Información

C.Mecánica molecular - Biología

C.Mecánica molecular - Biología



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

La siguiente revisión se basa en una Guía de los NIH para el modelado molecular, que se eliminó de la web, según mi leal saber y entender, en 1996. He recreado muchos de los gráficos con Excel.

La mecánica molecular utiliza la mecánica newtoniana para calcular las energías de los átomos en moléculas grandes como las proteínas. Supone que los núcleos y los electrones son una partícula con radios y cargados calculados. Los enlaces se tratan como resortes que conectan átomos. Las energías se calculan clásicamente (no con mecánica cuántica). Los parámetros, muchos basados ​​en cálculos de QM en moléculas pequeñas, se asignan a todos los enlaces, ángulos, diedros, etc. Las interacciones están enlazadas (locales) y no enlazadas.

Las interacciones enlazadas involucraron átomos conectados por un enlace (estiramiento del enlace), dos enlaces (flexión de ángulo) y 3 enlaces (cambio de ángulo diedro).

.

Los átomos no enlazados (separados por más de dos enlaces) interactúan a través de la atracción de van der Waals, la repulsión estérica y la atracción / repulsión electrostática.

Todos los términos de energía de estas interacciones se suman para dar la energía de una conformación dada. La energía debe considerarse relativa a las de otras conformaciones. Aquí está la ecuación de energía básica para todos estos términos de energía:

[ mathrm {Energía : (E) = E_ {Estirar} + E_ {Flexión} + E_ {Torsión} + E_ textrm {Interacciones no unidas}} ]

El "campo de fuerza" consta de las ecuaciones de energía y los parámetros para cada uno de los términos de energía. Hay muchos campos de fuerza diferentes disponibles comercialmente.


Modelado molecular

Modelado molecular engloba todos los métodos, teóricos y computacionales, utilizados para modelar o imitar el comportamiento de las moléculas. [1] Los métodos se utilizan en los campos de la química computacional, el diseño de fármacos, la biología computacional y la ciencia de los materiales para estudiar sistemas moleculares que van desde pequeños sistemas químicos hasta grandes moléculas biológicas y conjuntos de materiales. Los cálculos más simples se pueden realizar a mano, pero inevitablemente se requieren computadoras para realizar el modelado molecular de cualquier sistema de tamaño razonable. La característica común de los métodos de modelado molecular es la descripción a nivel atomístico de los sistemas moleculares. Esto puede incluir tratar los átomos como la unidad individual más pequeña (un enfoque de mecánica molecular) o modelar explícitamente protones y neutrones con sus quarks, anti-quarks y gluones y electrones con sus fotones (un enfoque de química cuántica).


FLEXIBILIDAD CONFORMACIONAL DE TROPONIN C1

Osnat Herzberg,. Michael N.G. James, en Proteínas que se unen al calcio en la salud y la enfermedad, 1987

I. INTRODUCCIÓN

La troponina C (TnC) es una de las tres proteínas que forman la troponina, un complejo que desempeña un papel regulador en la contracción muscular (1). Los otros dos componentes son la troponina I, que es la subunidad que inhibe la ATPasa de actomiosina activada con Mg2 +, y la troponina T que une el complejo a la tropomiosina. TnC es la subunidad de unión de Ca 2+. Responde a la señal de Ca 2+ mediante cambios conformacionales que posteriormente se transfieren a los otros componentes del músculo, lo que lleva a la contracción. TnC es una proteína de 162 residuos de aminoácidos. Se une a cuatro iones Ca 2+ dos con alta afinidad (Ka ≃10 7 M −1) al dominio C-terminal de la molécula, y dos con menor afinidad (Ka ≃ 10 5 M −1) al dominio N-terminal (2). El Mg 2+ puede reemplazar al Ca 2+ en los sitios de alta afinidad, y estos siempre están ocupados por iones metálicos en condiciones fisiológicas. Los sitios de baja afinidad son específicos de Ca 2+ y responden al cambio en la concentración de Ca 2+ en el músculo que ocurre durante los eventos de contracción / relajación.

Aquí describimos la información estructural obtenida de estudios cristalográficos de TnC de músculo esquelético de pavo. El análisis de esta estructura apunta a las regiones de flexibilidad de la molécula y proporciona la base para modelar la transición conformacional que experimenta TnC.


Ogle, J.M. et al. Reconocimiento de ARN de transferencia análogo por la subunidad ribosómica 30S. Ciencias 292, 897–902 (2001).

Demeshkina, N., Jenner, L., Westhof, E., Yusupov, M. & amp Yusupova, G. Una nueva comprensión del principio de decodificación en el ribosoma. Naturaleza 484, 256–259 (2012).

Nissen, P., Hansen, J., Ban, N., Moore, P.B. & amp Steitz, T.A. La base estructural de la actividad de los ribosomas en la síntesis de enlaces peptídicos. Ciencias 289, 920–930 (2000).

Frank, J. y Agrawal, R.K. Una reorganización entre subunidades similar a un trinquete del ribosoma durante la translocación. Naturaleza 406, 318–322 (2000).

Horan, L.H. & amp Noller, H.F. Se requiere movimiento entre subunidades para la translocación ribosómica. Proc. Natl. Acad. Sci. Estados Unidos 104, 4881–4885 (2007).

Moazed, D. & amp Noller, H.F. Estados intermedios en el movimiento del ARN de transferencia en el ribosoma. Naturaleza 342, 142–148 (1989).

Cornish, P.V., Ermolenko, D.N., Noller, H.F. & amp Ha, T.Rotación espontánea entre subunidades en ribosomas individuales. Mol. Celda 30, 578–588 (2008).

Sharma, H. y col. Cinética de la rotación espontánea y acelerada por EF-G de las subunidades ribosómicas. Rep. Celular 16, 2187–2196 (2016).

Gavrilova, L.P., Kostiashkina, O.E., Koteliansky, V.E., Rutkevitch, N.M. & amp Spirin, A.S. Sistemas de traducción libres de factores ("no enzimáticos") y dependientes de factores del ácido poliuridílico por Escherichia coli ribosomas. J. Mol. Biol. 101, 537–552 (1976).

Gavrilova, L.P. & amp Spirin, A.S. Estimulación de la translocación "no enzimática" en los ribosomas mediante p-cloromercuribenzoato. FEBS Lett. 17, 324–326 (1971).

Fredrick, K. & amp Noller, H.F. Catálisis de la translocación ribosómica por esparsomicina. Ciencias 300, 1159–1162 (2003).

Schuwirth, B.S. et al. Estructuras del ribosoma bacteriano a 3,5 A de resolución. Ciencias 310, 827–834 (2005).

Spahn, C.M. et al. Los movimientos de dominio del factor de elongación eEF2 y el ribosoma eucariota 80S facilitan la translocación del ARNt. EMBO J. 23, 1008–1019 (2004).

Ratje, A.H. et al. El giro de la cabeza en el ribosoma facilita la translocación por medio de sitios híbridos de ARNt intra-subunidad. Naturaleza 468, 713–716 (2010).

Zhou, J., Lancaster, L., Donohue, J.P. & amp Noller, H.F. Estructuras cristalinas de complejos EF-G-ribosoma atrapados en estados intermedios de translocación. Ciencias 340, 1236086 (2013).

Ramrath, D.J. et al. Visualización de dos ARN de transferencia atrapados en tránsito durante la translocación mediada por el factor de elongación G. Proc. Natl. Acad. Sci. Estados Unidos 110, 20964–20969 (2013).

Zhou, J., Lancaster, L., Donohue, J.P. & amp Noller, H.F. Cómo el ribosoma entrega el ARNt del sitio A al sitio P durante la translocación catalizada por EF-G. Ciencias 345, 1188–1191 (2014).

Mohan, S. & amp Noller, H.F. Motivos estructurales recurrentes de ARN subyacen a la mecánica del movimiento del tallo L1. Nat. Comun. 8, 14285 (2017).

Bock, L.V., Blau, C., Vaiana, A.C. & amp Grubmüller, H. La red de contacto dinámica entre las subunidades ribosómicas permite una rotación rápida a gran escala durante la translocación espontánea. Ácidos nucleicos Res. 43, 6747–6760 (2015).

Mohan, S., Donohue, J.P. & amp Noller, H.F. Mecánica molecular de la rotación de la cabeza de la subunidad 30S. Proc. Natl. Acad. Sci. Estados Unidos 111, 13325–13330 (2014).

Lescoute, A. & amp Westhof, E. Topología de uniones de tres vías en ARN plegados. ARN 12, 83–93 (2006).

Réblová, K., Sponer, J. & amp Lankas, F. Estructura y propiedades mecánicas de la unión de tres vías del tallo ribosómico L1. Ácidos nucleicos Res. 40, 6290–6303 (2012).

Trabuco, L.G. et al. El papel de la interacción L1 tallo-ARNt en el ciclo de elongación del ribosoma. J. Mol. Biol. 402, 741–760 (2010).

Fei, J., Kosuri, P., MacDougall, D.D. & amp González, R.L. Jr. Acoplamiento del tallo ribosómico L1 y la dinámica del ARNt durante el alargamiento de la traducción. Mol. Celda 30, 348–359 (2008).

Cornualles, P.V. et al. Tras el movimiento del tallo L1 entre tres estados funcionales en ribosomas individuales. Proc. Natl. Acad. Sci. Estados Unidos 106, 2571–2576 (2009).

Valle, M. y col. Incorporación de aminoacil-tRNA en el ribosoma visto por microscopía crioelectrónica. Nat. Struct. Biol. 10, 899–906 (2003).

Schmeing, T.M. et al. La estructura cristalina del ribosoma se une a EF-Tu y aminoacil-tRNA. Ciencias 326, 688–694 (2009).

Korostelev, A., Trakhanov, S., Laurberg, M. & amp Noller, H.F. La estructura cristalina de un complejo de ribosoma-tRNA 70S revela interacciones funcionales y reordenamientos. Celda 126, 1065–1077 (2006).

Lill, R., Robertson, J.M. & amp Wintermeyer, W.Afinidades de los sitios de unión del ARNt de los ribosomas de Escherichia coli. Bioquímica 25, 3245–3255 (1986).

Yusupov, M.M. et al. Estructura cristalina del ribosoma a una resolución de 5,5 A. Ciencias 292, 883–896 (2001).

Selmer, M. y col. Estructura del ribosoma 70S complejado con ARNm y ARNt. Ciencias 313, 1935–1942 (2006).

Liu, Q. & amp Fredrick, K. Contribución de los puentes entre subunidades a la barrera energética de la translocación ribosómica. Ácidos nucleicos Res. 41, 565–574 (2013).

Komoda, T. et al. El dedo del sitio A en el ARNr 23 S actúa como un atenuador funcional para la translocación. J. Biol. Chem. 281, 32303–32309 (2006).

Wasserman, M.R., Alejo, J.L., Altman, R.B. & amp Blanchard, S.C. Multiperspective smFRET revela intermedios tardíos determinantes de la velocidad de la translocación ribosómica. Nat. Struct. Mol. Biol. 23, 333–341 (2016).

Spirin, A.S. [Sobre el mecanismo de la función de los ribosomas. La hipótesis de bloqueo-desbloqueo de subpartículas. Dokl. Akad. Nauk SSSR 179, 1467–1470 (1968).

Savelsbergh, A. et al. Un reordenamiento de ribosoma inducido por factor de alargamiento G precede a la translocación de ARNt-ARNm. Mol. Celda 11, 1517–1523 (2003).

Gao, Y.G. et al. La estructura del ribosoma con factor de alargamiento G atrapado en el estado postranslocación. Ciencias 326, 694–699 (2009).

Khade, P.K. & amp Joseph, S. Las interacciones del ARN mensajero en el centro de decodificación controlan la tasa de translocación. Nat. Struct. Mol. Biol. 18, 1300–1302 (2011).

Liu, G. y col. EF-G cataliza la translocación del ARNt interrumpiendo las interacciones entre el centro de decodificación y el dúplex codón-anticodón. Nat. Struct. Mol. Biol. 21, 817–824 (2014).

Samaha, R.R., Green, R. & amp Noller, H.F. Un par de bases entre el ARNt y el ARNr 23S en el centro de la peptidil transferasa del ribosoma. Naturaleza 377, 309–314 (1995).

Kim, D.F. & amp Green, R. Emparejamiento de bases entre rRNA 23S y tRNA en el sitio ribosómico A. Mol. Celda 4, 859–864 (1999).

Julián, P. et al. Estructura de ribosomas de trinquete con ARNt en estados híbridos. Proc. Natl. Acad. Sci. Estados Unidos 105, 16924–16927 (2008).

Agirrezabala, X. et al. Visualización del estado híbrido de unión del ARNt promovido por el trinquete espontáneo del ribosoma. Mol. Celda 32, 190–197 (2008).

Wang, L., Altman, R.B. & amp Blanchard, S.C. Información sobre los determinantes moleculares de la translocación catalizada por EF-G. ARN 17, 2189–2200 (2011).

Woese, C. Mecánica molecular de la traducción: un mecanismo de trinquete alternativo. Naturaleza 226, 817–820 (1970).

Spirin, A.S. El ribosoma como máquina transportadora de trinquete térmico. J. Biol. Chem. 284, 21103–21119 (2009).

Frank, J. & amp González, R.L. Jr. Estructura y dinámica de un motor browniano procesivo: el ribosoma traductor. Annu. Rev. Biochem. 79, 381–412 (2010).

Spirin, A.S. Translocación ribosómica: hechos y modelos. Prog. Res. De ácido nucleico Mol. Biol. 32, 75–114 (1985).

Dorner, S., Brunelle, J.L., Sharma, D. & amp Green, R. El estado híbrido de unión del ARNt es un intermedio de elongación de traducción auténtico. Nat. Struct. Mol. Biol. 13, 234–241 (2006).

Dunkle, J.A. et al. Estructuras del ribosoma bacteriano en estados clásico e híbrido de unión de tRNA. Ciencias 332, 981–984 (2011).

Brilot, A.F., Korostelev, A.A., Ermolenko, D.N. & amp Grigorieff, N. Estructura del ribosoma con factor de alargamiento G atrapado en el estado de pretranslocación. Proc. Natl. Acad. Sci. Estados Unidos 110, 20994–20999 (2013).

Lin, J., Gagnon, M.G., Bulkley, D. y Steitz, T.A. Cambios conformacionales del factor de elongación G en el ribosoma durante la translocación del ARNt. Celda 160, 219–227 (2015).

Salsi, E., Farah, E., Netter, Z., Dann, J. & amp Ermolenko, D.N. Movimiento del factor de alargamiento G entre conformaciones compactas y extendidas. J. Mol. Biol. 427, 454–467 (2015).

Belardinelli, R. et al. Coreografía de movimientos moleculares durante la progresión del ribosoma a lo largo del ARNm. Nat. Struct. Mol. Biol. 23, 342–348 (2016).


Estructura del AVC

  • Abdel-Hamid M, El-Daly M, El-Kafrawy S, Mikhail N, Strickland GT, Fix AD. Comparación de inmunoensayos enzimáticos de segunda y tercera generación para la detección de anticuerpos contra el virus de la hepatitis C. J Clin Microbiol. 200240: 1656-9.

Virión intacto

  • Catanese MT, Uryu K, Kopp M, et al. Análisis ultraestructural de partículas del virus de la hepatitis C. Proc Natl Acad Sci U S A. 2013110: 9505-10.

Virión de sección transversal

  • Catanese MT, Uryu K, Kopp M, et al. Análisis ultraestructural de partículas del virus de la hepatitis C. Proc Natl Acad Sci U S A. 2013110: 9505-10.

Sobre

  • Aizaki H, Morikawa K, Fukasawa M, et al. Papel crítico del colesterol y esfingolípidos asociados a viriones en la infección por el virus de la hepatitis C. J Virol. 200882: 5715-24.

Membrana lipídica

  • Aizaki H, Morikawa K, Fukasawa M, et al. Papel fundamental del colesterol y esfingolípidos asociados a viriones en la infección por el virus de la hepatitis C. J Virol. 200882: 5715-24.

Cápside

  • Gawlik K, Gallay PA. Ensamblaje de proteínas y virus del núcleo del VHC: lo que sabemos sin estructuras. Immunol Res. 201460: 1-10.

Nucleocápside

  • Gawlik K, Gallay PA. Ensamblaje de proteínas y virus del núcleo del VHC: lo que sabemos sin estructuras. Immunol Res. 201460: 1-10.

Genoma del ARN del VHC

  • Adams RL, Pirakitikulr N, Pyle AM. Estructuras funcionales de ARN en todo el genoma del virus de la hepatitis C. Curr Opin Virol. 201724: 79-86.

Partículas lipovirales

  • André P, Komurian-Pradel F, Deforges S, et al. Caracterización de partículas que contienen ARN del virus de la hepatitis C de baja y muy baja densidad. J Virol. 200276: 6919-28.

Compartir por correo electrónico

Acerca de la biología del VHC

La página de biología del virus de la hepatitis C (VHC) proporciona un formato de aprendizaje muy visual para explorar conceptos básicos relacionados con la biología del VHC. Conceptualmente, es importante comprender que la traducción del ARN del VHC da como resultado la producción de proteínas estructurales y no estructurales y estas proteínas no estructurales se encuentran solo dentro de los hepatocitos. Haga clic en cualquiera de los enlaces anteriores para obtener más información sobre la estructura, las proteínas o el ciclo de vida del VHC.

Editores
David H. Spach, médico
H. Nina Kim, MD

Ilustradores
Jared Travnicek, CMI, Cognition Studio
David Ehlert, CMI, Cognition Studio

Revisores
Shyamasundaran Kottilil, PhD
Stephen J. Polyak, PhD


Simulación biomolecular: un microscopio computacional para biología molecular

Las simulaciones de dinámica molecular capturan el comportamiento de las macromoléculas biológicas con todo el detalle atómico, pero sus demandas computacionales, combinadas con el desafío de modelar apropiadamente la física relevante, históricamente han restringido su longitud y precisión. Las dramáticas mejoras recientes en la velocidad de simulación alcanzable y los modelos físicos subyacentes han permitido simulaciones a nivel atómico en escalas de tiempo tan largas como milisegundos que capturan procesos bioquímicos clave como el plegamiento de proteínas, la unión de fármacos, el transporte de membranas y los cambios conformacionales críticos para la función de las proteínas. Tal simulación puede servir como un microscopio computacional, revelando mecanismos biomoleculares a escalas espaciales y temporales que son difíciles de observar experimentalmente. Describimos el estado del arte en rápida evolución para la simulación biomolecular a nivel atómico, ilustramos los tipos de descubrimientos biológicos que ahora se pueden hacer a través de la simulación y discutimos los desafíos que motivan la innovación continua en este campo.


Publicaciones recientes

S. Chen, Y. Zhao, Y. Wang, M. Shekhar, E. Tajkhorshid y E. Gouaux (2017) Mecanismo de activación y desensibilización del receptor AMPA - complejo TARP por cryo-EM. Celda, 170(6): 1234-1246.

B. Verhalen, R. Dastvan, S. Thangapandian, Y. Peskova, H. Koteiche, R. Nakamoto, E. Tajkhorshid y H. Mchaourab (2017) Transducción de energía y acceso alterno de la glucoproteína P transportadora ABC de mamíferos. Naturaleza 543: 738-741.

F. Zeng, Y. Chen, J. Remis, M. S. Shekhar, J. C. Phillips, E. Tajkhorshid y H. Jin (2017) Base estructural del control de calidad co-traduccional por ArfA y RF2 unido al ribosoma. Naturaleza 541: 554–557.

M. J. Arcario, C. G. Mayne y E. Tajkhorshid (2017) Una vía incrustada en la membrana administra anestésicos generales a dos sitios de unión que interactúan en el canal de iones de Gloeobacter violaceus. J. Biol. Chem. 292: 9480-9492. (Artículo de portada).

J. V. Vermaas y E. Tajkhorshid (2017) Mecánica de unión a membrana diferencial de isoformas de sinaptotagmina observadas en detalle atómico. Bioquímica 56: 281–293.

J. Vermaas, T. Pogorelov y E. Tajkhorshid (2017) Extensión del mimético de membrana altamente móvil a sistemas transmembrana a través de disolventes personalizados en sílice. J. Phys. Chem. B, 121: 3764–76.

E. Tajkhorshid y C. Chipot (2017) Homenaje a Klaus Schulten. J. Phys. Chem. B, 121: 3203-5.

M. P. Muller, Y. Wang, J. H. Morrissey y E. Tajkhorshid (2017) Especificidad lipídica del dominio de unión a membrana del factor de coagulación X. J. Thromb. Haemost. 15: 2005-2016 (artículo de portada). PMC5630516

GT Tietjen *, JL Baylon *, D. Kerr, Z. Gong, JM Henderson, CTR Heffern, M. Meron, B. Lin, ML Schlossman, EJ Adams, E. Tajkhorshid * y KYC Lee * (2017) Refinamiento de un modelo estructural de Tim1 unido a la membrana a través de la reflectividad combinada de rayos X y la simulación imparcial de la unión a la membrana. Biophys. J. 113: 1505-1519.

D. Weisz, H. Liu, H. Zhang, S. Thangapandian, E. Tajkhorshid, M. Gross y HB Pakrasi (2017) Análisis estructural del fotosistema II: el estudio de entrecruzamiento basado en espectrometría de masas muestra que la proteína Psb28 se une al citocromo b559. PNAS 114: 2224-2229.

X. Yu, G. Yang, C. Yan, JL Baylon, J. Jiang, H. Fan, G. Lu, K. Hasegawa, H. Okumura, T. Wang, E. Tajkhorshid, S. Li y N. Yan (2017) Estructura dimérica del uracilo: el simportador de protones UraA proporciona conocimientos mecánicos sobre los transportadores SLC4 / 23/26. Investigación celular, 27: 1020-1033.

JH Leung, P. Mahinthichaichan, E. Tajkhorshid, A. Ishchenko, V. Cherezov, M. Soltis, BJ Jackson, CD Stout, RB Gennis, Q. Zhang y PS Padayatti (2017) Papel crítico de las moléculas de agua en la translocación de protones por la transhidrogenasa unida a la membrana. Estructura, 25 (7): 1111-1119.e3.

A. K.S. Camara, Y. Zhou, P.-C. Wen, E. Tajkhorshid y W.-M. Kwok (2017) VDAC1 mitocondrial: el guardián como posible objetivo terapéutico. Fronteras en fisiología 8, 640.

T. Jiang, K. Yu, H. C. Hartzell y E. Tajkhorshid (2017) Los lípidos y los iones atraviesan la membrana por la misma vía física en el nhTMEM16 ScramblaseeLife, en prensa.

G. González-Gutiérrez, Y. Wang, G. D. Cymes, E. Tajkhorshid y C. Grosman (2017) Persiguiendo la estructura de estado abierto de los canales iónicos controlados por ligando pentamérico. J. Gen. Physiol. en prensa.

E. Mansoor, W. Lü, W. Oosterheert, M. Shekhar, E. Tajkhorshid y E. Gouaux (2016) Las estructuras de rayos X del receptor P2X3 humano definen el ciclo completo de activación y la acción antagonista. Naturaleza 538, 66-71.

T. Jiang, W. Han, M. Maduke y E. Tajkhorshid (2016) Unión diferencial de aniones y acoplamiento de protones en transportadores CLC Cl– / H +. JACS 138: 3066−3075.

CM Khantwal, SJ Abraham, W. Han, T. Jiang, TS Chavan, RC Cheng, SM Elvington, CW Liu, II Mathews, E. Tajkhorshid * y M. Maduke * (2016) Revelando un estado conformacional abierto hacia afuera en un transportador de intercambio CLC Cl / H. eLife 10.7554 / eLife.11189.

J. Vermaas, N. Trebesch, C. G. Mayne, S. Thungapandian, M. Shekhar, P. Mahinthichaichan, J. L. Baylon, T. Jiang, Y. Wang, M. P. Muller, E. Shinn, Z. Zhao, P.-C. Wen y E. Tajkhorshid (2016) Caracterización microscópica de la función de transporte de membrana mediante modelado y simulación in silico. En Gregory A. Voth, editor: Métodos en enzimología, Vol. 578, Enfoques computacionales para estudiar el mecanismo enzimático Parte B, MIE, Reino Unido: Academic Press, 2016, págs. 373-428.


Biología celular y del desarrollo

El énfasis de CDB con pistas en Biología Celular y de Sistemas y Biología Médica y Fisiología es muy adecuado para aquellos interesados ​​en la investigación básica, las ciencias médicas y de la salud y en la enseñanza. Las células son la unidad más básica de la vida. Albergan ADN, producen proteínas, producen energía, proporcionan estructura, transmiten información neuronal y, a veces, causan enfermedades. La espectacular variedad de estructuras y funciones que realizan las células está habilitada por el proceso de desarrollo, que coordina los cambios celulares fundamentales y diversos y, como mucho, produce un organismo complejo completo como nosotros a partir de una simple célula inicial.

Armados con una variedad de métodos modernos, que incluyen microscopía avanzada y enfoques genómicos poderosos, los biólogos celulares y del desarrollo descubren las señales moleculares que son responsables de las estructuras complejas dentro de las células, sus funciones y los cambios sorprendentes que experimentan durante el desarrollo. La facultad de Biología Celular y del Desarrollo de Berkeley está a la vanguardia del estudio en una variedad de temas importantes que incluyen el desarrollo de células madre, el cáncer y la disfunción celular, y la comprensión de los mecanismos que permiten que las células se dividan, se muevan, detecten y transmitan señales, y regenerado.

Requisitos de la división superior

MCB 133L: Laboratorio de Biología Celular y Fisiología (Fa, Sp 4 un)

O MCB 170L: Laboratorio de Biología Molecular y Celular (Su solo 4 un)

MCB 133L: Laboratorio de Biología Celular y Fisiología (Fa, Sp 4 un)

O MCB 170L: Laboratorio de Biología Molecular y Celular (Su solo 4 un)


Petición para sustituir MCB 133L con unidades de investigación

Los estudiantes pueden solicitar sustituir el curso de laboratorio con conocimientos y unidades equivalentes obtenidos a través de la experiencia de investigación independiente (como investigación 199 o H196), según lo determine el Asesor Principal de la Facultad de su énfasis principal. Una consideración cuidadosa y una discusión con su asesor de la facultad son importantes al tomar la decisión de utilizar la investigación independiente para sustituir el laboratorio, ya que los laboratorios de MCB exponen a los estudiantes a muchos enfoques biológicos que no siempre se encuentran durante estos proyectos de investigación. Para obtener más información sobre el proceso de aprobación, consulte Petición para sustituir el curso de laboratorio de MCB.

Ejemplos de planes de 4 años

Estos son solo ejemplos, para obtener más programas de muestra, incluido el inicio de primavera y la transferencia, consulte guide.berkeley.edu o reúnase con un asesor para explorar sus opciones. Los asesores y profesores de MCB recomiendan tomar el laboratorio de la división superior lo antes posible si está interesado en la investigación y / o la investigación con honores.

Pista 1: Biología de sistemas de células y amplificadores Pista 2: Biología y fisiología médica
Año 1 Año 1
Otoño Naciones Unidas Primavera Naciones Unidas Otoño Naciones Unidas Primavera Naciones Unidas
Matemáticas 10A 4 Matemáticas 10B 4 Matemáticas 10A 4 Matemáticas 10B 4
Química 1A / 1AL 4 Chem 3A / 3AL 5 Química 1A / 1AL 4 Chem 3A / 3AL 5
Año 2 Año 2
Otoño Naciones Unidas Primavera Naciones Unidas Otoño Naciones Unidas Primavera Naciones Unidas
Chem 3B / 3BL 5 Biología 1A / 1AL 5 Chem 3B / 3BL 5 Biología 1A / 1AL 5
Biología 1B 4 Física 8A 4 Biología 1B 4 Física 8A 4
Año 3 Año 3
Otoño Naciones Unidas Primavera Naciones Unidas Otoño Naciones Unidas Primavera Naciones Unidas
Física 8B 4 MCB 104 4 Física 8B 4 MCB 104 4
MCB 102 4 MCB 130 4 MCB 102 4 Optativa B 3-4
Cuarto año 4to año
Otoño Naciones Unidas Primavera Naciones Unidas Otoño Naciones Unidas Primavera Naciones Unidas
MCB 133L 4 Electiva A 3-4 Electiva B 3-4 MCB 133L 4
Electiva A 3-4 MCB 136 4

Listas de electivas aprobadas

Lista electiva A del CDB

Lista electiva B del CDB

Biología molecular y celular

  • Patogenia bacteriana C103 (Sp, 3 unidades)
  • C112 Microbiología general (F, Su 4 unidades)
  • C114 Introducción a la virología comparada (Sp, 4 unidades)
  • C116 Diversidad microbiana (F, 3 unidades)
  • 132 Biología del cáncer humano (F, 4 unidades)
  • C134 Cromosoma Biología / Citogenética (Sp, 3 unidades)
  • 135A Endocrinología molecular (F 3 unidades)
  • 136 Fisiología (F, Sp 4 unidades)
  • 137L Biología física de la célula (Sp, 3 unidades)
  • 141 Biología del desarrollo (Sp, 3 unidades)
  • C148 Genómica microbiana y genética de amp (Sp, 4 unidades)
  • 149 El genoma humano (F, 3 unidades)
  • 150 Inmunología Molecular (F, Sp, 4 unidades)
  • 153 Terapéutica molecular (F, 4 unidades)
  • 160 Neurobiología Celular y Molecular (F, 4 unidades)
  • 161 Neurociencia de Circuitos, Sistemas y Comportamiento (Sp, 4 unidades)
  • 165 Neurobiología de la enfermedad (Sp, 3 unidades)
  • 166 Neurobiología Biofísica (F, 3 unidades)

Biología molecular y celular

  • Patogenia bacteriana C103 (Sp, 3 unidades)
  • C112 Microbiología general (F, Su 4 unidades)
  • C114 Introducción a la virología comparada (Sp, 4 unidades)
  • C116 Diversidad microbiana (F, 3 unidades)
  • 130 Biología Celular y de Sistemas (Sp, 4 unidades)
  • 132 Biología del cáncer humano (F, 4 unidades)
  • C134 Cromosoma Biología / Citogenética (Sp, 3 unidades)
  • 135A Endocrinología molecular (F 3 unidades)
  • 137L Biología física de la célula (Sp, 3 unidades)
  • 141 Biología del desarrollo (Sp, 3 unidades)
  • C148 Genómica microbiana y genética de amp (Sp, 4 unidades)
  • 149 El genoma humano (F, 3 unidades)
  • 150 Inmunología Molecular (F, Sp, 4 unidades)
  • 153 Terapéutica molecular (F, 4 unidades)
  • 160 Neurobiología Celular y Molecular (F, 4 unidades)
  • 161 Neurociencia de Circuitos, Sistemas y Comportamiento (Sp, 4 unidades)
  • 165 Neurobiología de la enfermedad (Sp, 3 unidades)
  • 166 Neurobiología Biofísica (F, 3 unidades)

Biología Integrativa

  • 103LF Zoología de invertebrados (Sp, 5 unidades)
  • 104LF Historia natural de los vertebrados (Sp, 5 unidades)
  • 117 & amp 117LF Etnobotánica médica con laboratorio (F, Do, 2 y amp 2 unidades) *
  • 123AL Fisiología ambiental y del ejercicio (F, 5 unidades)
  • 131 Anatomía Humana General (F, Su, 3 unidades)
  • 137 Endocrinología humana (F, 4 unidades)
  • 140 Biología de la Reproducción Humana (Sp, 4 unidades)
  • Relojes biológicos C143A: fisiología y comportamiento (Alt F, 3 unidades)
  • C143B Hormonas y comportamiento (Sp, 3 unidades)
  • 148 Fisiología animal comparada (Alt F, 3 unidades)
  • * Deben tomarse cursos de lectura y de laboratorio para IB 117 / 117L para obtener un requisito electivo

Ciencias de la nutrición y toxicología

  • 103 Función de nutrientes y metabolismo del amplificador (F, 3 unidades)
  • 108A Introducción y aplicación de la ciencia de los alimentos (F, 3 unidades)
  • 110 Toxicología (F, 4 unidades)
  • 160 Bases metabólicas de la salud y las enfermedades humanas (Sp 4 unidades)
  • 161A Terapia de Nutrición Médica I (F 4 unidades)

Biología vegetal y microbiana

  • 135 Fisiología y bioquímica de plantas (F 3 unidades)
  • 150 Biología de células vegetales (F 3 unidades)
  • 160 Genética Molecular Vegetal (Sp 3 unidades)
  • 110 Introducción a la Psicología Biológica (F, Sp, Su 3 unidades)
  • Relojes biológicos C113: fisiología y comportamiento (Alt F 3 unidades)
  • C116 Hormonas y comportamiento del amplificador (Sp 3 unidades)

Salud pública

  • 141 Introducción a la bioestadística (Su 5 unidades)
  • 142 Introducción a la probabilidad y las estadísticas en bio y salud pública (unidades F, Sp 4) - Nota: Para los estudiantes que hayan completado Matemáticas 10A / B, o Estadística 2 o 20, este curso no se acepta para cumplir con el requisito electivo.
  • 150B Introducción a las ciencias de la salud ambiental (F 3 unidades)
  • 162A Microbiología de salud pública (F, Su 4 unidades)

Cursos aprobados pero NO ofrecidos con regularidad

  • MCB 113 Microbiología aplicada y bioquímica
  • MCB 115 Biología molecular del virus animal
  • MCB 137 Simulación por computadora en biología (reemplazado por MCB 137L)
  • MCB 143 Evolución de genomas, células y desarrollo de amplificadores (F, 3 unidades)
  • MCB 163 Neuroanatomía de mamíferos
  • MCB 167 Bases fisiológicas y genéticas del comportamiento
  • MCB C145 Genómica
  • MCB C146 Temas en Biología Computacional y Genómica
  • NSTX 150 Mecánica de la regulación metabólica
  • PH 150A Introducción a la epidemiología y las enfermedades humanas

Mecanismos moleculares de la mecánica celular.

M. Gao, M. Sotomayor, E. Villa, E. H. Lee y K. Schulten, Phys. Chem. Chem. Phys., 2006, 8, 3692 DOI: 10.1039 / B606019F

Para solicitar permiso para reproducir material de este artículo, vaya a la página de solicitud del Centro de autorización de derechos de autor.

Si usted es un autor que contribuye a una publicación de RSC, no es necesario solicitar permiso siempre que se dé el acuse de recibo correcto.

Si usted es el autor de este artículo, no necesita solicitar permiso para reproducir figuras y diagramas siempre que se dé el acuse de recibo correcto. Si desea reproducir el artículo completo en una publicación de terceros (excluyendo su tesis / disertación para la cual no se requiere permiso), vaya a la página de solicitud del Centro de autorización de derechos de autor.


La hidra "inmortal"

Vida eterna. Para los humanos, es una fantasía extraída de la ciencia ficción, pero para Hydra (Hydra vulgaris), un pequeño invertebrado de agua dulce, es una realidad. Estos organismos, que parecen palmeras carnosas en miniatura con frondas oscilantes de tentáculos, cuentan con células madre que existen en un estado continuo de renovación y parecen tener dentro de su código genómico la clave de la inmortalidad biológica. Cada 20 días, todo el organismo se renueva.

"Por lo que sabemos, no envejece ni muere", dice la profesora asistente Celina Juliano, del Departamento de Biología Molecular y Celular. “Puedes cortar pequeños pedazos del animal y volverá a crecer y quizás lo más asombroso es que puedes disociar al animal en células individuales, mezclarlas todas, ponerlas de nuevo en una bola y una nueva Hydra simplemente crecerá de eso ".

La profesora asistente Celina Juliano usa Hydra para estudiar la regeneración. Diseñado por Steve Dana / UC Davis

La regeneración de Hydra fue notada en 1744 por el naturalista Abraham Trembley. Casi tres siglos después, las asombrosas capacidades de este animal

sigue siendo un misterio. Juliano espera resolver algunas de esas preguntas persistentes y establecer aún más a la Hidra como un organismo modelo para la investigación regenerativa.

"Si usted o yo nos lesionamos, digamos que nos cortaron las manos, hay un programa genético específico que se activa y se requiere para curar la herida, pero la mano no volvería a crecer", dice Juliano. "Ese mismo programa genético se activa después de una lesión en todo el reino animal, pero en algunos casos, en lugar de desencadenar cicatrices, desencadena la regeneración y, por lo tanto, se reemplaza la parte del cuerpo que falta".

Juliano y sus colegas han llevado a cabo meticulosamente un proyecto de secuenciación unicelular en Hydra, definiendo los genes exactos expresados ​​en cada tipo de célula. Están desarrollando herramientas para ayudarles a controlar mejor esta expresión genética.

A medida que avanzan las tecnologías, los científicos e investigadores de UC Davis están obteniendo ventanas sin precedentes hacia las maquinaciones de la vida. Con la ayuda de organismos modelo, revelarán las causas de las enfermedades e iluminarán los posibles caminos hacia el tratamiento y la prevención.

Nuestros pequeños parientes en el reino animal están haciendo contribuciones gigantescas a la investigación científica y ayudándonos a responder las preguntas más importantes sobre la vida.

Pequeños fragmentos de ciencia: los micropubs ayudan a compartir descubrimientos

Hojee las páginas de una revista científica y encontrará estudio tras estudio con gráficos, tablas, diagramas, modelos estructurales y más. No hay duda al respecto, la ciencia genera muchos datos. Pero a veces esos datos no encajan del todo en una publicación más grande. A veces se sostiene por sí solo y, a pesar de no estar vinculado a un estudio más amplio, podría ser útil para la comunidad científica.

Jamie Ho, estudiante de posgrado en bioquímica, biología molecular, celular y del desarrollo, produjo tales datos durante su primer año de estudios de posgrado. Ella acababa de terminar su rotación en el laboratorio del profesor Daniel Starr, donde estudió la migración nuclear en nematodos (Caenorhabditis elegans). Los defectos en la migración celular pueden provocar problemas con el movimiento y en la formación de la vulva de la lombriz intestinal, lo que le impide poner huevos.

Utilizando técnicas de edición de genes CRISPR / Cas9, Ho y sus colegas redujeron con éxito la cantidad de la proteína de transporte celular dineína en las células precursoras de gusanos en desarrollo. Los hallazgos confirmaron que la dineína juega un papel importante al permitir que los núcleos de las células precursoras se muevan a través de pequeños espacios en el cuerpo del gusano.

“Fue un proyecto realmente pequeño, pero los resultados terminaron siendo excelentes”, dice Ho.

Si bien los datos de Ho no encajaban en una publicación de laboratorio más grande, Starr la alentó a buscar otras oportunidades para compartir sus hallazgos. Así fue como encontró microPublication Biology, una revista de micropublicación revisada por pares. Ho y sus colegas publicaron sus datos con el medio.

"Creo que muchos laboratorios se aferran a estos pequeños datos porque están esperando que se adapten a una imagen más amplia", dice Ho. "Las micropublicaciones son una buena forma de difundir una gran cantidad de pequeños fragmentos de datos de alta calidad".


Ver el vídeo: Tecnicas de Biología Molecular - Carlos Villarroel (Agosto 2022).