que se forma por síntesis por deshidratación. Un péptido, de hecho, es una cadena muy corta de aminoácidos. Las cadenas que contienen menos de aproximadamente 100 aminoácidos se denominan generalmente polipéptidos en lugar de proteínas.

El cuerpo es capaz de sintetizar la mayoría de los aminoácidos a partir de componentes de otras moléculas; sin embargo, nueve no pueden sintetizarse y deben consumirse en la dieta. Estos se conocen como aminoácidos esenciales.

Se dice que los aminoácidos libres disponibles para la construcción de proteínas residen en la reserva de aminoácidos dentro de las células. Las estructuras dentro de las células usan estos aminoácidos cuando ensamblan proteínas. Sin embargo, si un aminoácido esencial en particular no está disponible en cantidades suficientes en el conjunto de aminoácidos, la síntesis de proteínas que lo contienen puede ralentizarse o incluso cesar.

Forma de proteínas

Así como no se puede usar un tenedor para comer sopa y no se puede usar una cuchara para ensartar carne, la forma de una proteína es esencial para su función. La forma de una proteína está determinada, fundamentalmente, por la secuencia de aminoácidos que la componen (Figura 9a). La secuencia se denomina estructura primaria de la proteína.

Figura 9. La forma de las proteínas. (a) La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos que forman la cadena polipeptídica. (b) La estructura secundaria, que puede tomar la forma de una hélice alfa o una hoja plegada beta, se mantiene mediante enlaces de hidrógeno entre aminoácidos en diferentes regiones de la hebra polipeptídica original. (c) La estructura terciaria se produce como resultado de un mayor plegado y unión de la estructura secundaria. (d) La estructura cuaternaria se produce como resultado de interacciones entre dos o más subunidades terciarias. El ejemplo que se muestra aquí es la hemoglobina, una proteína de los glóbulos rojos que transporta oxígeno a los tejidos corporales.

Aunque algunos polipéptidos existen como cadenas lineales, la mayoría están retorcidos o plegados en estructuras secundarias más complejas que se forman cuando se produce la unión entre aminoácidos con diferentes propiedades en diferentes regiones del polipéptido. La estructura secundaria más común es una espiral llamada alfa-hélice. Si tomara un trozo de cuerda y simplemente lo girara en espiral, no mantendría la forma. De manera similar, una hebra de aminoácidos no podría mantener una forma de espiral estable sin la ayuda de enlaces de hidrógeno, que crean puentes entre diferentes regiones de la misma hebra (ver Figura 9b). Con menos frecuencia, una cadena polipeptídica puede formar una hoja con pliegues beta, en la que los enlaces de hidrógeno forman puentes entre diferentes regiones de un único polipéptido que se ha plegado sobre sí mismo, o entre dos o más cadenas polipeptídicas adyacentes.

La estructura secundaria de las proteínas se pliega aún más en una forma tridimensional compacta, conocida como estructura terciaria de la proteína (ver Figura 9c). En esta configuración, los aminoácidos que habían estado muy distantes en la cadena primaria pueden acercarse bastante a través de enlaces de hidrógeno o, en proteínas que contienen cisteína, a través de enlaces disulfuro. A enlace disulfuro es un enlace covalente entre átomos de azufre en un polipéptido. A menudo, dos o más polipéptidos separados se unen para formar una proteína aún más grande con una estructura cuaternaria (ver Figura 9d). Las subunidades polipeptídicas que forman una estructura cuaternaria pueden ser idénticas o diferentes. Por ejemplo, la hemoglobina, la proteína que se encuentra en los glóbulos rojos, está compuesta por cuatro polipéptidos terciarios, dos de los cuales se denominan cadenas alfa y dos de los cuales se denominan cadenas beta.

Cuando se exponen a calor extremo, ácidos, bases y ciertas otras sustancias, las proteínas se desnaturalizan. Desnaturalización es un cambio en la estructura de una molécula por medios físicos o químicos. Las proteínas desnaturalizadas pierden su forma funcional y ya no pueden realizar su trabajo. Un ejemplo cotidiano de desnaturalización de proteínas es la cuajada de la leche cuando se agrega jugo de limón ácido.

Difícilmente se puede exagerar la contribución de la forma de una proteína a su función. Por ejemplo, la forma larga y delgada de las hebras de proteínas que forman el tejido muscular es esencial para su capacidad de contraerse (acortarse) y relajarse (alargarse). Como otro ejemplo, los huesos contienen hilos largos de una proteína llamada colágeno que actúa como andamiaje sobre el que se depositan los minerales óseos. Estas proteínas alargadas, llamadas proteínas fibrosas, son fuertes y duraderas y típicamente hidrófobas.

Por el contrario, las proteínas globulares son globos o esferas que tienden a ser muy reactivas y son hidrófilas. Las proteínas de la hemoglobina empaquetadas en los glóbulos rojos son un ejemplo (ver Figura 9d), sin embargo, las proteínas globulares son abundantes en todo el cuerpo, desempeñando papeles críticos en la mayoría de las funciones corporales. Las enzimas, introducidas anteriormente como catalizadores de proteínas, son ejemplos de esto. La siguiente sección analiza más de cerca la acción de las enzimas.

Las proteínas funcionan como enzimas

Si estuviera tratando de escribir un documento y cada vez que presione una tecla en su computadora portátil hubo un retraso de seis o siete minutos antes de recibir una respuesta, probablemente obtendría una nueva computadora portátil. De manera similar, sin enzimas para catalizar reacciones químicas, el cuerpo humano no sería funcional. Funciona solo porque funcionan las enzimas.

Las reacciones enzimáticas, reacciones químicas catalizadas por enzimas, comienzan cuando los sustratos se unen a la enzima. A sustrato es un reactivo en una reacción enzimática. Esto ocurre en regiones de la enzima conocidas como sitios activos (Figura 10). Cualquier enzima determinada cataliza solo un tipo de reacción química. Esta característica, llamada especificidad, se debe al hecho de que un sustrato con una forma y carga eléctrica particulares puede unirse solo a un sitio activo correspondiente a ese sustrato.

Figura 10. Pasos en una reacción enzimática. (a) Los sustratos se acercan a los sitios activos de la enzima. (b) Los sustratos se unen a los sitios activos y producen un complejo enzima-sustrato. (c) Los cambios internos del complejo enzima-sustrato facilitan la interacción de los sustratos. (d) Los productos se liberan y la enzima vuelve a su forma original, lista para facilitar otra reacción enzimática.

La unión de un sustrato produce un complejo enzima-sustrato. Es probable que las enzimas aceleren las reacciones químicas en parte porque el complejo enzima-sustrato sufre un conjunto de cambios temporales y reversibles que hacen que los sustratos se orienten entre sí en una posición óptima para facilitar su interacción. Esto promueve una mayor velocidad de reacción. Luego, la enzima libera el (los) producto (s) y recupera su forma original. La enzima queda libre para volver a participar en el proceso y lo hará mientras quede sustrato.

Otras funciones de las proteínas

Los anuncios de barras, polvos y batidos de proteínas dicen que las proteínas son importantes para construir, reparar y mantener el tejido muscular, pero la verdad es que las proteínas contribuyen a todos los tejidos del cuerpo, desde la piel hasta las células cerebrales. Además, ciertas proteínas actúan como hormonas, mensajeros químicos que ayudan a regular las funciones corporales. Por ejemplo, la hormona del crecimiento es importante para el crecimiento esquelético, entre otras funciones.

Como se señaló anteriormente, los componentes básicos y ácidos permiten que las proteínas funcionen como amortiguadores para mantener el equilibrio ácido-base, pero también ayudan a regular el equilibrio de líquidos y electrolitos. Las proteínas atraen líquidos y una concentración saludable de proteínas en la sangre, las células y los espacios entre las células ayuda a garantizar un equilibrio de líquidos en estos diversos "compartimentos". Además, las proteínas de la membrana celular ayudan a transportar electrolitos dentro y fuera de la célula, manteniendo estos iones en un equilibrio saludable. Al igual que los lípidos, las proteínas pueden unirse a los carbohidratos. De ese modo, pueden producir glicoproteínas o proteoglicanos, los cuales tienen muchas funciones en el cuerpo.

El cuerpo puede usar proteínas para obtener energía cuando la ingesta de carbohidratos y grasas es inadecuada y las reservas de glucógeno y tejido adiposo se agotan. Sin embargo, dado que no existe un lugar de almacenamiento para las proteínas, excepto los tejidos funcionales, el uso de proteínas para obtener energía provoca la degradación de los tejidos y da como resultado el desgaste corporal.


Principales parámetros que influyen en las actividades antimicrobianas de los AMP de plantas

El análisis de estructura y relación de actividad de los AMP de plantas indicó que sus residuos de aminoácidos, carga neta, hidrofobicidad, anfipaticidad y características estructurales son los parámetros fisicoquímicos y estructurales más importantes para su actividad antimicrobiana (Bhattacharjya et al. 2009). Además de estos factores principales, algunos factores externos, como el pH, la temperatura y los iones metálicos, también afectan las actividades de los AMP de las plantas. Vale la pena señalar que todos estos factores están interrelacionados, y un cambio en un factor conduciría a alteraciones concomitantes pero inadvertidas en otros.

Residuos de aminoácidos

En general, los AMP se clasifican en función de su carga neta como péptidos catiónicos ricos en arginina o lisina y AMP aniónicos ricos en ácido aspártico o ácido glutámico. La secuencia de aminoácidos tiene una influencia característica sobre la estructura y función del péptido. Los cambios en la secuencia de aminoácidos, la longitud y la carga neta afectarán la hidrofobicidad del péptido anfifílico corto y afectarán directamente su actividad antibacteriana y citotoxicidad (Gong et al.2019 Sprules et al.2004). Algunos AMP con múltiples residuos de Arg pueden internalizarse a través de la vía de los glicosaminoglicanos sulfatados aniónicos, y se informó que los AMP que carecen de Arg no interactúan con los glicosaminoglicanos sulfatados (Poon et al. 2007 Tang et al. 2013 Torcato et al. 2013). La arginina puede proporcionar cargas positivas y forma una gran cantidad de interacciones electrostáticas en comparación con la lisina. Un estudio anterior mostró que las variaciones en los niveles de cuatro residuos de aminoácidos, leucina, alanina, glicina y lisina, en diferentes familias de péptidos de defensa del huésped modulan las actividades de los péptidos (Wang 2020). La introducción de prolina en algunos AMP y la ubicación de la prolina son factores determinantes de las actividades antitumorales y antimicrobianas de AMP, así como otras bioactividades (Yan et al. 2018). Los residuos de ácido aspártico y ácido glutámico en los péptidos aniónicos pueden facilitar la unión de iones metálicos, que es necesaria para su actividad antimicrobiana (Dashper et al. 2005). Además, los residuos aromáticos (principalmente triptófano) pueden ser determinantes importantes para anclar los péptidos antimicrobianos en las membranas (Fimland et al. 2002).

Carga neta

Se sabe que la mayoría de los péptidos antimicrobianos poseen una carga neta positiva, y se cree que esta carga positiva juega un papel importante en la interacción entre los péptidos antimicrobianos y los fosfolípidos de membrana cargados negativamente. Esta relación entre la actividad biológica y la carga no es lineal, y hay algunos ejemplos de relaciones directas, indirectas o incluso inversas entre la carga y la actividad biológica. Un aumento en la carga de los AMP aumentará su actividad antibacteriana contra patógenos gramnegativos y grampositivos, pero se encontró un umbral más allá del cual un aumento en la carga positiva ya no aumenta esta actividad. Una carga neta excesivamente alta dará lugar a una mayor propensión hemolítica y una disminución de la actividad antimicrobiana (Dathe et al. 2001 Jiang et al. 2009 Wang et al. 2019).

Hidrofobicidad

La hidrofobicidad es otro parámetro necesario para asegurar la eficacia antibacteriana y la selectividad celular de los AMP. Sin embargo, algunos estudios han demostrado que la actividad hemolítica de los AMP aumenta con la hidrofobicidad mejorada (Liscano et al. 2019). La mayor hidrofobicidad de los AMP podría aumentar su capacidad para penetrar más profundamente en el núcleo hidrofóbico de las membranas celulares. Los estudios han demostrado que el aumento de la hidrofobicidad del AMP generalmente se asocia con un aumento de la actividad antimicrobiana dentro de un cierto rango. El aumento de la hidrofobicidad de la cara hidrofóbica aumentará la actividad antimicrobiana de los AMP. Cuando se excede el umbral dependiente de la longitud del péptido, la actividad hemolítica de un AMP aumenta significativamente y su selectividad celular disminuye (Gong et al.2019 Uggerh & # x000f8j et al.2015).

Alfa-hélice y anfipaticidad

La hélice & # x003b1 es la conformación más común de las diversas estructuras secundarias en los AMP. Las sustituciones de aminoácidos que dañan significativamente las estructuras helicoidales de los péptidos pueden provocar una disminución de la actividad antimicrobiana (Lee et al. 2016). La mayoría de los AMP helicoidales que adoptan la configuración helicoidal orientada oblicuamente invaden parcialmente las membranas microbianas, lo que provoca la desestabilización de la membrana y promueve efectos como la fusión de la membrana, la hemólisis y la formación de estructuras lipídicas no bicapa (Dennison et al.2005 Gong et al.2019 Jureti & # x00107 et al.2019). La naturaleza anfipática de los AMP está estrechamente relacionada con la formación de estructuras helicoidales & # x003b1. La hélice segrega espacialmente residuos hidrófilos e hidrófobos en caras opuestas a lo largo de su eje longitudinal, lo que lleva a la formación de estructuras anfifílicas. Cuando los AMP interactúan con la membrana bacteriana, la capacidad de mantener un equilibrio entre las propiedades anfifílicas e hidrófobas también es responsable de la actividad biológica de las hélices & # x003b1 orientadas oblicuamente (Harris et al. 2006 Liang et al. 2020). La optimización de la anfifilicidad sin cambiar otros parámetros estructurales resultó en un aumento significativo de la actividad bactericida y la citotoxicidad debido al fortalecimiento de las interacciones hidrófobas y la afinidad de la membrana (Takahashi et al. 2010).

Otros factores

Además de los factores principales mencionados en las secciones anteriores, hay muchos factores menores que deben mencionarse. Un estudio ha demostrado que la dimerización de péptidos de lámina & # x003b2 también podría aumentar la actividad antimicrobiana de los AMP al promover una penetración más profunda en el núcleo de la membrana hidrófoba de lo que permitirían los péptidos monoméricos (Teixeira et al. 2012). La adición de iones metálicos puede causar cambios conformacionales de la hélice, que pueden afectar la región hidrófoba de la hélice y la actividad AMP (Oard et al. 2006). Aunque los péptidos aniónicos están compuestos en su totalidad por residuos cargados negativamente, algunos AMP pueden interactuar con las membranas microbianas cooptando iones metálicos catiónicos para formar puentes salinos (Dashper et al.2005 Dennison et al.2018). El pH juega un papel variable en la interacción de los AMP y las membranas microbianas. Algunos estudios han demostrado que un cambio en el pH puede afectar significativamente la actividad antibacteriana de los AMP, pero el pH también puede afectar la composición de lípidos de la membrana de las bacterias y aumentar su resistencia a los AMP (Dennison et al. 2016 Koo et al. 1998). Se ha descubierto que los enlaces disulfuro y los enlaces de hidrógeno contribuyen a la estabilidad de los AMP plegados de forma nativa, y ambos tipos de enlaces afectan la actividad de los AMP al influir en su estabilidad de plegado (Ranade et al.2020 Vila-Perell & # x000f3 et al.2005 ). Además de los enlaces químicos mencionados en las secciones anteriores, se han informado algunos otros, como los enlaces tioéter, que son necesarios para la maduración de los péptidos (Pham et al. 2020 Wieckowski et al. 2015). Sin embargo, la estructura y la relación de actividad entre estos enlaces químicos y los AMP no está clara. Se requieren estudios futuros para examinar más de cerca esta relación.


8: Enlaces peptídicos, polipéptidos y proteínas amperimétricas - Biología

SECCIÓN I - DEFINICIÓN DE CLASE

La clase 930 consta de dos partes totalmente separables, colecciones de arte de referencia cruzada 10-320 y resúmenes 500-822. Esta clase está destinada a ser utilizada como un área de búsqueda de patentes que divulgan una secuencia de proteína o péptido identificable derivada de al menos cuatro aminoácidos nombrados especificados. Las reglas de ubicación en estas áreas varían y, aunque cualquier búsqueda en esta clase es opcional, la búsqueda en la Clase 930 es útil.

Cabe señalar que las patentes de las colecciones de arte 10-320 deben contener una secuencia de aminoácidos real. No se incluye una patente que contenga una referencia, solo de nombre, a un péptido o compuesto proteico con una estructura conocida. Por ejemplo, aunque la secuencia de aminoácidos de la insulina es bien conocida, a menos que se muestre en la patente una secuencia de al menos cuatro aminoácidos de la estructura de la insulina, no está incluida en estas colecciones de la técnica.

Los siguientes pasos se refieren a la ubicación y la búsqueda.

(1) Los compuestos que contienen un aminoácido modificado o inusual (colecciones de arte 20-25) se colocan en todas las colecciones de arte apropiadas.

(2) La sola presencia de un enlace peptídico no peptídico o anormal en un péptido lineal no se considera una indicación de un aminoácido modificado o inusual. (Ver colección de arte 30.)

(3) Ver solo la colección de arte 22 para los compuestos que contienen halógenos que son radiactivos.

(4) El azufre contenido en los compuestos de la colección de arte 24 debe ser diferente o debe ser adicional al que se encuentra naturalmente en uno o más de los aminoácidos naturales, cisteína, cistina, metionina.

(5) La colección de arte 30 no incluye aquellos péptidos que contienen como único enlace no peptídico o peptídico anormal, un puente disulfuro entre cadenas.

(6) Los compuestos incluidos en las colecciones de arte 200 (bacteriano), 220 (parasitario) y 220-224 (viral0, son solo aquellos homólogos al microorganismo.

(7) Los compuestos que contienen un puente disulfuro cys-cys entre residuos de cisteína no adyacentes se colocan en la colección de arte 280 con la excepción de aquellos compuestos tales como péptido natriurético auricular, vasopresina u otros que contienen puentes disulfuro que son apropiados para la colección de arte 40-170.

(8) La colección de arte 270 no incluye péptidos o proteínas que sean cíclicos únicamente debido a puentes disulfuro intracatenarios, ni tampoco péptidos o proteínas que sean apropiados para las colecciones de arte 40-170.

(9) La colección de arte 320 está incompleta. Está destinado a ser un depósito de compuestos que se han modificado específicamente para evitar la degradación enzimática, pero que no se colocan de manera más apropiada en ninguna de las otras colecciones de arte no principales.

SECCIÓN II - LÍNEAS CON OTRAS CLASES Y DENTRO DE ESTA CLASE

(A) COLECCIONES DE ARTE DE REFERENCIA CRUZADA

Las colecciones de arte de referencia cruzada 10-320 están destinadas a ser utilizadas como un área de búsqueda para aquellas patentes que describen un péptido o proteína identificable que consiste en una secuencia de al menos cuatro aminoácidos unidos covalentemente a través de al menos un enlace peptídico normal.

Debido a la naturaleza de esta clase, es importante que se considere más como una lista de términos que como un horario jerárquico. Las reglas de clasificación de la jerarquía no se aplican a menos que se especifique lo contrario en las definiciones de la colección de arte o a menos que se especifique que una colección de arte se sangra debajo de otra, es decir, las colecciones de arte 21-25 tienen sangría menor de 20, las colecciones de arte 141-145 tienen sangría menor de 140.

Por lo tanto, en esta clase, un compuesto de péptido o proteína se coloca en todas las colecciones de arte, independientemente del orden en el programa, donde los conceptos de la definición de colección de arte incluyen el compuesto, a menos que se especifique lo contrario.

Los resúmenes 500-822 se están estableciendo como clasificaciones de EE. UU. Y son equivalentes a la Oficina Europea de Patentes y cotizaciones C07K 5/00 - C07K 5 / 12B C07K 7/02 - C07K 7 / 10B C07K 7/50 - C07K 9 / 00F4 C07K 13/00 y Clasificaciones C07K 99 / 00B - C07K 99/84.

La Oficina Europea de Patentes (EPO) utiliza un sistema de clasificación que se basa en el sistema de Clasificación Internacional de Patentes (IPC). La EPO permite a sus examinadores agregar clasificaciones "no oficiales" o "alfa" al IPC de una manera similar a como nuestros examinadores agregan clasificaciones "no oficiales" o "alfa" al sistema de clasificación de patentes de EE. UU. Con la adición de los "no oficiales", el IPC se convierte en el sistema de Clasificación Europea de Patentes (EPC).

A medida que se publican las patentes de EE. UU. (Y de otros países), los examinadores de la EPO las reciben para colocarlas en sus archivos de búsqueda. Los examinadores de la EPO no dependen de los CIP impresos en los documentos de emisión para su ubicación, reclasifican cada documento de nuevo. Como resultado de los acuerdos trilaterales, EE. UU. Recibe regularmente los nuevos datos de clasificación de la EPO. Estos datos de clasificación nos permiten la capacidad de establecer resúmenes 500 - 822 como resúmenes de EE. UU. Que son equivalentes a las clasificaciones de EPO mencionadas en el primer párrafo y que contienen las mismas patentes de EE. UU. Que los examinadores de EPO colocaron en sus archivos.

No hay definiciones asociadas con estos resúmenes. La extensión completa de los tipos de documentos que se pretende clasificar en un resumen son los títulos y las notas adjuntas.

Los resúmenes 500-822 son las primeras áreas en el sistema de clasificación de EE. UU. Que residen en el Manual de clasificación y presentan un esquema de clasificación en el que todas las patentes han sido clasificadas por otra oficina de patentes en áreas de búsqueda creadas por personas que no son personal de EE. UU.

La creación de resúmenes 500-822 y su incorporación en el Manual de Clasificación es un programa de prueba para determinar la efectividad de bases de datos adicionales que contienen patentes estadounidenses como áreas de búsqueda. Además, esta será la primera vez que los examinadores estadounidenses podrán buscar clasificaciones EPC. La intención de la Documentación es establecer otras áreas del EPC donde se crea que un área de búsqueda puede ser útil.

Los resúmenes 500-822 se han presentado de una manera generalmente consistente con la presentación tradicional de áreas de búsqueda en el Manual de Clasificación de EE. UU. En algunos casos, las áreas del EPC se han omitido o organizado en un formato al que están acostumbrados los examinadores estadounidenses. En otros casos, la clasificación EPC no contiene ninguna patente estadounidense. Para completar la búsqueda de un concepto en el EPC, sería aconsejable buscar tanto la subclase genérica como la subclase con sangría más específica.

Las patentes se pueden agregar a estas clasificaciones de la manera tradicional, es decir, recibos azules, transferencias diversas o tarjetas 14B. Pueden eliminarse mediante el método actual de enviar una copia del documento junto con una solicitud de clasificación.

Al final de cada resumen presentado entre paréntesis está la clasificación en el EPC que se traduce en el resumen proporcionado para esa clasificación EPC.Para distinguir entre las versiones IPC y EPC, solo es necesario tener en cuenta que la IPC no contiene designaciones alfa. Un ejemplo de esta diferencia es el digest 610, que se denota como C07K-99/22. Dado que este último carece de un carácter alfabético, es una clasificación tanto de IPC como de EPC, mientras que C07K-99 / 22A (digest 611) tiene un designador alfa y solo se puede encontrar en el EPC. El uso de una barra en la designación EPC C07K-99 / es equivalente al uso de un color en el IPC C07K-99 para esta área.

Se pretende mantener estos resúmenes en una forma que refleje el estado actual del EPC. A medida que las patentes se clasifiquen en el EPC, actualizaremos los resúmenes actuales para reflejar la adición de los documentos recién agregados.

En los digestiones 550-772 y 780-822, las secuencias modificadas por eliminación o adición de aminoácidos, por sustitución de aminoácidos por otros, o por una combinación de estas modificaciones, se clasifican como péptido original cuando el número combinado de modificaciones asciende a menos del 50% del fragmento original. Los fragmentos de estos péptidos que contienen al menos 5 aminoácidos, modificados o no como se mencionó anteriormente, se clasifican como el péptido original. En los digestiones 590, 630 y 680, los corchetes se han utilizado para indicar la presencia de un aminoácido específico.

Se ha desarrollado un glosario para la Clase 930 (sección D de la definición de la clase principal). Los términos del GLOSARIO se han utilizado de manera constante en toda la clase. Los siguientes términos se aplican solo a los resúmenes 500-822.

(1) LOS PÉPTIDOS LINEALES (DIGESTOS 790-822) pueden comprender anillos formados a través de un grupo hidroxi o mercapto de un hidroxi o un aminoácido mercapto y el grupo carboxilo de otro aminoácido (por ejemplo, péptido lactonas, etc.) pero no lo hacen no comprende anillos que se forman únicamente a través de enlaces peptídicos.

(2) LOS PÉPTIDOS CÍCLICOS (DIGESTOS 532-549) son péptidos que comprenden al menos un anillo formado solo a través de enlaces peptídicos; la ciclación puede ocurrir solo a través de enlaces peptídicos normales o anormales, por ejemplo, a través del grupo 4-amino de 2,4-diamino- ácido butanoico, etc. Los compuestos cíclicos en los que al menos un enlace en el anillo es un enlace no peptídico se consideran péptidos lineales.

(C) ABREVIATURAS DE AMINOÁCIDOS

Para los propósitos de toda la Clase 930, colecciones de arte de referencia cruzada 10-320 y resúmenes 500-822, se aplican las siguientes abreviaturas de aminoácidos:

Abreviaturas y nombres de aminoácidos

Ala = Alanina Arg = Arginina Asn = Asparagina Asp = Ácido aspártico (aspartato) Asx = Ácido aspártico o asparagina

Glu = ácido glutámico (glutamato) Gln = glutamina Gix = glutamina o ácido glutámico Gly = glicina

Phe = Fenilalanina Pro = Prolina

Thr = Treonina Trp = Triptófano Tyr = Tirosina

SECCIÓN III - GLOSARIO

Para los propósitos de toda la Clase 930, colecciones de arte de referencia cruzada 10-320 y resúmenes 500-822, los siguientes términos son apropiados según se definen:

Los compuestos en los que al menos un grupo amino y al menos un grupo carboxilo están unidos a la misma estructura carbonada y el átomo de nitrógeno del grupo amino pueden formar parte de un anillo.

Existe entre un grupo alfa-amino de un aminoácido y el grupo carboxilo - en la posición 1 - de otro alfa-aminoácido.

ENLACE PÉPTIDO ANORMAL

Existe entre un grupo no alfa-amino de un aminoácido y el grupo carboxilo, en la posición 1, de un alfa-aminoácido, o entre un grupo alfa-amino de un aminoácido y el grupo carboxilo, que no está en la posición 1, de otro. aminoácidos.

Compuestos que contienen una secuencia de 4 a 100 unidades de aminoácidos, que se unen a través de al menos un enlace peptídico normal.

Los compuestos que contienen una secuencia de aminoácidos de más de 100 aminoácidos, al menos dos de los cuales son diferentes, se unen principalmente a través de enlaces peptídicos normales.


Proteínas

Las proteínas son otra clase de moléculas orgánicas enormemente diversas que están formadas por múltiples unidades de moléculas más simples dispuestas en cadenas. Todas las proteínas están hechas de combinaciones de los 20 aminoácidos que se muestran a continuación. Como se muestra a continuación, cada uno de estos 20 aminoácidos tiene un carbono central (el carbono alfa) unido a un grupo amino (-NH2 es decir, nitrógeno unido a dos hidrógenos) en un extremo y un grupo carboxilo (-COOH) en el otro extremo.

Lo que distingue a un aminoácido de otro es la cadena lateral de átomos que también está unida al carbono alfa (designado como grupo R a la derecha).

La estructura primaria de las proteínas resulta de unir varias combinaciones de estos 20 aminoácidos con enlaces peptídicos, que unen el grupo carboxilo de un aminoácido al grupo amino de otro aminoácido.

Ahora imagine que docenas o incluso cientos de aminoácidos están unidos en cadenas de diferente longitud para crear la estructura primaria de una proteína. Las proteínas a veces se denominan polipéptidos porque consisten en cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos.


Estructura polipeptídica

Los polipéptidos tienen cuatro niveles de estructura y son las siguientes:

Estructura primaria

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica en línea con la ubicación de los enlaces disulfuro. Para tomar nota de la estructura primaria del polipéptido, debe escribir la secuencia de aminoácidos con abreviaturas de tres letras para los aminoácidos.

Estructura secundaria

Pertenece a la disposición ordenada de los aminoácidos en la ubicación localizada del polipéptido. El patrón de plegado se estabiliza con la ayuda de enlaces de hidrógeno.

Las dos estructuras secundarias son una hélice alfa y una hoja plegada beta antiparalela. Las confirmaciones periódicas son amplias, pero las dos mencionadas anteriormente son las más estables.

  • α-hélice Es una espiral a la derecha en la que cada enlace peptídico está en la conformación trans.
  • hoja plisada β Tiene una cadena polipeptídica extendida con una cadena cercana que se extiende antiparalela entre sí. Cada hoja con pliegues β es trans y plana. Puede producirse un enlace de hidrógeno entre las cadenas polipeptídicas cercanas.

Estructura terciaria

La estructura terciaria tiene una disposición de átomos tridimensionales en una sola cadena polipeptídica. La estructura terciaria se mantiene mediante enlaces disulfuro que se forman entre las cadenas laterales de la cisteína.

Se forma mediante la oxidación de dos grupos tiol formando así un enlace disulfuro.

Estructura cuaternaria

es un término utilizado para describir proteínas que consta de múltiples moléculas polipeptídicas. Cada molécula de polipéptido se llama monómero.

Por lo general, las proteínas que tienen un peso molecular superior a 50.000 tienen dos o más monómeros unidos no covalentemente.

Se llama estructura cuaternaria porque la disposición de los monómeros en una proteína tridimensional es de estilo cuaternario. Un ejemplo perfecto es la proteína hemoglobina.

La hemoglobina tiene cuatro monómeros cuyas dos cadenas α contienen cada una 141 aminoácidos y dos cadenas β y cada una contiene 146 aminoácidos. (4, 5, 6 y 7)


BIO 140 - Biología humana I - Libro de texto

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Capítulo 3

Compuestos orgánicos esenciales para el funcionamiento humano

Objetivos de aprendizaje

  • Identificar cuatro tipos de moléculas orgánicas esenciales para el funcionamiento humano.
  • Explicar la química detrás de la afinidad del carbono y rsquos por la unión covalente en compuestos orgánicos.
  • Proporcione ejemplos de tres tipos de carbohidratos e identifique las funciones principales de los carbohidratos en el cuerpo.
  • Discutir cuatro tipos de lípidos importantes en el funcionamiento humano.
  • Describir la estructura de las proteínas y discutir su importancia para el funcionamiento humano.
  • Identificar los componentes básicos de los ácidos nucleicos y las funciones del ADN, ARN y ATP en el funcionamiento humano.

Los compuestos orgánicos típicamente consisten en grupos de átomos de carbono unidos covalentemente al hidrógeno, generalmente al oxígeno y, a menudo, también a otros elementos. Creados por seres vivos, se encuentran en todo el mundo, en suelos y mares, productos comerciales y todas las células del cuerpo humano. Los cuatro tipos más importantes para la estructura y función humanas son los carbohidratos, los lípidos, las proteínas y los nucleótidos. Antes de explorar estos compuestos, primero debe comprender la química del carbono.

La química del carbono

Lo que hace que los compuestos orgánicos sean ubicuos es la química de su núcleo de carbono. Recuerde que los átomos de carbono tienen cuatro electrones en su capa de valencia, y que la regla del octeto dicta que los átomos tienden a reaccionar de tal manera que completan su capa de valencia con ocho electrones. Los átomos de carbono no completan sus capas de valencia donando o aceptando cuatro electrones. En cambio, comparten fácilmente electrones a través de enlaces covalentes.

Comúnmente, los átomos de carbono se comparten con otros átomos de carbono, a menudo formando una larga cadena de carbono denominada esqueleto de carbono. Sin embargo, cuando comparten, no comparten todos sus electrones exclusivamente entre sí. Más bien, los átomos de carbono tienden a compartir electrones con una variedad de otros elementos, uno de los cuales es siempre el hidrógeno. Los grupos de carbono e hidrógeno se denominan hidrocarburos. Si estudia las cifras de compuestos orgánicos en el resto de este capítulo, verá varios con cadenas de hidrocarburos en una región del compuesto.

Son posibles muchas combinaciones para llenar cuatro y cuatro vacantes de carbono. El carbono puede compartir electrones con oxígeno o nitrógeno u otros átomos en una región particular de un compuesto orgánico. Además, los átomos a los que se unen los átomos de carbono también pueden formar parte de un grupo funcional. Un grupo funcional es un grupo de átomos unidos por fuertes enlaces covalentes y que tienden a funcionar en reacciones químicas como una sola unidad. Puede pensar en los grupos funcionales como "equocliques" estrechamente unidos cuyos miembros es poco probable que se separen. Cinco grupos funcionales son importantes en la fisiología humana: los grupos hidroxilo, carboxilo, amino, metilo y fosfato (Tabla 1).

Tabla 1. Grupos funcionales importantes en fisiología humana

Grupo funcional Fórmula estructural Importancia
Hidroxilo & mdashO & mdashH Los grupos hidroxilo son polares. Son componentes de los cuatro tipos de compuestos orgánicos discutidos en este capítulo. Están involucrados en la síntesis de deshidratación y reacciones de hidrólisis.
Carboxilo O & mdashC y mdashOH Los grupos carboxilo se encuentran dentro de los ácidos grasos, aminoácidos y muchos otros ácidos.
Aminado & mdashN & mdashH2 Los grupos amino se encuentran dentro de los aminoácidos, los componentes básicos de las proteínas.
Metilo & mdashC & mdashH3 Los grupos fosfato se encuentran dentro de los fosfolípidos y nucleótidos.

La afinidad del carbono & rsquos por el enlace covalente significa que muchas moléculas orgánicas distintas y relativamente estables, sin embargo, forman fácilmente moléculas más grandes y complejas. Cualquier molécula grande se conoce como macromolécula (macro- = & ldquolarge & rdquo), y todos los compuestos orgánicos de esta sección se ajustan a esta descripción. Sin embargo, algunas macromoléculas están formadas por varias "copias" de unidades individuales llamadas monómero (mono- = "" una "). Como cuentas en un collar largo, estos monómeros se unen mediante enlaces covalentes para formar polímeros largos (poly- = & ldquomany & rdquo). Hay muchos ejemplos de monómeros y polímeros entre los compuestos orgánicos.

Los monómeros forman polímeros participando en la síntesis de deshidratación. Como se señaló anteriormente, esta reacción da como resultado la liberación de una molécula de agua. Cada monómero contribuye: uno cede un átomo de hidrógeno y el otro cede un grupo hidroxilo. Los polímeros se dividen en monómeros por hidrólisis (-lysis = & ldquorupture & rdquo). Los enlaces entre sus monómeros se rompen mediante la donación de una molécula de agua, que aporta un átomo de hidrógeno a un monómero y un grupo hidroxilo al otro.

Carbohidratos

El término carbohidrato significa & ldquocarbón hidratado & rdquo. Recuerde que la raíz hidro- indica agua. Un carbohidrato es una molécula compuesta de carbono, hidrógeno y oxígeno en la mayoría de los carbohidratos; el hidrógeno y el oxígeno se encuentran en las mismas proporciones relativas de dos a uno que tienen en el agua. De hecho, la fórmula química de una molécula & ldquogeneric & rdquo de carbohidrato es (CH2O)norte.

Los carbohidratos se conocen como sacáridos, una palabra que significa "quosazúcares". Tres formas son importantes en el cuerpo. Los monosacáridos son los monómeros de los carbohidratos. Los disacáridos (di- = & ldquotwo & rdquo) se componen de dos monómeros. Los polisacáridos son los polímeros y pueden constar de cientos o miles de monómeros.

Monosacáridos

Un monosacárido es un monómero de carbohidratos. Cinco monosacáridos son importantes en el cuerpo. Tres de estos son los azúcares hexosa, llamados así porque cada uno contiene seis átomos de carbono. Estos son glucosa, fructosa y galactosa, que se muestran en la Figura 1a. Los monosacáridos restantes son los dos azúcares pentosa, cada uno de los cuales contiene cinco átomos de carbono. Son ribosa y desoxirribosa, que se muestran en la Figura 1b.

Disacáridos

Un disacárido es un par de monosacáridos. Los disacáridos se forman a través de la síntesis de deshidratación, y el enlace que los une se conoce como enlace glicosídico (glyco- = & ldquosugar & rdquo). Tres disacáridos (que se muestran en la Figura 2) son importantes para los seres humanos. Estos son sacarosa, comúnmente conocida como azúcar de mesa lactosa, o azúcar de leche y maltosa, o azúcar de malta. Como puede ver por sus nombres comunes, los consume en su dieta, sin embargo, su cuerpo no puede usarlos directamente. En cambio, en el tracto digestivo, se dividen en sus componentes monosacáridos mediante hidrólisis.

Figura 2: Los tres disacáridos importantes se forman por síntesis de deshidratación.

Mire el video vinculado a continuación para observar la formación de un disacárido. ¿Qué sucede cuando el agua encuentra un enlace glicosídico?

Polisacáridos

Los polisacáridos pueden contener de unos pocos a miles o más de monosacáridos. Tres son importantes para el cuerpo (Figura 3):

  • Los almidones son polímeros de glucosa. Ocurren en cadenas largas llamadas amilosa o cadenas ramificadas llamadas amilopectina, las cuales se almacenan en alimentos de origen vegetal y son relativamente fáciles de digerir.
  • El glucógeno también es un polímero de la glucosa, pero se almacena en los tejidos de los animales, especialmente en los músculos y el hígado. No se considera un carbohidrato de la dieta porque queda muy poco glucógeno en los tejidos animales después del sacrificio; sin embargo, el cuerpo humano almacena el exceso de glucosa como glucógeno, nuevamente, en los músculos y el hígado.
  • La celulosa, un polisacárido que es el componente principal de la pared celular de las plantas verdes, es el componente de los alimentos vegetales denominado & ldquofiber & rdquo. En los seres humanos, la celulosa / fibra no es digerible; sin embargo, la fibra dietética tiene muchos beneficios para la salud. Le ayuda a sentirse lleno para que coma menos, promueve un tracto digestivo saludable y se cree que una dieta alta en fibra reduce el riesgo de enfermedades cardíacas y posiblemente algunas formas de cáncer.

Figura 3. Tres polisacáridos importantes son los almidones, el glucógeno y la fibra.

Funciones de los carbohidratos

El cuerpo obtiene carbohidratos de alimentos de origen vegetal. Los cereales, las frutas, las legumbres y otras verduras proporcionan la mayor parte de los carbohidratos en la dieta humana, aunque la lactosa se encuentra en los productos lácteos.

Aunque la mayoría de las células del cuerpo pueden descomponer otros compuestos orgánicos como combustible, todas las células del cuerpo pueden usar glucosa. Además, las células nerviosas (neuronas) del cerebro, la médula espinal y a través del sistema nervioso periférico, así como los glóbulos rojos, solo pueden utilizar glucosa como combustible. En la descomposición de la glucosa para obtener energía, se producen moléculas de trifosfato de adenosina, más conocido como ATP. El trifosfato de adenosina (ATP) está compuesto por un azúcar ribosa, una base de adenina y tres grupos fosfato. El ATP libera energía libre cuando se rompen sus enlaces de fosfato y, por lo tanto, suministra energía disponible a la célula. Se produce más ATP en presencia de oxígeno (O2) que en las vías que no utilizan oxígeno. La reacción general para la conversión de la energía de la glucosa en energía almacenada en ATP se puede escribir:

Además de ser una fuente de combustible fundamental, los carbohidratos están presentes en cantidades muy pequeñas en la estructura celular y rsquo. Por ejemplo, algunas moléculas de carbohidratos se unen a proteínas para producir glicoproteínas y otras se combinan con lípidos para producir glicolípidos, los cuales se encuentran en la membrana que encierra el contenido de las células del cuerpo.

Lípidos

Un lípido es uno de un grupo muy diverso de compuestos compuestos principalmente por hidrocarburos. Los pocos átomos de oxígeno que contienen se encuentran a menudo en la periferia de la molécula. Sus hidrocarburos apolares hacen que todos los lípidos sean hidrófobos. En el agua, los lípidos no forman una verdadera solución, pero pueden formar una emulsión, que es el término para una mezcla de soluciones que no se mezclan bien.

Triglicéridos

Un triglicérido es uno de los grupos de lípidos dietéticos más comunes y el tipo que se encuentra con mayor abundancia en los tejidos corporales. Este compuesto, que comúnmente se conoce como grasa, se forma a partir de la síntesis de dos tipos de moléculas (Figura 4):

  • Una columna vertebral de glicerol en el núcleo de los triglicéridos consta de tres átomos de carbono.
  • Tres ácidos grasos, largas cadenas de hidrocarburos con un grupo carboxilo y un grupo metilo en los extremos opuestos, se extienden desde cada uno de los carbonos del glicerol.

Triglicéridos

Figura 4: Los triglicéridos están compuestos de glicerol unido a tres ácidos grasos mediante síntesis por deshidratación. Observe que el glicerol cede un átomo de hidrógeno y los grupos carboxilo de los ácidos grasos ceden cada uno un grupo hidroxilo.

Los triglicéridos se forman a través de la síntesis de deshidratación. El glicerol cede átomos de hidrógeno de sus grupos hidroxilo en cada enlace, y el grupo carboxilo en cada cadena de ácido graso cede un grupo hidroxilo. De este modo se liberan un total de tres moléculas de agua.

Las cadenas de ácidos grasos que no tienen dobles enlaces de carbono en ninguna parte a lo largo de su longitud y, por lo tanto, contienen el número máximo de átomos de hidrógeno se denominan ácidos grasos saturados. Estas cadenas rectas y rígidas se empaquetan muy juntas y son sólidas o semisólidas a temperatura ambiente (Figura 5a). La mantequilla y la manteca de cerdo son ejemplos, al igual que la grasa que se encuentra en un bistec o en su propio cuerpo. Por el contrario, los ácidos grasos con un doble enlace de carbono se retuercen en ese enlace (Figura 5b). Por lo tanto, estos ácidos grasos monoinsaturados no pueden compactarse de manera apretada y son líquidos a temperatura ambiente. Los ácidos grasos poliinsaturados contienen dos o más dobles enlaces de carbono y también son líquidos a temperatura ambiente. Los aceites vegetales como el aceite de oliva contienen típicamente ácidos grasos monoinsaturados y poliinsaturados.

Formas de ácidos grasos

Figura 5: El nivel de saturación de un ácido graso afecta su forma. (a) Las cadenas de ácidos grasos saturados son rectas. (b) Las cadenas de ácidos grasos insaturados están retorcidas.

Mientras que una dieta alta en ácidos grasos saturados aumenta el riesgo de enfermedad cardíaca, se cree que una dieta alta en ácidos grasos insaturados reduce el riesgo. Esto es especialmente cierto para los ácidos grasos insaturados omega-3 que se encuentran en los peces de agua fría como el salmón. Estos ácidos grasos tienen su primer doble enlace de carbono en el tercer hidrocarburo del grupo metilo (conocido como el extremo omega de la molécula).

Finalmente, trans Se cree que los ácidos grasos que se encuentran en algunos alimentos procesados, incluidas algunas margarinas en barra y en bote, son incluso más dañinos para el corazón y los vasos sanguíneos que los ácidos grasos saturados. Trans Las grasas se crean a partir de ácidos grasos insaturados (como el aceite de maíz) cuando se tratan químicamente para producir grasas parcialmente hidrogenadas.

Como grupo, los triglicéridos son una fuente importante de combustible para el cuerpo. Cuando está descansando o dormido, la mayor parte de la energía que se utiliza para mantenerse con vida se deriva de los triglicéridos almacenados en los tejidos grasos (adiposos). Los triglicéridos también impulsan la actividad física lenta y prolongada, como la jardinería o el senderismo, y aportan un porcentaje modesto de energía para una actividad física vigorosa. La grasa dietética también ayuda a la absorción y transporte de las vitaminas A, D, E y K solubles en grasa no polares. Además, la grasa corporal almacenada protege y amortigua el cuerpo y los huesos y órganos internos, y actúa como aislante para retener el calor corporal.

Los ácidos grasos también son componentes de los glicolípidos, que son compuestos de azúcar y grasa que se encuentran en la membrana celular. Las lipoproteínas son compuestos en los que los triglicéridos hidrófobos se empaquetan en envolturas de proteínas para su transporte en los fluidos corporales.

Fosfolípidos

Como sugiere su nombre, un fosfolípido es un enlace entre el componente glicerol de un lípido y una molécula de fósforo. De hecho, los fosfolípidos son similares en estructura a los triglicéridos. Sin embargo, en lugar de tener tres ácidos grasos, se genera un fosfolípido a partir de un diglicérido, un glicerol con solo dos cadenas de ácidos grasos (Figura 6). El tercer sitio de unión del glicerol es absorbido por el grupo fosfato, que a su vez está unido a una región polar & ldquohead & rdquo de la molécula. Recuerde que los triglicéridos son apolares e hidrófobos. Esto todavía es válido para la porción de ácido graso de un compuesto fosfolípido. Sin embargo, el grupo que contiene fosfato en la cabeza del compuesto es polar y por lo tanto hidrófilo. En otras palabras, un extremo de la molécula puede interactuar con el aceite y el otro extremo con el agua. Esto hace que los fosfolípidos sean emulsionantes ideales, compuestos que ayudan a dispersar las grasas en líquidos acuosos y les permite interactuar tanto con el interior acuoso de las células como con la solución acuosa fuera de las células como componentes de la membrana celular.

Otros lípidos importantes

Figura 6: (a) Los fosfolípidos están compuestos por dos ácidos grasos, glicerol y un grupo fosfato. (b) Los esteroles son lípidos en forma de anillo. Aquí se muestra el colesterol. (c) Las prostaglandinas se derivan de ácidos grasos insaturados. La prostaglandina E2 (PGE2) incluye grupos hidroxilo y carboxilo.

Un compuesto esteroide (denominado esterol) tiene como base un conjunto de cuatro anillos de hidrocarburos unidos a una variedad de otros átomos y moléculas (ver Figura 6b). Aunque tanto las plantas como los animales sintetizan esteroles, el tipo que hace la contribución más importante a la estructura y función humanas es el colesterol, que es sintetizado por el hígado en humanos y animales y también está presente en la mayoría de los alimentos de origen animal. Al igual que otros lípidos, el colesterol y los hidrocarburos rsquos lo hacen hidrófobo, sin embargo, tiene una cabeza de hidroxilo polar que es hidrófila. El colesterol es un componente importante de los ácidos biliares, compuestos que ayudan a emulsionar las grasas de la dieta. De hecho, la palabra raíz chole& ndash se refiere a la bilis. El colesterol también es un componente básico de muchas hormonas, que señalan las moléculas que el cuerpo libera para regular los procesos en sitios distantes. Finalmente, al igual que los fosfolípidos, las moléculas de colesterol se encuentran en la membrana celular, donde sus regiones hidrófobas e hidrófilas ayudan a regular el flujo de sustancias dentro y fuera de la célula.

Prostaglandinas

Como una hormona, una prostaglandina es parte de un grupo de moléculas de señalización, pero las prostaglandinas se derivan de ácidos grasos insaturados (ver Figura 6c). Una razón por la que los ácidos grasos omega-3 que se encuentran en el pescado son beneficiosos es que estimulan la producción de ciertas prostaglandinas que ayudan a regular aspectos de la presión arterial y la inflamación y, por lo tanto, reducen el riesgo de enfermedad cardíaca. Las prostaglandinas también sensibilizan los nervios al dolor. Una clase de analgésicos llamados antiinflamatorios no esteroideos (AINE) actúa reduciendo los efectos de las prostaglandinas.

Puede asociar proteínas con tejido muscular, pero de hecho, las proteínas son componentes críticos de todos los tejidos y órganos. Una proteína es una molécula orgánica compuesta por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Las proteínas incluyen la queratina en la epidermis de la piel que protege los tejidos subyacentes, el colágeno que se encuentra en la dermis de la piel, en los huesos y en las meninges que cubren el cerebro y la médula espinal. Las proteínas también son componentes de muchas de las sustancias químicas funcionales del cuerpo y rsquos, incluidas las enzimas digestivas en el tracto digestivo, los anticuerpos, los neurotransmisores que las neuronas usan para comunicarse con otras células y las hormonas basadas en péptidos que regulan ciertas funciones corporales (por ejemplo, la hormona del crecimiento). ). Si bien los carbohidratos y los lípidos están compuestos de hidrocarburos y oxígeno, todas las proteínas también contienen nitrógeno (N) y muchas contienen azufre (S), además de carbono, hidrógeno y oxígeno.

Microestructura de proteínas

Las proteínas son polímeros formados por monómeros que contienen nitrógeno llamados aminoácidos. Un aminoácidos es una molécula compuesta por un grupo amino y un grupo carboxilo, junto con una cadena lateral variable. Solo 20 aminoácidos diferentes contribuyen a casi todos los miles de proteínas diferentes importantes en la estructura y función humana. Las proteínas corporales contienen una combinación única de unas pocas docenas a unos cientos de estos monómeros de 20 aminoácidos. Los 20 de estos aminoácidos comparten una estructura similar (Figura 7). Todos consisten en un átomo de carbono central al que están unidos los siguientes:

  • un átomo de hidrógeno
  • un grupo amino alcalino (básico) NH2 (ver tabla 1)
  • un grupo carboxilo ácido COOH (ver Tabla 1)
  • un grupo variable

Estructura de un aminoácido

Observe que todos los aminoácidos contienen tanto un ácido (el grupo carboxilo) como una base (el grupo amino) (amina = & ldquonitrogen-conteniendo & rdquo). Por esta razón, son excelentes amortiguadores que ayudan al cuerpo a regular el equilibrio ácido y base. Lo que distingue a los 20 aminoácidos entre sí es su grupo variable, que se denomina cadena lateral o grupo R. Este grupo puede variar en tamaño y puede ser polar o apolar, lo que le da a cada aminoácido sus características únicas. Por ejemplo, las cadenas laterales de dos aminoácidos y mdashcisteína y metionina y mdash contienen azufre. El azufre no participa fácilmente en los enlaces de hidrógeno, mientras que todos los demás aminoácidos sí lo hacen. Esta variación influye en la forma en que se ensamblan las proteínas que contienen cisteína y metionina.

Los aminoácidos se unen a través de la síntesis de deshidratación para formar polímeros de proteínas (Figura 8). El enlace único que mantiene unidos a los aminoácidos se llama enlace peptídico. Un enlace peptídico es un enlace covalente entre dos aminoácidos que se forma por síntesis de deshidratación. Un péptido, de hecho, es una cadena muy corta de aminoácidos. Las cadenas que contienen menos de aproximadamente 100 aminoácidos se denominan generalmente polipéptidos en lugar de proteínas.

El cuerpo es capaz de sintetizar la mayoría de los aminoácidos a partir de componentes de otras moléculas; sin embargo, nueve no pueden sintetizarse y deben consumirse en la dieta. Estos se conocen como aminoácidos esenciales.

Se dice que los aminoácidos libres disponibles para la construcción de proteínas residen en la reserva de aminoácidos dentro de las células. Las estructuras dentro de las células usan estos aminoácidos cuando ensamblan proteínas. Sin embargo, si un aminoácido esencial en particular no está disponible en cantidades suficientes en el conjunto de aminoácidos, la síntesis de proteínas que lo contienen puede ralentizarse o incluso cesar.

Enlace peptídico

Figura 8: diferentes aminoácidos se unen para formar péptidos, polipéptidos o proteínas a través de la síntesis de deshidratación. Los enlaces entre los aminoácidos son enlaces peptídicos.

Forma de proteínas

Así como no se puede usar un tenedor para comer sopa y no se puede usar una cuchara para ensartar carne, una forma de proteína y rsquos es esencial para su función. La forma de una proteína y rsquos está determinada, fundamentalmente, por la secuencia de aminoácidos de la que está hecha (Figura 9a). La secuencia se denomina estructura primaria de la proteína.

La forma de las proteínas

Figura 9: (a) La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos que forman la cadena polipeptídica. (b) La estructura secundaria, que puede tomar la forma de una hélice alfa o una hoja plegada beta, se mantiene mediante enlaces de hidrógeno entre aminoácidos en diferentes regiones de la hebra polipeptídica original. (c) La estructura terciaria se produce como resultado de un mayor plegado y unión de la estructura secundaria. (d) La estructura cuaternaria se produce como resultado de interacciones entre dos o más subunidades terciarias. El ejemplo que se muestra aquí es la hemoglobina, una proteína de los glóbulos rojos que transporta oxígeno a los tejidos corporales.

Aunque algunos polipéptidos existen como cadenas lineales, la mayoría están retorcidos o plegados en estructuras secundarias más complejas que se forman cuando se produce la unión entre aminoácidos con diferentes propiedades en diferentes regiones del polipéptido. La estructura secundaria más común es una espiral llamada alfa-hélice. Si tomara un trozo de cuerda y simplemente lo girara en espiral, no mantendría la forma. De manera similar, una hebra de aminoácidos no podría mantener una forma de espiral estable sin la ayuda de enlaces de hidrógeno, que crean puentes entre diferentes regiones de la misma hebra (ver Figura 9b). Con menos frecuencia, una cadena polipeptídica puede formar una hoja con pliegues beta, en la que los enlaces de hidrógeno forman puentes entre diferentes regiones de un único polipéptido que se ha plegado sobre sí mismo, o entre dos o más cadenas polipeptídicas adyacentes.

La estructura secundaria de las proteínas se pliega aún más en una forma tridimensional compacta, denominada estructura terciaria de proteínas y rsquos (ver Figura 9c). En esta configuración, los aminoácidos que habían estado muy distantes en la cadena primaria pueden acercarse bastante a través de enlaces de hidrógeno o, en proteínas que contienen cisteína, a través de enlaces disulfuro. Un enlace disulfuro es un enlace covalente entre átomos de azufre en un polipéptido. A menudo, dos o más polipéptidos separados se unen para formar una proteína aún más grande con una estructura cuaternaria (ver Figura 9d). Las subunidades polipeptídicas que forman una estructura cuaternaria pueden ser idénticas o diferentes. Por ejemplo, la hemoglobina, la proteína que se encuentra en los glóbulos rojos, está compuesta por cuatro polipéptidos terciarios, dos de los cuales se denominan cadenas alfa y dos de los cuales se denominan cadenas beta.

Cuando se exponen a calor extremo, ácidos, bases y ciertas otras sustancias, las proteínas se desnaturalizan. Desnaturalización es un cambio en la estructura de una molécula por medios físicos o químicos. Las proteínas desnaturalizadas pierden su forma funcional y ya no pueden realizar su trabajo. Un ejemplo cotidiano de desnaturalización de proteínas es la cuajada de la leche cuando se agrega jugo de limón ácido.

Difícilmente se puede exagerar la contribución de la forma de una proteína a su función. Por ejemplo, la forma larga y delgada de las hebras de proteínas que forman el tejido muscular es esencial para su capacidad de contraerse (acortarse) y relajarse (alargarse). Como otro ejemplo, los huesos contienen hilos largos de una proteína llamada colágeno que actúa como andamiaje sobre el que se depositan los minerales óseos. Estas proteínas alargadas, llamadas proteínas fibrosas, son fuertes y duraderas y típicamente hidrófobas.

Por el contrario, las proteínas globulares son globos o esferas que tienden a ser muy reactivas y son hidrófilas. Las proteínas de la hemoglobina empaquetadas en los glóbulos rojos son un ejemplo (ver Figura 9d), sin embargo, las proteínas globulares son abundantes en todo el cuerpo, desempeñando papeles críticos en la mayoría de las funciones corporales. Las enzimas, introducidas anteriormente como catalizadores de proteínas, son ejemplos de esto. La siguiente sección analiza más de cerca la acción de las enzimas.

Las proteínas funcionan como enzimas

Si estuviera tratando de escribir un documento y cada vez que presione una tecla en su computadora portátil hubo un retraso de seis o siete minutos antes de recibir una respuesta, probablemente obtendría una nueva computadora portátil. De manera similar, sin enzimas para catalizar reacciones químicas, el cuerpo humano no sería funcional. Funciona solo porque funcionan las enzimas.

Las reacciones enzimáticas y las reacciones químicas catalizadas por enzimas comienzan cuando los sustratos se unen a la enzima. A sustrato es un reactivo en una reacción enzimática. Esto ocurre en regiones de la enzima conocidas como sitios activos (Figura 10). Cualquier enzima determinada cataliza solo un tipo de reacción química. Esta característica, llamada especificidad, se debe al hecho de que un sustrato con una forma y carga eléctrica particulares puede unirse solo a un sitio activo correspondiente a ese sustrato.

Pasos en una reacción enzimática

Figura 10: (a) Los sustratos se acercan a los sitios activos de la enzima. (b) Los sustratos se unen a los sitios activos, produciendo un complejo de enzima y sustrato. (c) Los cambios internos del complejo enzima y ndashsubstrate facilitan la interacción de los sustratos. (d) Los productos se liberan y la enzima vuelve a su forma original, lista para facilitar otra reacción enzimática.

La unión de un sustrato produce un complejo de enzima y sustrato. Es probable que las enzimas aceleren las reacciones químicas en parte porque el complejo enzima y sustrato experimenta un conjunto de cambios temporales y reversibles que hacen que los sustratos se orienten entre sí en una posición óptima para facilitar su interacción. Esto promueve una mayor velocidad de reacción. Luego, la enzima libera el (los) producto (s) y recupera su forma original. La enzima queda libre para volver a participar en el proceso y lo hará mientras quede sustrato.

Otras funciones de las proteínas

Los anuncios de barras, polvos y batidos de proteínas dicen que las proteínas son importantes para construir, reparar y mantener el tejido muscular, pero la verdad es que las proteínas contribuyen a todos los tejidos del cuerpo, desde la piel hasta las células cerebrales. Además, ciertas proteínas actúan como hormonas, mensajeros químicos que ayudan a regular las funciones corporales. Por ejemplo, la hormona del crecimiento es importante para el crecimiento esquelético, entre otras funciones.

Como se señaló anteriormente, los componentes básicos y ácidos permiten que las proteínas funcionen como amortiguadores para mantener el equilibrio ácido y base, pero también ayudan a regular el equilibrio de líquidos y electrolitos. Las proteínas atraen los fluidos, y una concentración saludable de proteínas en la sangre, las células y los espacios entre las células ayuda a garantizar un equilibrio de fluidos en estos diversos y ldquocompartimientos. Además, las proteínas en la membrana celular ayudan a transportar electrolitos dentro y fuera del celular, manteniendo estos iones en un equilibrio saludable. Al igual que los lípidos, las proteínas pueden unirse a los carbohidratos. De ese modo, pueden producir glicoproteínas o proteoglicanos, los cuales tienen muchas funciones en el cuerpo.

El cuerpo puede usar proteínas para obtener energía cuando la ingesta de carbohidratos y grasas es inadecuada y las reservas de glucógeno y tejido adiposo se agotan. Sin embargo, dado que no existe un lugar de almacenamiento para las proteínas, excepto los tejidos funcionales, el uso de proteínas para obtener energía provoca la degradación de los tejidos y da como resultado el desgaste corporal.

Nucleótidos

El cuarto tipo de compuesto orgánico importante para la estructura y función humanas son los nucleótidos (Figura 11). Un nucleótido pertenece a una clase de compuestos orgánicos compuestos por tres subunidades:

  • uno o más grupos fosfato
  • un azúcar pentosa: desoxirribosa o ribosa
  • una base que contiene nitrógeno: adenina, citosina, guanina, timina o uracilo

Los nucleótidos se pueden ensamblar en ácidos nucleicos (ADN o ARN) o en el compuesto energético adenosina trifosfato.

Nucleótidos

Figura 11: (a) Los componentes básicos de todos los nucleótidos son uno o más grupos fosfato, un azúcar pentosa y una base que contiene nitrógeno. (b) Las bases de nucleótidos que contienen nitrógeno. (c) Los dos azúcares pentosa de ADN y ARN.

Ácidos nucleicos

Los ácidos nucleicos difieren en su tipo de azúcar pentosa. El ácido desoxirribonucleico (ADN) es un nucleótido que almacena información genética. El ADN contiene desoxirribosa (así llamada porque tiene un átomo de oxígeno menos que la ribosa) más un grupo fosfato y una base que contiene nitrógeno. Las "opciones" de base para el ADN son la adenina, la citosina, la guanina y la timina. El ácido ribonucleico (ARN) es un nucleótido que contiene ribosa que ayuda a manifestar el código genético como proteína. El ARN contiene ribosa, un grupo fosfato y una base que contiene nitrógeno, pero las "opciones" de base para el ARN son adenina, citosina, guanina y uracilo.

Figura 12: En la doble hélice de ADN, dos hebras se unen a través de enlaces de hidrógeno entre las bases de los nucleótidos componentes.

Las bases que contienen nitrógeno, adenina y guanina, se clasifican como purinas. Una purina es una molécula que contiene nitrógeno con una estructura de doble anillo, que aloja varios átomos de nitrógeno. Las bases citosina, timina (que se encuentra solo en el ADN) y uracilo (que se encuentra solo en el ARN) son piramidinas. Una piramidina es una base que contiene nitrógeno con una estructura de anillo único.

Los enlaces formados por la síntesis de deshidratación entre el azúcar pentosa de un monómero de ácido nucleico y el grupo fosfato de otro forman una "columna vertebral", de la que sobresalen los componentes y las bases que contienen nitrógeno. En el ADN, dos de estos ejes se unen a sus bases sobresalientes a través de enlaces de hidrógeno. Estos se tuercen para formar una forma conocida como doble hélice (Figura 12). La secuencia de bases que contienen nitrógeno dentro de una hebra de ADN forma los genes que actúan como un código molecular que instruye a las células en el ensamblaje de aminoácidos en proteínas. Los seres humanos tienen casi 22.000 genes en su ADN, encerrados en los 46 cromosomas dentro del núcleo de cada célula (excepto los glóbulos rojos que pierden su núcleo durante el desarrollo). Estos genes llevan el código genético para construir un cuerpo único y son únicos para cada individuo, excepto los gemelos idénticos.

Por el contrario, el ARN consta de una sola hebra de esqueleto de azúcar-fosfato tachonado de bases. El ARN mensajero (ARNm) se crea durante la síntesis de proteínas para llevar las instrucciones genéticas del ADN a las plantas de fabricación de proteínas celulares y rsquos en el citoplasma, los ribosomas.

Trifosfato de adenosina

El nucleótido trifosfato de adenosina (ATP) está compuesto por un azúcar ribosa, una base de adenina y tres grupos fosfato (Figura 13). El ATP se clasifica como un compuesto de alta energía porque los dos enlaces covalentes que unen sus tres fosfatos almacenan una cantidad significativa de energía potencial. En el cuerpo, la energía liberada por estos enlaces de alta energía ayuda a impulsar las actividades corporales y rsquos, desde la contracción muscular hasta el transporte de sustancias dentro y fuera de las células y las reacciones químicas anabólicas.

Estructura del trifosfato de adenosina (ATP)

Cuando un grupo fosfato se escinde del ATP, los productos son difosfato de adenosina (ADP) y fosfato inorgánico (PI). Esta reacción de hidrólisis se puede escribir:

La eliminación de un segundo fosfato deja monofosfato de adenosina (AMP) y dos grupos fosfato. Una vez más, estas reacciones también liberan la energía que se había almacenado en los enlaces fosfato-fosfato. También son reversibles, como cuando el ADP sufre fosforilación. La fosforilación es la adición de un grupo fosfato a un compuesto orgánico, en este caso, resulta en ATP. En tales casos, el mismo nivel de energía que se había liberado durante la hidrólisis debe reinvertirse para potenciar la síntesis de deshidratación.

Las células también pueden transferir un grupo fosfato del ATP a otro compuesto orgánico. Por ejemplo, cuando la glucosa entra por primera vez en una célula, un grupo fosfato se transfiere desde el ATP, formando glucosa fosfato (C6H12O6& mdashP) y ADP. Una vez que la glucosa se fosforila de esta manera, puede almacenarse como glucógeno o metabolizarse para obtener energía inmediata.

Revisión del capítulo

Los compuestos orgánicos esenciales para el funcionamiento humano incluyen carbohidratos, lípidos, proteínas y nucleótidos. Se dice que estos compuestos son orgánicos porque contienen tanto carbono como hidrógeno. Los átomos de carbono en compuestos orgánicos comparten fácilmente electrones con hidrógeno y otros átomos, generalmente oxígeno y, a veces, nitrógeno. Los átomos de carbono también pueden unirse con uno o más grupos funcionales tales como carboxilos, hidroxilos, aminos o fosfatos. Los monómeros son unidades individuales de compuestos orgánicos. Se unen por síntesis de deshidratación para formar polímeros, que a su vez pueden romperse por hidrólisis.

Los compuestos de carbohidratos proporcionan combustible corporal esencial. Sus formas estructurales incluyen monosacáridos como glucosa, disacáridos como lactosa y polisacáridos, incluidos almidones (polímeros de glucosa), glucógeno (la forma de almacenamiento de glucosa) y fibra. Todas las células del cuerpo pueden utilizar la glucosa como combustible. Se convierte mediante una reacción de oxidación-reducción en ATP.

Los lípidos son compuestos hidrófobos que proporcionan combustible al cuerpo y son componentes importantes de muchos compuestos biológicos. Los triglicéridos son los lípidos más abundantes en el cuerpo y están compuestos por un esqueleto de glicerol unido a tres cadenas de ácidos grasos. Los fosfolípidos son compuestos compuestos por un diglicérido con un grupo fosfato unido a la cabeza de la molécula y rsquos. El resultado es una molécula con regiones polares y apolares. Los esteroides son lípidos formados por cuatro anillos de hidrocarburos. El más importante es el colesterol. Las prostaglandinas son moléculas de señalización derivadas de ácidos grasos insaturados.

Las proteínas son componentes críticos de todos los tejidos corporales. Están formados por monómeros llamados aminoácidos, que contienen nitrógeno, unidos por enlaces peptídicos. La forma de la proteína es fundamental para su función. La mayoría de las proteínas corporales son globulares. Un ejemplo son las enzimas, que catalizan reacciones químicas.

Los nucleótidos son compuestos con tres componentes básicos: uno o más grupos fosfato, un azúcar pentosa y una base que contiene nitrógeno. El ADN y el ARN son ácidos nucleicos que funcionan en la síntesis de proteínas. El ATP es la molécula fundamental de transferencia de energía del organismo. La eliminación o adición de fosfatos libera o invierte energía.


Ver el vídeo: Bioquímica. Enlace peptídico. Péptidos, polipéptidos y proteínas (Mayo 2022).