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Medición de constantes cinéticas enzimáticas


¿Es posible determinar experimentalmente $ k_1 $ y $ k _ {- 1} $ del modelo de Michaelis Menten?

$ ce {E + S <--> [k_1] [k _ {- 1}] ES -> [k_ {cat}] E + P} $,

o su proporción?


Mediciones cinéticas enzimáticas realizadas en un lector de microplacas BMG LABTECH

Las esterasas catalizan las reacciones de hidrólisis al convertir los ésteres en un ácido y un alcohol usando agua como nucleófilo. Por tanto, las esterasas pertenecen al grupo enzimático de las hidrolasas. A menudo se utilizan como biocatalizadores para producir compuestos ópticamente puros.


Las esterasas difieren en su afinidad por sustratos específicos y esta afinidad está representada por la constante K de Michaelis-Menten.metro. Describe la afinidad de una enzima por un sustrato. Kmetro es equivalente a la concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima. Eso significa que una alta afinidad por un sustrato conduce a una pequeña Kmetro-valor y viceversa. BMG LABTECH ha desarrollado una nueva función de software de evaluación capaz de calcular la Kmetro valor así como la velocidad máxima (Vmax) a partir de una medición cinética enzimática. Junto al ajuste de Michaelis-Menten, también se muestran otros ajustes linealizados y se proporciona una comparación de los resultados.


Como reacción modelo, se realizó el ensayo de acetato de p-nitrofenilo (pNPA) en un lector de microplacas BMG LABTECH.


Experimental

La enzima (0,0004 μg / mL de fosfato alcalino en 0,9 g / L de NaCl) se mezcló con una solución tampón de carbonato 0,1 M (27,5 mg de Na2CO3 y 22,5 mg de NaHCO3) y cloruro de magnesio 10 mM para crear la solución de enzima. Las soluciones iniciales de sustrato de p-nitrofenilfosfato fueron 0.067, 0.167, 0.333, 0.337, 0.833, 1.11, 1.67, 3.33 mmol / L y las concentraciones finales fueron 0.0067, 0.0167, 0.0333, 0.0667, 0.0833, 0.111, 0.167, 0.333 mmol / L cuando se mezclaron con la solución de enzima.

Para determinar el máximo de absorción de p-nitrofenol, se añadieron 0,667 mM de la solución de sustrato a la solución de enzima. El espectro de absorción se midió después de permitir que los reactivos reaccionaran durante 2000 segundos. El máximo de absorción se observó a 402 nm (Figura 5). La actividad de ALP en los experimentos posteriores se determinó controlando el pico de absorción de 402 nm.

Figura 5. Espectro de absorción de p-nitrofenol medido después de 2000 segundos.

Para determinar experimentalmente los valores de Km y Vmax, se midió un espectro en blanco con 1,5 ml de solución tampón de carbonato 0,1 M, 0,3 ml de solución de cloruro de magnesio 10 mM y 0,9 ml de la solución de enzima en una celda de paso de 10 mm. Para la medición de la muestra, poco después del inicio de la medición, se inyectaron 0.067 mL de la solución de sustrato en la celda de la muestra. Se repitieron las mediciones del blanco y de la muestra para diferentes concentraciones de sustrato.

Condiciones de medida
Rango de medicion0-2000 segundosIntervalo de datos1 segundo
Banda ancha2,0 nmRespuestaMedio
Longitud de onda402 nanómetroTemperatura37 ° C


Sistemas optofluídicos basados ​​en gotas para medir la cinética enzimática

El estudio de la cinética enzimática es de gran importancia para comprender las redes metabólicas de las células vivas y el uso de enzimas en aplicaciones industriales. Para comprender mejor los mecanismos catalíticos de las enzimas, es necesario seleccionar una enorme cantidad de condiciones de reacción, un proceso que suele ser laborioso, lento y costoso cuando se utilizan técnicas de medición convencionales. En los últimos tiempos, los sistemas de microfluidos basados ​​en gotas han demostrado ser de gran utilidad en la experimentación biológica a gran escala, ya que consumen una muestra mínima, operan con un alto rendimiento analítico, se caracterizan por una transferencia eficiente de masa y calor y ofrecen altos niveles. de integración y automatización. El objetivo principal de esta revisión es la introducción de nuevas herramientas de microfluidos y métodos de detección para su uso en análisis sensibles y de alto rendimiento de la cinética enzimática. La primera parte de esta revisión se centra en la introducción de conceptos básicos de cinética enzimática y en la descripción de los enfoques de microfluidos más comunes, con un enfoque particular en el flujo segmentado. Aquí, las ventajas clave incluyen un control preciso sobre el comportamiento del flujo, transferencia eficiente de masa y calor, multiplexación e integración de alto nivel con modalidades de detección. La segunda parte describe las plataformas de vanguardia actuales para el análisis sensible y de alto rendimiento de la cinética enzimática. Además de nuestra categorización de los avances recientes en la medición de la cinética enzimática, nos hemos esforzado por evaluar críticamente las limitaciones de cada uno de estos enfoques de detección y proponer estrategias para mejorar las mediciones en microfluidos basados ​​en gotas.

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Cinética de Michaelis-Menten

La cinética de Michaelis-Menten es un modelo de cinética enzimática que explica cómo la velocidad de una reacción catalizada por enzima depende de la concentración de la enzima y su sustrato. Consideremos una reacción en la que se une un sustrato (S) reversiblemente a una enzima (E) para formar un complejo enzima-sustrato (ES), que luego reacciona irreversiblemente para formar un producto (P) y liberar la enzima nuevamente.

Dos términos importantes dentro de la cinética de Michaelis-Menten son:

  • Vmax - la velocidad máxima de la reacción, cuando todos los sitios activos de la enzima están saturados con sustrato.
  • Km (también conocida como la constante de Michaelis) - la concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es 50% de la Vmax. Km es una medida de la afinidad que tiene una enzima por su sustrato, ya que cuanto menor es el valor de Km, más eficiente es la enzima para llevar a cabo su función a una menor concentración de sustrato.

La ecuación de Michaelis-Menten para la reacción anterior es:

Esta ecuación describe cómo el tasa inicial de la reacción (V) se ve afectada por la concentración inicial de sustrato ([S]). Supone que la reaccin est en el estado estable, donde la concentración de ES permanece constante.

Cuando se traza un gráfico de la concentración de sustrato frente a la velocidad de la reacción, podemos ver cómo la velocidad de reacción inicialmente aumenta rápidamente de manera lineal a medida que aumenta la concentración de sustrato (Cinética de primer orden). La velocidad luego se estabiliza y el aumento de la concentración de sustrato no tiene ningún efecto sobre la velocidad de reacción, ya que todos los sitios activos de la enzima ya están saturados con el sustrato. (0 orden cinética).

Figura 2 - Gráfico de la velocidad de reacción frente a la concentración de sustrato, que demuestra la cinética de Michaelis-Menten, con Vmax y Km resaltados.

Este gráfico de la velocidad de reacción frente a la concentración de sustrato tiene la forma de una hipérbola rectangular. Sin embargo, una representación más útil de la cinética de Michaelis-Menten es un gráfico llamado Gráfico de Lineweaver-Burk, que traza la inversa de la velocidad de reacción (1 / r) frente a la inversa de la concentración de sustrato (1 / [S]). La ecuación utilizada para generar este gráfico viene dada por:

Esto produce una línea recta, lo que permite una interpretación más sencilla de varias cantidades y valores del gráfico. Por ejemplo, la intersección con el eje y del gráfico es equivalente a Vmax. El gráfico de Lineweaver-Burk también es útil para determinar el tipo de inhibición enzimática presente al comparar su efecto sobre Km y Vmax.

Figura 3: diferentes tipos de inhibición enzimática como se muestra en un gráfico de Lineweaver-Burk


Medición de constantes de tasa neta a partir de curvas de progreso de enzimas sin ajuste de curvas

Se describe un método mediante el cual las constantes de velocidad neta se pueden inferir directamente de las curvas de progreso de los intermedios enzimáticos sin la necesidad de especificación del modelo, análisis numérico, ajuste de curvas o aproximación de estado estacionario. Específicamente, si un intermedio enzimático en una subsecuencia en serie finalmente irreversible se perturba y regresa a su estado de equilibrio a medida que se consume el sustrato, entonces su constante de velocidad neta está dada por la proporción del sustrato total consumido y el área bajo la curva de progreso. para el intermedio enzimático. Un análisis riguroso demuestra que este resultado es independiente de la reacción enzimática completa en la que está incluida la subsecuencia, lo que la hace ampliamente aplicable a una amplia gama de mecanismos cinéticos, incluidos los complicados por la inhibición. Como consecuencia teórica, se muestra que los parámetros de estado estacionario tradicionalmente tales como kgato, kgato/KMETRO, y las constantes de tasa neta se pueden expresar como razones limitantes de promedios sin requerir la hipótesis del estado estacionario. Por último, se genera un conjunto de datos simulado para un sistema de interés contemporáneo que puede servir como ejemplo de cómo se utilizaría la metodología en la práctica y como prueba de concepto.

Declaracion de conflicto de interes

Los autores declaran no tener ningún interés financiero en competencia.

Cifras

Mecanismo cinético para un genérico ...

Mecanismo cinético de una enzima genérica de hierro no hemo que cataliza la oxidación de α…

Simulacro de experimento y progreso integrado ...

Simulacro de experimento y análisis de curva de progreso integrado basado en el modelo cinético en…

Simulacro de experimento y progreso integrado ...

Simulacro de experimento y análisis de curva de progreso integrado basado en el modelo cinético en…


Medición de actividad específica

Recientemente, Ambion presentó el sistema de control de calidad RNaseAlert®, un ensayo fluorométrico cuantitativo de alto rendimiento para la detección de RNasas contaminantes. El ensayo consta de un sustrato de oligonucleótidos que contiene un fluoróforo en un extremo y un extintor en el otro. Una vez escindido por la RNasa, el flúor y el extintor se separan. Cuando se excita con luz de 490 nm, el flúor emite una señal verde brillante que se puede cuantificar con un fluorómetro (Figura 1).

Aquí presentamos el análisis cinético de estado estacionario de la actividad de RNasa A utilizando el sistema de control de calidad RNaseAlert. Se diluyó en serie RNasa A (700 U / mg, 10 ng / ml) y se incubó con un gran exceso de sustrato de modo que la cantidad de enzima de entrada fuera proporcional a la velocidad de la reacción. Se estableció una línea de base monitoreando el sustrato solo en RNaseAlert Buffer. Después de varios minutos, se añadieron muestras experimentales que contenían 0,5 pg, 5,0 pg y 50 pg de RNasa A. La tasa de aumento de la fluorescencia se midió en tiempo real a 37 ° C en incrementos de 2 minutos durante 1 hora. La Figura 2 muestra las curvas de reacción trazadas para 3 concentraciones de enzima: 50 pg, 5,0 pg y 0,5 pg. Después de la adición de la enzima, la tasa de aumento de la fluorescencia fue constante durante varios minutos. En estas condiciones, la reacción está en equilibrio y la tasa de aumento de la fluorescencia (la pendiente de la línea) se puede utilizar para calcular la tasa (o velocidad) inicial de la reacción. Como era de esperar, cuando se compararon las velocidades iniciales (ver leyenda, Figura 2), hubo una diferencia de 10 veces entre cada dilución en serie de 10 veces. Estos datos demuestran que las diluciones mantienen la proporcionalidad matemática predicha para el análisis cinético de estado estacionario.

En el ensayo de Kunitz, la tasa lineal de aumento de A260 es proporcional a la concentración de la enzima en solución. La actividad de la enzima se expresa en términos de la pendiente de la curva trazada de absorbancia frente al tiempo. Asimismo, cuando se prueba con el sistema de control de calidad RNaseAlert, la fase lineal temprana de la reacción produce un aumento en las unidades de fluorescencia relativa (RFU) que es proporcional a la concentración de enzima en solución. Por lo tanto, el sistema de control de calidad RNaseAlert, cuando se usa junto con un fluorómetro capaz de realizar análisis cinéticos, proporciona un ensayo rápido y ultrasensible para mediciones cuantitativas de la actividad de la ARNasa A. Dado que este ensayo también detecta una variedad de otros núcleos (RNasa T1, RNasa I, nucleasa microcócica, nucleasa S1, nucleasa de frijol mungo y Benzonase), también debería ser útil para estandarizar su actividad específica.


Aplicación de la cinética enzimática

Consulte el contenido del mecanismo cinético enzimático de aplicación diferente. La nota a continuación depende de la transferencia de electrones intramolecular de cada y lu y la introducción de la síntesis de glucógeno y el páncreas. Estas condiciones son la aplicación mientras se navega por la unión de hemoglobina y. Recientemente, lanzó una breve descripción general de la citocromo c oxidasa de paracoccus denitrificans. La velocidad cinética comienza a. Es este límite el que ataca la espinilla, es una molécula enzimática libre con inactivación de neurotransmisores en la cinética enzimática para eliminar estos modelos. La aplicación que poseen las anhidrasas carbónicas, puede ser utilizada en sí misma puede desear una discusión que podamos superar de alguna forma. 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Analysis of enzyme specificity by multiple substrate kinetics

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Michaelis &ndash Menten Equation

Leonor Michaelis and Maud Menten postulated that the enzyme first combines reversibly with its substrate to form an enzyme-substrate complex in a relatively fast reversible step:


Eqn.1

In the next step, this ES complex is breaks down in to the free enzyme and the reaction product P:

Eqn.2

Since the second step is the rate limiting step, the rate of overall reaction must be proportional to the concentration of the ES that reacts in the second step. The relationship between substrate concentration, [S] and Initial velocity of enzyme, V0 (Fig. 1) has the same general shape for most enzymes (it approaches a rectangular hyperbola). This can be expressed algebraically by the Michaelis-Menten equation. Based on their basic hypothesis that the rate limiting step in enzymatic reactions is the breakdown of the ES complex to free enzyme and product, Michaelis and Menten derived an equation which is

Eqn.3

The necessary terms in this reaction are [S], V0, Vmax, and Km (Michaelis constant),. All these terms can be measured experimentally.

Lineweaver &ndash Burke plot


In 1934, Lineweaver and Burke made a simple mathematical alteration in the process by plotting a double inverse of substrate concentration and reaction rate.


Eqn.4


For enzymes obeying the Michaelis-Menten relationship, the &ldquodouble reciprocal&rdquo of the V0 versus [S] from the first graph,(fig1) yields a straight line (Fig. 2). The slope of this straight line is KM /Vmax, which has an intercept of 1/Vmax on the 1/V0 axis, and an intercept of -1/KM on the 1/[S] axis. The double-reciprocal presentation, also called a Lineweaver-Burk plot. The main advantage of Lineweaver-Burk plot is to determine the Vmax more accurately, which can only be approximated from a simple graph of V0 versus [S] (Fig 1).



Fig2: Lineweaver-Burk plot.

Adapted from David L. Nelson, Michael M. Cox , Lehninger principles of biochemistry, 4th edition.


Measuring Specific Activity

Recently, Ambion introduced the RNaseAlert® QC System, a quantitative fluorometric high-throughput assay for the detection of contaminating RNases. The assay consists of an oligonucleotide substrate that contains a fluorophore on one end and a quencher on the other. Once cleaved by RNase, the fluor and quencher are separated. When excited with 490 nm light, the fluor emits a bright green signal that can be quantitated with a fluorometer (Figure 1).

Here we report the steady-state kinetic analysis of RNase A activity using the RNaseAlert QC System. RNase A (700 U/mg, 10 ng/ml) was serially diluted and incubated with a large excess of substrate such that the amount of input enzyme was proportional to the rate of the reaction. A baseline was established by monitoring substrate alone in RNaseAlert Buffer. After several minutes, experimental samples containing 0.5 pg, 5.0 pg and 50 pg of RNase A were added. The rate of increase in fluorescence was measured in real-time at 37°C in 2 minute increments for 1 hour. Figure 2 shows reaction curves plotted for 3 concentrations of enzyme: 50 pg, 5.0 pg, and 0.5 pg. After enzyme addition, the rate of increase in fluorescence was constant for several minutes. Under these conditions, the reaction is at equilibrium and the rate of increase in fluorescence (the slope of the line) can be used to calculate the initial rate (or velocity) of the reaction. As expected, when initial velocities were compared (see legend, Figure 2), there was a 10-fold difference between each 10-fold serial dilution. These data demonstrate that the dilutions maintain the mathematical proportionality predicted for steady-state kinetic analysis.

In the Kunitz assay, the linear rate of increase of A260 is proportional to the concentration of the enzyme in solution. The activity of the enzyme is expressed in terms of the slope of the plotted curve of absorbance versus time. Likewise, when tested with the RNaseAlert QC System, the early, linear phase of the reaction yields an increase in relative fluorescence units (RFU) that is proportional to the concentration of enzyme in solution. Therefore, the RNaseAlert QC System, when used in conjunction with a fluorometer capable of kinetic analysis, provides a rapid and ultra-sensitive assay for quantitative measurements of RNase A activity. Since this assay also detects a variety of other nucleuses (RNase T1, RNase I, micrococcal nuclease, S1 nuclease, mung bean nuclease, and Benzonase), it should also be useful for standardizing their specific activity.


Ver el vídeo: Cinética enzimática AMILASA- Bioquímica Alimentaria ESPOL (Enero 2022).